TMT11-131C Label Reagent
TMT11-131C Label Reagent
Thermo Scientific™

TMT11-131C Label Reagent

Das Amin-reaktive Thermo Scientific TMT11-131C steigert die Multiplexfähigkeit für Proben von 10-Plex auf 11-Plex und ermöglicht so einen noch höherenWeitere Informationen
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KatalognummerMenge
A377253 x 0,8 mg (pro Tag)
A348071 × 5 mg
A377243 x 0,8 mg
A348081 x 5 mg (/ Tag)
Katalognummer A37725
Preis (EUR)
3.685,00
Each
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Menge:
3 x 0,8 mg (pro Tag)
Preis (EUR)
3.685,00
Each
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Das Amin-reaktive Thermo Scientific TMT11-131C steigert die Multiplexfähigkeit für Proben von 10-Plex auf 11-Plex und ermöglicht so einen noch höheren Durchsatz bei der Proteinidentifizierung und quantitativen Analyse durch die Tandem-Massenspektrometrie (MS).

Merkmale von TMT11-131C:
Multiplexing — Erhöht den Multiplexing-Grad von zehn auf elf Proben
Robust — Weniger fehlende quantitative Werte unter den Proben und höhere Sicherheit bei den Replikaten durch erhöhte Multiplexing-Kapazität
Effizient — Amin-reaktive, NHS-Ester-aktivierte Reagenzien ermöglichen die effiziente Markierung aller Peptide unabhängig von der Proteinsequenz oder Spezifität des proteolytischen Enzyms
Kompatibel — Optimiert für hochauflösende Thermo Scientific MS/MS-Plattformen, wie Q Exactive, Orbitrap Elite und Orbitrap Fusion Tribrid Instrumente mit Datenanalyse mit voller Unterstützung durch Proteome Discoverer 2.1

Die Tandem Mass Tag(TMT)-Reagenzien wurden speziell zur Identifizierung und Quantifizierung von Proteinen in verschiedenen Proben mit der Tandem-Massenspektrometrie entwickelt. Die Struktur der TMT11-131C-Tags ist identisch mit der anderer TMT10plex-Tags, aber der TMT11-131C-Massenreporter ist nur mit 13C-Isotopen markiert. Durch Hinzufügung des TMT11-131C-Tags kann das 131-Massenreporter-Ion der ursprünglichen TMT10plex-Reagenzien in N- und C-Varianten getrennt werden, wodurch ein 11. Kanal zur relativen Quantifizierung mit hochauflösenden Orbitrap MS-Instrumenten entsteht.

Zu den Vorteilen der TMT-Markierungsreagenzien gehören eine erhöhte relative Multiplex-Quantifizierung, ein höherer Probendurchsatz und weniger fehlende quantitative Werte unter den Proben. TMT10plex Markierungsreagenzien zusammen mit TMT11-131C eignen sich ideal zur Analyse mehrerer Proteinproben aus Inhibitor-Dosis-Wirkungsexperimenten, Zeitverlaufsexperimenten oder biologischen Replikaten.

TMT11-131C ist erhältlich als eigenständiger Tag oder als Teil des TMT10plex Isobaric Label Reagent Set plus TMT11-131C (Best.-Nr. A34808). In Kombination mit den branchenführenden, hochauflösenden Orbitrap Instrumenten und Softwareprogrammen bieten TMT-Reagenzien integrierte Gesamtlösungen zur quantitativen Proteinexpressionsanalyse.

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Zur hochauflösenden Analyse TMT-markierter Peptide ist die empfohlene LC-Säule für eine Nanospray Flex Quelle die Acclaim PepMap 100 C18 LC-Säule (Best.-Nr. 164942 oder 164939). Die empfohlene LC-Säule für eine EASY-Spray Quelle ist die EASY-Spray C18 LC-Säule (Best.-Nr. ES802 oder ES803)

Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
EndprodukttypPeptide
Zur Verwendung mit (Geräte)Massenspektrometer
Marker oder FarbstoffMassenisotope von Aminosäuren
Menge3 x 0,8 mg (pro Tag)
VersandbedingungTrockeneis
ArbeitsablaufschrittPeptid-Markierung
NachweisverfahrenMassenspektrometrie
ProduktlinieTMT10plex
ProdukttypIsobaric Label Reagent
AusgangsmaterialPeptide
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
3 Sets mit 11 Fläschchen, bei –5 bis –30 °C lagern

Zitierungen und Referenzen (4)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Cell-type and subcellular compartment-specific APEX2 proximity labeling reveals activity-dependent nuclear proteome dynamics in the striatum.
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Journal:Nature communications
PubMed ID:34381044
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Journal:PLoS One
PubMed ID:38626090
[This corrects the article DOI: 10.1371/journal.pone.0253364.]. CI - Copyright: © 2024 Armstrong et al. This is an open access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License, which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original author and source are credited.  ... More
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