AmpliTaq™ DNA Polymerase with Buffer I or Buffer II
AmpliTaq™ DNA Polymerase with Buffer I or Buffer II
Citations & References (1798)
Applied Biosystems™

AmpliTaq™ DNA Polymerase with Buffer I or Buffer II

AmpliTaq DNAポリメラーゼは94 kDaで熱安定性が高く、大腸菌でのThermus aquicus（Taq）DNAポリメラーゼ遺伝子の修飾型の発現によって得られた組換えDNAポリメラーゼです。PCRに使用できる最も徹底的に特徴づけられた酵素であり、その組換え型の性質と精製法により、比類のない純度と再現性詳細を見る
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製品番号（カタログ番号）内容数量
N8080155Buffer I5000ユニット
N8080161Buffer II250ユニット
N8080172Buffer II1000ユニット
N8080153Buffer II3000ユニット
N8080156Buffer II5000ユニット
N8080186Buffer II25,000ユニット
N8080152Buffer I3000ユニット
N8080160Buffer I250ユニット
N8080171Buffer I1000ユニット
製品番号（カタログ番号） N8080155
価格（JPY）
596,000
Each
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内容:
Buffer I
数量:
5000ユニット
一括またはカスタム形式をリクエストする
AmpliTaq DNAポリメラーゼは94 kDaで熱安定性が高く、大腸菌でのThermus aquicus（Taq）DNAポリメラーゼ遺伝子の修飾型の発現によって得られた組換えDNAポリメラーゼです。PCRに使用できる最も徹底的に特徴づけられた酵素であり、その組換え型の性質と精製法により、比類のない純度と再現性、バイアルからバイアル、ロット間での使用が可能です。

この酵素の特長：

  • AmpliTaq DNAポリメラーゼは、PCRに利用できる最も徹底的に特徴づけられた酵素で、その全体的な有用性と有効性を証明
  • その熱活性プロファイルにより、PCRアプリケーションに適する
  • 再現性のある結果を保証するためにQC試験済み

    • 信頼性が高く確実なPCR
    AmpliTaq DNAポリメラーゼの熱活性プロファイルは、プライマーの厳密なアニーリングが発生する範囲と同じであるため、PCRアプリケーションに適しています（55～75℃）。酵素の半減期は95℃で約40分です。もっとも難易度の高いPCRアプリケーションの要件を満たす熱安定性を提供します。AmpliTaq DNAポリメラーゼは、GeneAmp 10X PCRバッファーIIおよび MgCl2溶液と共に提供されます。

    優れたPCR性能を得るにはDreamTaq DNAポリメラーゼをお勧めします。

    研究用にのみ使用できます。診断用には使用いただけません。
    仕様
    エキソヌクレアーゼ活性5' - 3'
    フィデリティ（vs. Taq）1倍
    フォーマットスタンドアローン酵素
    ホットスタート不可
    内容Buffer I
    反応数4000 Reactions
    オーバーハング3'-A
    ポリメラーゼAmpliTaq DNAポリメラーゼ
    製品タイプDNAポリメラーゼ
    数量5000ユニット
    反応形態別のコンポーネント
    出荷条件ドライアイス
    サイズ（最終製品）5 kb以下
    原料DNA
    濃度5 U/μL
    使用対象（アプリケーション）Standard PCR
    反応速度スタンダード
    Unit SizeEach
    組成および保存条件
    内容：

    • 5×200 µLのAmpliTaq™ DNAポリメラーゼ（5 U/µL）

    • 4×1.5 mLのGeneAmp™ 10X PCRバッファー（100 mMトリスHCl pH 8.3、500 mM KCl、15 mM MgCl2、0.01%（w/v）ゼラチン。

    -20℃で保存してください。

    よくあるご質問（FAQ）

    AmpliTaq Gold® DNA polymeraseを使用する際のPCR条件は2-stepと3-stepのどちらが良いですか？

    プライマーのアニーリング温度が60℃以上の場合には2-stepでご利用ください。増幅産物がGCリッチな場合やプライマーのアニーリング温度が60℃未満の際には3-stepが推奨です。

    My oligonucleotide does not appear to be the right length when I checked by gel electrophoresis. Why is this?

