Epidermal Growth Factor, Biotinylated, complexed to Alexa Fluor™ 555 Streptavidin (Alexa Fluor™ 555 EGF complex)
Epidermal Growth Factor, Biotinylated, complexed to Alexa Fluor™ 555 Streptavidin (Alexa Fluor™ 555 EGF complex)
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Invitrogen™

Epidermal Growth Factor, Biotinylated, complexed to Alexa Fluor™ 555 Streptavidin (Alexa Fluor™ 555 EGF complex)

Ofrecemos varios conjugados de factor de crecimiento epidérmico que sirven para la detección del receptor EGF en las células. ElMás información
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Número de catálogoCantidad
E35350
también denominado E-35350
100 μg
Número de catálogo E35350
también denominado E-35350
Precio (MXN)
-
Cantidad:
100 μg
Ofrecemos varios conjugados de factor de crecimiento epidérmico que sirven para la detección del receptor EGF en las células. El EGF etiquetado con fluorescencia ha permitido a los científicos investigar las interacciones receptor-membrana, estudiar la distribución de los receptores y calcular las constantes de frecuencia para la interacción del EGF con su receptor, entre muchas aplicaciones más. Los conjugados que incorporan fluoresceína (FITC), Oregon Green™ 514 y tetrametilrodamina se construyeron con el colorante directamente unido al EGF. Los conjugados de EGF con los colorantes Alexa Fluor™ y Texas Red™ son complejos de la molécula colorante: estreptavidina y EGF biotinilado. Los conjugados biotinilados utilizan biotina-XX, que contiene un agente separador largo para mejorar la afinidad del receptor EGF.

Especificaciones de los conjugados de factor de crecimiento epidérmico:
• Molécula EGF: 53 aminoácidos, PM=6,045 Da
• Etiqueta (Ex/Em): Biotina-XX con estreptavidina Alexa Fluor™ 555 (∼ 555/565 nm)
• Número de moléculas de fluoróforo en cada molécula EGF: ∼2-3
• La fluorescencia se suele monitorizar mediante un citómetro de flujo, un microscopio de fluorescencia o un fluorímetro.

Encuentre más sondas de unión de receptores y fagocitosis
Ofrecemos varias sondas etiquetadas con fluorescencia para estudiar la endocitosis mediada por receptores, los marcadores de membrana para endocitosis y exocitosis y los métodos para detectar ligandos fluorescentes internalizados. Probes for Following Receptor Binding and Phagocytosis—Section 16.1 (Sondas para seguir la unión de receptores y la fagocitosis, sección 16.1) en el manual de Molecular Probes™ para obtener más información sobre estos productos.

Para uso en investigación. No apto para uso diagnóstico o terapéutico en humanos ni en animales.
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
Tipo de célulaCélulas de mamíferos
Método de detecciónFluorescencia
Etiqueta o tinteColorantes Alexa Fluor
Línea de productosAlexa Fluor
Cantidad100 μg
Condiciones de envíoHielo húmedo
FormularioLiofilizado
Tipo de productoFactor de crecimiento epidérmico
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Almacenar en el congelador (de – 5 a – 30 °C) y proteger de la luz.

Citations & References (19)

Citations & References
Abstract
Regulation of endocytosis via the oxygen-sensing pathway.
Authors:Wang Y, Roche O, Yan MS, Finak G, Evans AJ, Metcalf JL, Hast BE, Hanna SC, Wondergem B, Furge KA, Irwin MS, Kim WY, Teh BT, Grinstein S, Park M, Marsden PA, Ohh M,
Journal:Nat Med
PubMed ID:19252501
'Tumor hypoxia is associated with disease progression, resistance to conventional cancer therapies and poor prognosis. Hypoxia, by largely unknown mechanisms, leads to deregulated accumulation of and signaling via receptor tyrosine kinases (RTKs) that are critical for driving oncogenesis. Here, we show that hypoxia or loss of von Hippel-Lindau protein--the principal ... More
Human ESCRT-II complex and its role in human immunodeficiency virus type 1 release.
Authors:Langelier C, von Schwedler UK, Fisher RD, De Domenico I, White PL, Hill CP, Kaplan J, Ward D, Sundquist WI
Journal:J Virol
PubMed ID:16973552
'The budding of many enveloped RNA viruses, including human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1), requires some of the same cellular machinery as vesicle formation at the multivesicular body (MVB). In Saccharomyces cerevisiae, the ESCRT-II complex performs a central role in MVB protein sorting and vesicle formation, as it is recruited ... More
Two di-leucine motifs regulate trafficking of mucolipin-1 to lysosomes.
Authors:Vergarajauregui S, Puertollano R
Journal:Traffic
PubMed ID:16497227
'Mutations in the mucolipin-1 gene have been linked to mucolipidosis type IV, a lysosomal storage disorder characterized by severe neurological and ophthalmologic abnormalities. Mucolipin-1 is a membrane protein containing six putative transmembrane domains with both its N- and C-termini localized facing the cytosol. To gain information on the sorting motifs ... More
Rab14 is part of the early endosomal clathrin-coated TGN microdomain.
Authors:Proikas-Cezanne T, Gaugel A, Frickey T, Nordheim A,
Journal:FEBS Lett
PubMed ID:16962593
'Rab14 localizes to the Golgi/TGN and to early endosomes, but its biological function remains unclear. By structural modeling, we identified Rab14-specific residues and established a close relationship between the Rab2/Rab4/Rab14, Rab11/25 and Rab39 sub-groups within the Rab protein family. By quantitative confocal microscopy and by density centrifugation we show that ... More
Interactions of TOM1L1 with the multivesicular body sorting machinery.
Authors:Puertollano R
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:15611048
'Tom1L1 (Tom1-like1) and related proteins Tom1 (Target of Myb1) and Tom1L2 (Tom1-like2) constitute a new protein family characterized by the presence of a VHS (Vps27p/Hrs/Stam) domain in the N-terminal portion followed by a GAT (GGA and Tom) domain. Recently it was demonstrated that the GAT domain of both Tom1 and ... More
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