Das EnzChek™ Phosphat-Assay-Kit liefert eine schnelle und empfindliche spektrophotometrische Methode zur Quantifizierung von anorganischem Phosphat in Lösung und für Phosphat,Weitere Informationen
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Katalognummer
Menge
E6646
100 Assays
Katalognummer E6646
Preis (EUR)
672,65
Exklusiv online
756,00
Ersparnis 83,35 (11%)
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Das EnzChek™ Phosphat-Assay-Kit liefert eine schnelle und empfindliche spektrophotometrische Methode zur Quantifizierung von anorganischem Phosphat in Lösung und für Phosphat, das während der enzymatischen Reaktionen von ATPase oder GTPase freigesetzt wird.
• Sensitivität von 2 bis 150 µM Phosphat • Der spektralphotometrische Assay auf Mikrotiterplattenbasis erkennt eine Änderung des Absorptionsmaximums von 330 nm zu 360 nm • Kontinuierliche Überwachung von Phosphat, das durch ATPase- oder GTPase-Aktivität erzeugt wird
In Gegenwart von anorganischem Phosphat wird das 2-Amino-6-mercapto-7-methylpurin-ribosid (MESG)-Substrat von dem Purin-nukleosid-phosphorylase (PNP)-Enzym in Ribose-1-phosphat und 2-Amino-6-mercapto-7-methylpurin umgewandelt. Diese enzymatische Umwandlung von MESG führt zu einer spektralphotometrischen Verschiebung der maximalen Absorption von 330 nm für das Substrat auf 360 nm für das Produkt.
Die Empfindlichkeit des Assays liegt im Bereich von 2 bis 150 µM anorganischem Phosphat (2 bis 150 Nanomol Phosphat in einem 1 ml-Volumen), und die Reaktion kann über einen pH-Bereich von 6,5 bis 8,5 durchgeführt werden. Die EnzChek™ Phosphatreaktion ist ausreichend schnell und ausreichend quantitativ für den Einsatz in kinetischen Untersuchungen anhand der Stopped-Flow-Methode.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
NachweisverfahrenKolorimetrisch, Kolorimetrisch
FarbstofftypMESG
FormatRöhrchen, Röhrchen
Menge100 Assays
VersandbedingungRaumtemperatur, Raumtemperatur
FarbeUltraviolett
Zur Verwendung mit (Anwendung)Phosphatassay
Zur Verwendung mit (Geräte)Spektralphotometer, Spektralphotometer
ProduktlinieEnzChek
ProdukttypPhosphat-Assay
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
In einem Tiefkühlgerät lagern (-5 bis -30 °C).
Zitierungen und Referenzen (75)
Zitierungen und Referenzen
Abstract
Regulation of vascular smooth muscle tone by N-terminal region of caldesmon. Possible role of tethering actin to myosin.
Authors:Lee YH, Gallant C, Guo H, Li Y, Wang CA, Morgan KG
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10652307
'To assess the functional significance of tethering actin to myosin by caldesmon in the regulation of smooth muscle contraction, we investigated the effects of synthetic peptides, containing the myosin-binding sequences in the N-terminal region of caldesmon, on force directly recorded from single permeabilized smooth muscle cells of ferret portal vein. ... More
Reduction precedes cytidylyl transfer without substrate channeling in distinct active sites of the bifunctional CDP-ribitol synthase from Haemophilus influenzae.
Authors:Zolli M, Kobric DJ, Brown ED
Journal:Biochemistry
PubMed ID:11305920
'CDP-ribitol synthase is a bifunctional reductase and cytidylyltransferase that catalyzes the transformation of D-ribulose 5-phosphate, NADPH, and CTP to CDP-ribitol, a repeating unit present in the virulence-associated polysaccharide capsules of Haemophilus influenzae types a and b [Follens, A., et al. (1999) J. Bacteriol. 181, 2001]. In the work described here, ... More
The role of Mg2+ cofactor in the guanine nucleotide exchange and GTP hydrolysis reactions of Rho family GTP-binding proteins.
Authors:Zhang B, Zhang Y, Wang Z, Zheng Y
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10843989
'The biological activities of Rho family GTPases are controlled by their guanine nucleotide binding states in cells. Here we have investigated the role of Mg(2+) cofactor in the guanine nucleotide binding and hydrolysis processes of the Rho family members, Cdc42, Rac1, and RhoA. Differing from Ras and Rab proteins, which ... More
The antibacterial peptide pyrrhocoricin inhibits the ATPase actions of DnaK and prevents chaperone-assisted protein folding.
'Recently, we documented that the short, proline-rich antibacterial peptides pyrrhocoricin, drosocin, and apidaecin interact with the bacterial heat shock protein DnaK, and peptide binding to DnaK can be correlated with antimicrobial activity. In the current report we studied the mechanism of action of these peptides and their binding sites to ... More
The EntF and EntE adenylation domains of Escherichia coli enterobactin synthetase: sequestration and selectivity in acyl-AMP transfers to thiolation domain cosubstrates.
Authors:Ehmann DE, Shaw-Reid CA, Losey HC, Walsh CT
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:10688898
'Enterobactin, the tris-(N-(2,3-dihydroxybenzoyl)serine) trilactone siderophore of Escherichia coli, is synthesized by a three-protein (EntE, B, F) six-module nonribosomal peptide synthetase (NRPS). In this work, the 142-kDa four-domain protein EntF was bisected into two double-domain fragments: a 108-kDa condensation and adenylation construct, EntF C-A, and a 37-kDa peptidyl carrier protein (PCP) ... More