ManNAz (N-azidoacetylmannosamine tetraacylated)

Thermo Scientific Pierce ManNAz (N-Azidacetylmannosamin-tetracyliert) ist ein azidmarkierter Zucker, der durch In-vivo-metabolitische Markierung und chemoselektive Ligation einen hochspezifischen Ansatz für die Untersuchung von Glykoproteinen bietet.

Merkmale von Azidzucker:

• Bioorthogonal—Die Azidgruppe ist klein, nicht reaktiv und fehlt in lebenden Systemen, da die Azidzucker-Verbindungen als solche nicht mit endogenen zellulären Stoffwechselwegen interferieren und ihre natürlich vorkommenden Analoga ersetzen
• Kompatibel—Die Reaktionschemie mit Phosphinverbindungen erfolgt effektiv in einfachen Pufferbedingungen und erfordert keine Hilfsreagenzien wie Kupfer oder Reduktionsmittel
• Chemoselektiv—Azid- und Phosphingruppen reagieren nicht mit Bestandteilen biologischer Proben oder interferieren mit diesen, sondern konjugieren mit hoher Effizienz aneinander
• Vielseitig—Das Azid-Tag kann gezielt zur Detektion, Immobilisierung, Konjugation oder Affinitätsreinigung eingesetzt werden, je nachdem, mit welcher phosphinaktivierten Verbindung es reagiert

Bei diesen Zuckern handelt es sich um Azidderivate natürlich vorkommender Monosaccharide, die von den Zellen zur Glykosylierung von Proteinen über biochemische Wege der posttranslationalen Modifikation verwendet werden. Die funktionelle Azid-Gruppe ist klein und reagiert nicht mit endogenen Molekülen. Bei der Zugabe zu Zellen werden diese Verbindungen mittels Glykosylierung integriert und markieren dadurch Glykoproteine effektiv mit der Azidgruppe. Die Azidgruppe kann dann gezielt für den Nachweis oder die Konjugation mit alkynaktivierten Reagenzien („Klickchemie“) oder phosphinaktivierten Reagenzien (Staudinger-Ligation) eingesetzt werden.

In Kombination mit phosphinaktivierten Fluoreszenzfarbstoffen, Biotin-Reagenzien und anderen Verbindungen erleichtern diese azidmodifizierten Zucker die Untersuchung zellulärer Pfade, die mit Glykosylierung zutun haben.

Es gibt mehrere Klassen von Glykoproteinen, die nach der Art der Kohlenhydrat- und Aminosäure-Verknüpfungsstelle gruppiert sind. Die N-verknüpfte Glykosylierung ist eine Modifikation von Asparagin-Aminen, während die O-verknüpfte Glykosylierung über die Hydroxylgruppe von Serin- und Threonin-Resten erfolgt. Die azidmodifizierten Zucker sind metabolitische Ersatzstoffe für endogene Aminozucker. ManNAz wird von Zellen in ein Azid-Sialylsäurederivat umgewandelt, das für die N-verknüpfte Glykosylierung von Zelloberflächenproteinen verwendet wird. GlcNAz und GalNAz werden überwiegend zur Markierung der O-verknüpften Glycosylierung (O-GlcNAc und O-GalNAc) verwendet.

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