Cóctel inhibidor de proteasas Halt™ (100X)
Cóctel inhibidor de proteasas Halt™ (100X)
Thermo Scientific™

Cóctel inhibidor de proteasas Halt™ (100X)

El cóctel inhibidor de proteasas Thermo Scientific Halt (100X) es una solución madre concentrada lista para su uso de inhibidoresMás información
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Número de catálogoCantidad
7843024 × 100 μl
784295 ml
7843810 ml
877861 ml
Número de catálogo 78430
Precio (USD)
401,76
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Cantidad:
24 × 100 μl
Pedido a granel o personalizado
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El cóctel inhibidor de proteasas Thermo Scientific Halt (100X) es una solución madre concentrada lista para su uso de inhibidores de proteasas que se añade a las muestras para evitar la degradación proteolítica durante la lisis celular y la extracción de proteínas.

Características del cóctel inhibidor de proteasas Halt, (100X):

Comodidad: el formato líquido de 100 usos, estable en el refrigerador es más eficaz y de uso más fácil que los inhibidores individuales u otros formatos
Ingredientes no exclusivos: la formulación totalmente pública contiene concentraciones optimizadas de seis inhibidores de la proteasa de amplio espectro, AEBSF, aprotinina, bestatina, E-64, leuptina y pepstatina A estabilizadas en dimetilsulfóxido (DMSO) de gran calidad
Diversos tamaños de envase: elija entre varios tamaños de envase, incluidos microtubos de un solo uso que mantienen los inhibidores de la proteasas frescos y reducen el riesgo de contaminación del reactivo
Formulación normal: incluye un vial independiente de solución EDTA para una inhibición opcional de metaloproteasas
Compatible con tampón de lisis: se puede usar con tampones de lisis celular Scientific Pierce con prácticamente cualquier reactivo de lisis basado en detergente casero o comercial. Añada 10 µl de cóctel concentrado por 1 ml de tampón de lisis para garantizar una protección completa del extracto de proteína resultante.

Aplicaciones:
• Protección de proteínas celulares intactas y activas frente a la degradación por proteasas endógenas
• Inhibición de actividad de proteasa de lisados producidos por una serie de métodos, como los reactivos de lisis celular Thermo Scientific Pierce, otros productos de lisis celular o tisular de formulación comercial, ultrasonidos, prensa French, homogeneizador o ciclo de congelación/descongelación repetitivo
• Detección de extractos de actividad proteolítica
• El estudio de la proteolisis en la regulación de procesos celulares

Las proteasas conforman una gran categoría de enzimas, incluidas las endopeptidasas y exopeptidasas, que catalizan la descomposición hidrolítica de las proteínas en péptidos o aminoácidos en una amplia variedad de tipos de células y tejidos. Las proteasas se regulan y compartimentan en células vivas, pero la lisis celular las libera y mezcla con otras proteínas extraídas. Su actividad, por consiguiente, puede llevar a la pérdida de un gran número de valiosas proteínas, afectando negativamente a aplicaciones posteriores. Por esta razón, es práctica común añadir a tampones de lisis celular o a extractos celulares un cóctel de compuestos conocidos por desactivar o inhibir las proteasas. Los cócteles inhibidores de proteasas Halt inhiben eficazmente proteasas serinas, proteasas cisteínas, proteasas ácido aspárticas y aminopeptidasas que normalmente están presentes en las muestras de lisado celular. Las fórmulas normales y sin EDTA ofrecen la inhibición de metaloproteasas y la compatibilidad con la electroforesis 2D, respectivamente.

Productos relacionados
Cóctel inhibidor de proteasas Halt™ de un solo uso, sin EDTA (100X)

Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.

Especificaciones
TampónTampón de lisis
InhibidoresInhibidor de proteasa
Cantidad24 × 100 μl
Tipo de reactivoInhibidor de proteasa
Suficiente paraMuestra de 240 ml
FormularioLíquido
Línea de productosHalt
Tipo de productoCóctel inhibidor de proteasa
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Tras su recepción, almacenar a 4 °C

Preguntas frecuentes

What are the compositions of the Halt Protease Inhibitor Cocktail, EDTA-Free (100X) (Cat. No. 87785) and Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) (Cat. No. 87786)?

