Cross-Linking ist ein chemischer Vorgang, bei dem zwei oder mehr Moleküle durch kovalente Anbindung verbunden werden. Cross-Linking-Reagenzien enthalten reaktive Enden für spezifische Funktionsgruppen, wie beispielsweise primäre Amine und Sulfhydryle, auf Proteinen oder anderen Molekülen. Durch die Verfügbarkeit verschiedener chemischer Gruppen in Proteinen und Peptiden werden diese zu Zielen für die Konjugation und für Untersuchungen mittels Cross-Linking-Methoden.

Crosslinker werden für die Bestimmung der Beziehung zwischen nahen Nachbarproteinen und Interaktionen zwischen Liganden und Rezeptoren angewendet. Für solche Anwendungen werden meist homobifunktionale, aminreaktive NHS-Ester oder -Imidate sowie heterobifunktionale, aminreaktive, photoaktivierbare Phenylazide als Crosslinker eingesetzt. 

Außerdem dienen Crosslinker vielfach bei Modifikationen von Nukleinsäuren, Medikamenten und festen Oberflächen. Dieselbe Chemie dient zudem für Modifikationen und Markierungen von Amino- und Nukleinsäureoberflächen. Dieser Bereich der Chemie wird als Biokonjugation bezeichnet und umfasst Cross-Linking, Immobilisierung, Oberflächenmodifikation und Markierung von Biomolekülen.

Populäre Produkte

Hauptkategorien Protein-Cross-Linking

Homobifunktionale aminspezifische Protein-Cross-Linking-Reagenzien basierend auf NHS-Ester- und Imidoester-reaktiven Gruppen für selektive Konjugationen von primären Aminen; verfügbar als kurze, lange, spaltbare, irreversible, membranpermeable und Zelloberflächen-Versionen.

Cross-Linking-Reagenzien basierend auf Maleimid- und Hydrazid-reaktiven Gruppen für Konjugationen und Formationen von kovalenten Vernetzungen. 

Homobifunktionale sulfhydrylspezifische Cross-Linking-Reagenzien basierend auf Maleimid- oder Pyridyldithiol-reaktiven Gruppen für selektive, kovalente Konjugationen von Protein- und Peptid-Thiolen (reduzierte Cysteine) für die Erzeugung stabiler Thioetherbindungen. 

Arylazid-, Diazirin- und andere photoreaktive (lichtaktivierte) chemische, heterobifunktionale Cross-Linking-Reagenzien für Konjugationen von Proteinen, Nukleinsäuren und sonstigen Molekularstrukturen, die in Rezeptor-Ligand-Interaktionskomplexe über zweistufige Aktivierung involviert sind.

Heterobifunktionale Protein-Cross-Linking-Reagenzien für Konjugationen zwischen primären Amingruppen (Lysin) und Sulfhydrylgruppen(Cystein) von Proteinen und anderen Molekülen; verfügbar in verschiedenen Längen und mit verschiedenen Spacer-Armtypen.

Chemoselektive Ligation ist die Anwendung von gegenseitig spezifischen Konjugationsreagenzpaaren. Diese werden meist für metabolische In-vivo-Markierungen verwendet. 

Ziehen Sie für Zelloberflächenziele oder intrazelluläre Proteine und verschiedene nachgelagerte Analysemethoden unsere unterschiedlichen In-vivo-Cross-Linking-Reagenzien in Betracht.

Carbodiimid-Cross-Linking-Reagenzien, DCC und EDC (EDAC) für Konjugationen von Carboxylgruppen (Glutamat, Aspartat, C-Terminus) an primäre Amine (Lysin, N-Terminus) sowie N-Hydroxysuccinimid (NHS) für stabile Aktivierungen von Carboxylaten für die Aminkonjugation.

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For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.