EZ-Link™ Psoralen-PEG3-Biotin
EZ-Link™ Psoralen-PEG3-Biotin
Thermo Scientific™

EZ-Link™ Psoralen-PEG3-Biotin

El psoraleno-PEG3-biotina EZ-Link Thermo Scientific permite la biotinilación de ADN o ARN mediante la intercalación activada por luz UV delMás información
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Número de catálogoCantidad
299865 mg
Número de catálogo 29986
Precio (MXN)
-
Cantidad:
5 mg
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El psoraleno-PEG3-biotina EZ-Link Thermo Scientific permite la biotinilación de ADN o ARN mediante la intercalación activada por luz UV del grupo psoraleno con la timina y otras bases que contienen pirimidina para formar enlaces covalentes.

Características de psoraleno-PEG3-biotina EZ-Link:

Etiquetado biomolecular: biotinile ADN o ARN (aproximadamente 1 biotina por 10-20 bases) sin interferir con la hibridación
Fotorreactivo: la formación covalente se produce en presencia de luz UV (∼ 350 nm) durante 10-30 minutos
Activación por psoraleno: reacciona mediante un mecanismo de cicloadición con el doble enlace de 5,6 en la timina y otras bases que contienen pirimidina
Pegilado: el agente separador contiene un grupo polietilenglicol (PEG) hidrófilo de 3 unidades
Mejora la solubilidad: la pegilación aporta hidrosolubilidad a la molécula biotinilada, lo que ayuda a evitar la agregación de anticuerpos biotinilados que se almacenan en solución
Largo alcance: el agente separador (longitud total añadida a la diana) tiene una longitud de 36,9 angstroms; esto reduce el impedimento estérico al unirse a moléculas de estreptavidina

El psoraleno-PEG3-biotina es un reactivo fotoactivable para la biotinilación de ADN o ARN. Tras la activación con luz UV (∼ 350 nm), el grupo psoraleno reacciona con la timina y otras bases que contienen pirimidina para formar un enlace covalente. El brazo espaciador de polietilenglicol hidrófilo (PEG) proporciona solubilidad en agua que se transfiere a la molécula biotinilada, lo que reduce la acumulación de proteínas etiquetadas almacenadas en la solución. El brazo espaciador PEG también proporciona a este reactivo una conexión larga y flexible para minimizar el impedimento estérico que implica la unión a las moléculas de avidina.

Fabricamos reactivos de biotina para garantizar la máxima integridad, consistencia y rendimiento global posible del producto para las aplicaciones de investigación previstas.

Aplicaciones:
• Etiquetado selectivo de proteínas de la superficie celular (Ref.1)
• Biotinilación de hialuronano (Ref.2)
• Etiquetado de endotoxinas para estudios de unión de receptores (Ref.3)
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
Permeabilidad celularImpenetrable en células
Tipo de etiquetaBiotina y análogos
Línea de productosEZ-Link
Tipo de productoPsoraleno-PEG3-biotina
Cantidad5 mg
Fracción reactivaPsoraleno
Reactividad químicaSe activa con luz
Etiqueta o tinteBiotina
SolubilidadDMF (dimetilformamida), DMSO (dimetilsulfóxido), agua
SeparadorExtralargo, pegilado
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Almacenar a 4 °C protegido de la luz y la humedad. Se envía a temperatura ambiente

Preguntas frecuentes

Is there an alternative to the discontinued Psoralen-Biotin Labeling Kit (Cat. No. AM1480)?

Yes, the alternative to the Psoralen-Biotin Labeling Kit (Cat. No. AM1480) is the EZ-Link Psoralen-PEG3-Biotin (Cat. No 29986).

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Citations & References (5)

Citations & References
Abstract
ZCCHC3 is a co-sensor of cGAS for dsDNA recognition in innate immune response.
Authors:Lian H, Wei J, Zang R, Ye W, Yang Q, Zhang XN, Chen YD, Fu YZ, Hu MM, Lei CQ, Luo WW, Li S, Shu HB
Journal:Nat Commun
PubMed ID:30135424
'Cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) senses double-strand (ds) DNA in the cytosol and then catalyzes synthesis of the second messenger cGAMP, which activates the adaptor MITA/STING to initiate innate antiviral response. How cGAS activity is regulated remains enigmatic. Here, we identify ZCCHC3, a CCHC-type zinc-finger protein, as a positive regulator of ... More
Low-cost cross-taxon enrichment of mitochondrial DNA using in-house synthesised RNA probes.
Authors:Richards SM, Hovhannisyan N, Gilliham M, Ingram J, Skadhauge B, Heiniger H, Llamas B, Mitchell KJ, Meachen J, Fincher GB, Austin JJ, Cooper A
Journal:PLoS One
PubMed ID:30716066
'Hybridization capture with in-solution oligonucleotide probes has quickly become the preferred method for enriching specific DNA loci from degraded or ancient samples prior to high-throughput sequencing (HTS). Several companies synthesize sets of probes for in-solution hybridization capture, but these commercial reagents are usually expensive. Methods for economical in-house probe synthesis ... More
The RNA-binding protein Mex3B is a coreceptor of Toll-like receptor 3 in innate antiviral response.
Authors:Yang Y, Wang SY, Huang ZF, Zou HM, Yan BR, Luo WW, Wang YY
Journal:Cell Res
PubMed ID:26823206
'Recognition of viral dsRNA by Toll-like receptor 3 (TLR3) leads to induction of interferons (IFNs) and proinflammatory cytokines, and innate antiviral response. Here we identified the RNA-binding protein Mex3B as a positive regulator of TLR3-mediated signaling by expression cloning screens. Cells from Mex3b(-/-) mice exhibited reduced production of IFN-ß in ... More
A Naturally Occurring Deletion in the Effector Domain of H5N1 Swine Influenza Virus Nonstructural Protein 1 Regulates Viral Fitness and Host Innate Immunity.
Authors:Wang J, Zeng Y, Xu S, Yang J, Wang W, Zhong B, Ge J, Yin L, Bu Z, Shu HB, Chen H, Lei CQ, Zhu Q
Journal:J Virol
PubMed ID:29563291
Nonstructural protein 1 (NS1) of influenza A virus regulates innate immune responses via various mechanisms. We previously showed that a naturally occurring deletion (the EALQR motif) in the NS1 effector domain of an H5N1 swine-origin avian influenza virus impairs the inhibition of type I interferon (IFN) in chicken fibroblasts and ... More
Structural alteration of DNA induced by viral protein R of HIV-1 triggers the DNA damage response.
Authors:Iijima K, Kobayashi J, Ishizaka Y
Journal:Retrovirology
PubMed ID:29338752
Viral protein R (Vpr) is an accessory protein of HIV-1, which is potentially involved in the infection of macrophages and the induction of the ataxia-telangiectasia and Rad3-related protein (ATR)-mediated DNA damage response (DDR). It was recently proposed that the SLX4 complex of structure-specific endonuclease is involved in Vpr-induced DDR, which ... More