Tripsina, tratada con TPCK
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Thermo Scientific™

Tripsina, tratada con TPCK

La tripsina TPCK Thermo Scientific Pierce es una serina endoproteasa que se aplica al análisis de aminoácidos y a laMás información
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Número de catálogoCantidad
2023350 mg
Número de catálogo 20233
Precio (MXN)
-
Cantidad:
50 mg
Pedido a granel o personalizado
La tripsina TPCK Thermo Scientific Pierce es una serina endoproteasa que se aplica al análisis de aminoácidos y a la secuenciación, mapeo y estudios estructurales de proteínas; la forma inmovilizada permite la separación de muestras después del tratamiento.

Características de la tripsina TPCK Thermo Scientific Pierce

• Disocia en el lado carboxilo de la arginina y los residuos de lisina
• Condiciones de digestión: pH 7,5-9,0, 37°

La tripsina tiene una amplia gama de aplicaciones, incluido el análisis de aminoácidos y la secuenciación de proteínas, mapeo y estudios estructurales. Las enzimas como la tripsina y la quimotripsina se han convertido en herramientas importantes en los estudios de secuenciación, ya que son altamente selectivas en su división de enlaces peptídicos. La tripsina solo fragmenta los enlaces peptídicos en los que una lisina o un residuo de arginina aporta el grupo carboxilo o un residuo de arginina, independientemente de la longitud o secuencia de aminoácidos de la cadena. Nuestra tripsina TPCK inmovilizada puede sustituirse por tripsina libre en muchas aplicaciones y es ventajosa porque minimiza la autolisis, elimina la contaminación de una muestra con la proteasa y permite el control de la digestión mediante la eliminación de la tripsina. La tripsina inmovilizada también es más estable contra la desnaturalización inducida por calor, lo que resulta en un mantenimiento más prolongado de la actividad.

Aplicaciones:
• Eliminación de células adherentes de matraces de cultivo de tejido
• Preparación de fragmentos trípticos para la secuenciación de la degradación de Edman
• La tripsina inmovilizada se puede utilizar para purificar el inhibidor de la tripsina de soja
• Utilice nuestro Pierce Trypsina, MS Grade (n.° de pieza 90057) para flujos de trabajo de espectrometría de masas

La tripsina es una endoproteasa de serina pancreática de 23,8 kDa derivada del tripsinógeno, un precursor inactivo zimógeno, después de la eliminación enzimática de una secuencia de líder n-terminal por enteroquinasa. Una vez que se ha formado cierta cantidad de tripsina, puede catalizar la conversión de más tripsinógeno en su forma catalíticamente activa. La tripsina se trata con L-1-tosilamido-2-feniletilo clorometilo cetona (TPCK) para inhibir la actividad contaminante de la quimotripsina sin que afecte a la actividad de la tripsina.

Productos relacionados
Tripsina inmovilizada, TPCK tratada (resina de agarosa)
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
DescripciónTripsina TPCK Pierce
FormularioPolvo
Cantidad50 mg
Tipo de productoTripsina
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Se debe guardar en un recipiente original protegido de la luz solar directa en un lugar seco, fresco y bien ventilado y entre las temperaturas siguientes: 2 a 8 °C.

Preguntas frecuentes

Do you have a protocol for making stock solution of Trypsin, TPCK Treated (Cat. No. 20233)?

This product should primarily be used as a powder directly in the digestion buffer.
Materials:
Digestion Buffer
0.1 M Ammonium carbonate (NH4)HCO3, pH 8.0.

Procedure:
1. Dissolve approximately 10 mg of the protein (=substrate) in 1 ml of Digestion Buffer.
2. Add sufficient TPCK Trypsin to the protein solution to have an enzyme: substrate ratio between 1:20 and 1:100 (w/w).
3. Incubate sample for 2–18 hours at 37 degrees C.
Note: The exact incubation time and enzyme: substrate ratio will have to be determined for each protein individually.

References:
Walsh, K.A., Neurath, H. (1964). Trypsinogen and chymotrypsinogen as homologous proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 52, p. 884.
Cunningham, L.W. (1954). Molecular-kinetic properties of crystalline diisopropyl phosphoryl trypsin. J. Biol. Chem. 211, p.13.
Kostka, V., Carpenter, F. H. (1964). Inhibition of chymotrypsin activity in crystalline trypsin preparations. J. Biol. Chem. 239, 1799–1803.

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