Both formulations are the same and have the following composition:

What is the shelf life of Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X)?

When stored as recommended at 4 degrees C, Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) is guaranteed stable for 1 year from the date of receipt.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

Can I use just part of the Pierce Protease Inhibitor XL Capsules, EDTA-Free and save part of the capsule for later use?

We do not recommend “splitting” the capsule into smaller portions. Researchers using less than 500 mL should choose a different format (liquid or tablet) of protease inhibitors.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What formats of protease inhibitors do you offer?

We offer standalone protease inhibitors (AEBSF, Aprotinin, PMSF, EDTA, etc.), as well as cocktails or combinations of protease inhibitors in liquid, tablet, and larger capsule formats. These cocktails of protease inhibitors can also be purchased in combination with a cocktail of phosphatase inhibitors, in both liquid and tablet form, for even greater convenience.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What protease inhibtors are present in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail?

The inhibitors included in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail (Cat. No. 78430) are: AEBSF, Aprotinin, Bestatin, E64, Leupeptin, Pepstatin A, and EDTA.

Citations & References (5)

Citations & References
Abstract
Modification of histidine repeat proteins by inorganic polyphosphate.
Authors:Neville N,Lehotsky K,Yang Z,Klupt KA,Denoncourt A,Downey M,Jia Z
Journal:Cell reports
PubMed ID:37660293
Inorganic polyphosphate (polyP) is a linear polymer of orthophosphate that is present in nearly all organisms studied to date. A remarkable function of polyP involves its attachment to lysine residues via non-enzymatic post-translational modification (PTM), which is presumed to be covalent. Here, we show that proteins containing tracts of consecutive ... More
Deletion of the prorenin receptor in the ureteric bud in mice inhibits Dot1/H3K79 pathway.
Authors:Song R,Yosypiv IV
Journal:Pediatric research
PubMed ID:38287105
BACKGROUND: The prorenin receptor (PRR) plays a critical role in ureteric bud (UB) branching morphogenesis. DOT1 Like (DOT1L), a histone methyltransferase specific for Histone 3 lysine 79 (H3K79), is important for differentiation of the UB-derived renal collecting duct cells. In this study, we tested whether DOT1L/H3 dimethyl K79 (H3m2K79) are ... More
Metformin inhibits digestive proteases and impairs protein digestion in mice.
Authors:Kelly CJ,Verdegaal AA,Anderson BW,Shaw WL,Bencivenga-Barry NA,Folta-Stogniew E,Goodman AL
Journal:The Journal of biological chemistry
PubMed ID:37863262
Metformin is among the most prescribed medications worldwide and the first-line therapy for type 2 diabetes. However, gastrointestinal side effects are common and can be dose limiting. The total daily metformin dose frequently reaches several grams, and poor absorption results in high intestinal drug concentrations. Here, we report that metformin ... More
β-Cell-specific ablation of sirtuin 4 does not affect nutrient-stimulated insulin secretion in mice.
Authors:Huynh FK,Peterson BS,Anderson KA,Lin Z,Coakley AJ,Llaguno FMS,Nguyen TN,Campbell JE,Stephens SB,Newgard CB,Hirschey MD
Journal:American journal of physiology. Endocrinology and metabolism
PubMed ID:32865009
Sirtuins are a family of proteins that regulate biological processes such as cellular stress and aging by removing posttranslational modifications (PTMs). We recently identified several novel PTMs that can be removed by sirtuin 4 (SIRT4), which is found in mitochondria. We showed that mice with a global loss of SIRT4 ... More
Glucagon-like peptide 1 inhibits cell apoptosis and improves glucose responsiveness of freshly isolated human islets.
Authors:Farilla L, Bulotta A, Hirshberg B, Li Calzi S, Khoury N, Noushmehr H, Bertolotto C, Di Mario U, Harlan DM, Perfetti R
Journal:Endocrinology
PubMed ID:12960095
The peptide hormone, glucagon-like peptide 1 (GLP-1), has been shown to increase glucose-dependent insulin secretion, enhance insulin gene transcription, expand islet cell mass, and inhibit beta-cell apoptosis in animal models of diabetes. The aim of the present study was to evaluate whether GLP-1 could improve function and inhibit apoptosis in ... More