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Invitrogen™
Recombinant Protein G - Sepharose™ 4B
La proteína G recombinante se produce en una cepa de E. coli, que contiene el gen de la proteína GMás información
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| Número de catálogo | Cantidad |
|---|---|
| 101241 | 2 ml |
| 101242 | 5 ml |
| 101243 | 25 ml |
Número de catálogo 101241
Precio (MXN)
-
Cantidad:
2 ml
La proteína G recombinante se produce en una cepa de E. coli, que contiene el gen de la proteína G de Streptococcus sp. Este producto se prepara mediante el acoplamiento covalente de la proteína rec-G altamente purificada a Sepharose™ 4B. Se suministra como una suspensión al 50 % que contiene 25 ml de proteína-rec G-Sepharose™ 4B + 25 ml de PBS (10 mM de solución salina con tampón y fosfato, pH 7,4, que contiene un 0,19 % de Kathon CG/ICP).
Aplicaciones: Purificación por afinidad de inmunoglobulina e inmunoprecipitación.
La proteína G recombinante se une a la región Fc de muchos tipos de inmunoglobulina G, entre los que se incluyen:
• Las cuatro subclases de IgG de humano
• IgG de ratón
• IgG de conejo
• IgG de cobaya
• IgG de rata
• IgG de cabra
• IgG de oveja
• IgG de vaca
• IgG de caballo
La proteína G recombinante no se une a la IgG de pollo o gato, ni a la IgA, IgM o seroalbúmina de humano. Se une débilmente a la IgG de perro.
Aplicaciones: Purificación por afinidad de inmunoglobulina e inmunoprecipitación.
La proteína G recombinante se une a la región Fc de muchos tipos de inmunoglobulina G, entre los que se incluyen:
• Las cuatro subclases de IgG de humano
• IgG de ratón
• IgG de conejo
• IgG de cobaya
• IgG de rata
• IgG de cabra
• IgG de oveja
• IgG de vaca
• IgG de caballo
La proteína G recombinante no se une a la IgG de pollo o gato, ni a la IgA, IgM o seroalbúmina de humano. Se une débilmente a la IgG de perro.
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
FormularioSuspensión
Cantidad2 ml
Tipo de columnaAfinidad
Línea de productosSepharose
Tipo de productoProteína G
Fase estacionariaProteína G
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Este producto se suministra como una suspensión del 50 % (2 ml de proteína recombinante G-Sepharose™ 4B + 2 ml de PBS) Hielo húmedo
Preguntas frecuentes
Can I perform a centrifugation separation with Recombinant Protein G - Sepharose 4B (Cat. Nos. 101241, 101242, 101243) instead of column separation?
Citations & References (4)
Citations & References
Abstract
Inducible T cell antigen 4-1BB. Analysis of expression and function.
Journal:J Immunol
PubMed ID:7678621
'4-1BB is an inducible receptor-like protein expressed in both cytolytic and Th cells. Optimal induction of 4-1BB mRNA in T cells required both PMA and ionomycin stimulation, indicating that protein kinase C activation and increases in intracellular Ca2+ were required for its expression. 4-1BB was categorized as an early activation
The glycosylation of IgA produced by murine B cells is altered by Th2 cytokines.
Journal:J Immunol
PubMed ID:9278322
'We sought to determine whether selected cytokines, known to profoundly increase proliferation and/or production of Ig by B cells and their progeny, also have as yet unrecognized effects upon IgA glycosylation. For these studies, we selected CH12LX mouse B lymphoma cells, a widely used model of B cell differentiation. Glycosylation
A knock-in mouse model of gastrointestinal stromal tumor harboring kit K641E.
Journal:Cancer Res
PubMed ID:16061643
A mouse model of gastrointestinal stromal tumor (GIST) has been developed by a knock-in gene targeting strategy, which introduced a Kit gene K641E mutation, originally identified in sporadic human GISTs and in the germ line of familial GIST syndrome patients. Homozygous and heterozygous Kit K641E mice develop gastrointestinal pathology with
Targeting the intracellular MUC1 C-terminal domain inhibits proliferation and estrogen receptor transcriptional activity in lung adenocarcinoma cells.
Journal:Mol Cancer Ther
PubMed ID:21862684
Mucin 1 (MUC1) is a diagnostic factor and therapy target in lung adenocarcinoma. MUC1 C-terminal intracellular domain (CD) interacts with estrogen receptor (ER) a and increases gene transcription in breast cancer cells. Because lung adenocarcinoma cells express functional ERa and ERß, we examined MUC1 expression and MUC1-ER interaction. Because blocking