    Oligos should be run on a polyacrylamide gel containing 7 M urea and loaded with a 50% formamide solution to avoid compressions and secondary structures. Oligos of the same length and different compositions can electrophorese differently. dC's migrate fastest, followed by dA's, dT's, and then dG's. Oligos containing N's tend to run as a blurry band and generally have a problem with secondary structure.

    The primers I am using worked for PCR initially, but over time, have stopped working. What happened?

    Primers should be aliquoted for single use before PCR set-up. Heat just the aliquoted primers to 94 degrees for 1 min. Quick chill the primer on ice before adding to the PCR reaction. Some primers may anneal to themselves or curl up on themselves.

    I don't see a pellet in my oligo tube order. Should I ask for a replacement?

    The drying method dries the primer in a thin layer along the sidewalls of the tube instead of the bottom, therefore a pellet is not always visible and should still be ready to use.

    There is a ball-shaped pellet at the bottom of my oligo tube. What is this and can I still use my oligo?

    If the oligo was overheated, it will appear as a “ball”-shaped pellet attached to the bottom of the tube. This should not affect the quality of the oligo, and the oligo should be readily soluble in water.

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    引用および参考文献 (1798)

    引用および参考文献
    Abstract
    Chimpanzee Fab fragments and a derived humanized immunoglobulin G1 antibody that efficiently cross-neutralize dengue type 1 and type 2 viruses.
    Authors:Goncalvez AP; Men R; Wernly C; Purcell RH; Lai CJ
    Journal:Journal of Virology
    PubMed ID:
    Passive immunization with monoclonal antibodies from humans or nonhuman primates represents an attractive alternative to vaccines for prevention of illness caused by dengue viruses (DENV) and other flaviviruses, including the West Nile virus. In a previous study, repertoire cloning to recover Fab fragments from bone marrow mRNA of chimpanzees infected ... More
    Molecular genetics of tetrahydrobiopterin (BH4) deficiency in the Maltese population.
    Authors:Farrugia R; Scerri CA; Montalto SA; Parascandolo R; Neville BG; Felice AE
    Journal:Molecular Genetics and Metabolism
    PubMed ID:
    Deficient activity of the Dihydropteridine Reductase enzyme (DHPR; EC 1.5.1.34; OMIM 261630) is due to mutations in the Quinoid Dihydropteridine Reductase gene on 4p15.3 (QDPR; RefSeq NM_000320). It results in defective recycling of tetrahydrobiopterin (BH(4)) and homozygotes have a rare form of atypical Hyperphenylalaninaemia and Phenylketonuria (aPKU). The heterozygote frequency ... More
    A specific structural requirement for ergosterol in long-chain fatty acid synthesis mutants important for maintaining raft domains in yeast.
    Authors:Eisenkolb M; Zenzmaier C; Leitner E; Schneiter R
    Journal:Molecular Biology of the Cell
    PubMed ID:
    Fungal sphingolipids contain ceramide with a very-long-chain fatty acid (C26). To investigate the physiological significance of the C26-substitution on this lipid, we performed a screen for mutants that are synthetically lethal with ELO3. Elo3p is a component of the ER-associated fatty acid elongase and is required for the final elongation ... More
    Procollagen with skipping of alpha 1(I) exon 41 has lower binding affinity for alpha 1(I) C-telopeptide, impaired in vitro fibrillogenesis, and altered fibril morphology.
    Authors:Cabral WA; Fertala A; Green LK; Korkko J; Forlino A; Marini JC
    Journal:The Journal of Biological Chemistry
    PubMed ID:
    Previous in vitro data on type I collagen self-assembly into fibrils suggested that the amino acid 776-796 region of the alpha1(I) chain is crucial for fibril formation because it serves as the recognition site for the telopeptide of a docking collagen monomer. We used a natural collagen mutation with a ... More
    Vibrio fischeri LuxS and AinS: comparative study of two signal synthases.
    Authors:Lupp C; Ruby EG
    Journal:Journal of Bacteriology
    PubMed ID:
    Vibrio fischeri possesses two acyl-homoserine lactone quorum-sensing systems, ain and lux, both of which are involved in the regulation of luminescence gene expression and are required for persistent colonization of the squid host, Euprymna scolopes. We have previously demonstrated that the ain system induces luminescence at cell densities that precede ... More
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