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Invitrogen™
Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 594 Conjugate
Transferrin ist ein monomeres Serumglykoprotein (∼ 80.000 Dalton), das an einen spezifischen Rezeptor an der Oberfläche von Wirbeltierzellen bindet undWeitere Informationen
| Katalognummer | Menge |
|---|---|
| T13343 | 5 mg |
Katalognummer T13343
Preis (EUR)
762,00
5 mg
Menge:
5 mg
Preis (EUR)
762,00
5 mg
Transferrin ist ein monomeres Serumglykoprotein (∼ 80.000 Dalton), das an einen spezifischen Rezeptor an der Oberfläche von Wirbeltierzellen bindet und über Rezeptor-vermittelte Endozytose bis zu zwei Fe3+-Atome abgibt. – Unsere markierten LDL-Komplexe sind nützliche Werkzeuge zur Untersuchung dieses Phänomens. Sobald eisentragende Transferrin-Proteine in Endosomen enthalten sind, begünstigt die saure Umgebung die Dissoziation von Eisen vom Transferrin–Rezeptor-Komplex Nach der Freisetzung von Eisen wird Apotransferrin zur Plasmamembran recycelt. Dort wird es von seinem Rezeptor freigesetzt, um mehr Eisen zu fördern. Fluoreszente Transferrin-Konjugate können daher mit fluoreszentem LDL zur Unterscheidung der lysosomal gerichteten und recycelnden endosomalen Wege verwendet werden
Bei diesen Experimenten wird in der Regel fluoroszenzmarkiertes Transferrin kultivierten Zellen hinzugefügt. Anschließend werden die Zellen durch Mikroskopie analysiert. Wir bieten ein biotinyliertes Transferrinkonjugat und mehr als 10 fluoreszierende Versionen an.
Spezifikationen von Transferrin:
• Markierung (Anregung/Emission): Alexa Fluor™ 594 (590/617)
• Menge: 15 mg Feststoff (enthält 5 mg Transferrinkonjugat)
Hauptanwendungen von markiertem Transferrin
Zu den vielen Anwendungen für markiertes Transferrin gehören:
• Bildtransferrin-Rezeptordynamik mit FRET
• Beobachtung von Rezeptor-Trafficking in lebenden Zellen durch konfokale Laser-Scanning-Mikroskopie
• Untersuchung von Ereignissen während der endosomalen Versauerung
• Messung der Transferrin-Rezeptor-Bindungsaffinität in Säugetieren und Parasiten
Nur für Forschungszwecke. Nicht für therapeutische oder diagnostische Zwecke an Tieren und Menschen vorgesehen.
Bei diesen Experimenten wird in der Regel fluoroszenzmarkiertes Transferrin kultivierten Zellen hinzugefügt. Anschließend werden die Zellen durch Mikroskopie analysiert. Wir bieten ein biotinyliertes Transferrinkonjugat und mehr als 10 fluoreszierende Versionen an.
Spezifikationen von Transferrin:
• Markierung (Anregung/Emission): Alexa Fluor™ 594 (590/617)
• Menge: 15 mg Feststoff (enthält 5 mg Transferrinkonjugat)
Hauptanwendungen von markiertem Transferrin
Zu den vielen Anwendungen für markiertes Transferrin gehören:
• Bildtransferrin-Rezeptordynamik mit FRET
• Beobachtung von Rezeptor-Trafficking in lebenden Zellen durch konfokale Laser-Scanning-Mikroskopie
• Untersuchung von Ereignissen während der endosomalen Versauerung
• Messung der Transferrin-Rezeptor-Bindungsaffinität in Säugetieren und Parasiten
Nur für Forschungszwecke. Nicht für therapeutische oder diagnostische Zwecke an Tieren und Menschen vorgesehen.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
NachweisverfahrenFluoreszent
FarbstofftypAlexa Fluor Farbstoffe
Anregung/Emission590/617
FormFest
ProteinfamilieTransferrin
Menge5 mg
VersandbedingungRaumtemperatur
ProduktlinieAlexa Fluor
ProdukttypTransferrin
pH7,2
Unit Size5 mg
Inhalt und Lagerung
Bei -5 bis -30 °C lagern und vor Licht schützen.
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Zitierungen und Referenzen
Abstract
Inhibition of caveolar uptake, SV40 infection, and beta1-integrin signaling by a nonnatural glycosphingolipid stereoisomer.
Journal:J Cell Biol
PubMed ID:17371832
'Caveolar endocytosis is an important mechanism for the uptake of certain pathogens and toxins and also plays a role in the internalization of some plasma membrane (PM) lipids and proteins. However, the regulation of caveolar endocytosis is not well understood. We previously demonstrated that caveolar endocytosis and beta1-integrin signaling are
The long and the short cycle. Alternative intracellular routes for trafficking of G-protein-coupled receptors.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11150299
'The C terminus of the human V2 vasopressin receptor contains multiple phosphorylation sites including a cluster of amino acids that when phosphorylated prevents the return of the internalized receptor to the cell surface. To identify the step where the recycling process was interrupted, the trafficking of the V2 receptor was
Transfer of M2 muscarinic acetylcholine receptors to clathrin-derived early endosomes following clathrin-independent endocytosis.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:12093817
'Upon agonist stimulation, many G protein-coupled receptors such as beta(2)-adrenergic receptors are internalized via beta-arrestin- and clathrin-dependent mechanisms, whereas others, like M(2) muscarinic acetylcholine receptors (mAChRs), are internalized by clathrin- and arrestin-independent mechanisms. To gain further insight into the mechanisms that regulate M(2) mAChR endocytosis, we investigated the post-endocytic trafficking
Identification and characterization of small molecules that inhibit intracellular toxin transport.
Journal:Infect Immun
PubMed ID:17576758
'Shiga toxin (Stx), cholera toxin (Ctx), and the plant toxin ricin are among several toxins that reach their intracellular destinations via a complex route. Following endocytosis, these toxins travel in a retrograde direction through the endosomal system to the trans-Golgi network, Golgi apparatus, and endoplasmic reticulum (ER). There the toxins
A burst of auxilin recruitment determines the onset of clathrin-coated vesicle uncoating.
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:16798879
'Clathrin-coated pits assemble on a membrane and pinch off as coated vesicles. The released vesicles then rapidly lose their clathrin coats in a process mediated by the ATPase Hsc70, recruited by auxilin, a J-domain-containing cofactor. How is the uncoating process regulated? We find that during coat assembly small and variable