™ El kit de ensayo de fosfato EnzChek proporciona un método espectrofotométrico rápido y sensible para la cuantificación del fosfatoMás información
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Número de catálogo
Cantidad
E6646
100 ensayos
Número de catálogo E6646
Precio (CLP)
523.600
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100 ensayos
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™ El kit de ensayo de fosfato EnzChek proporciona un método espectrofotométrico rápido y sensible para la cuantificación del fosfato inorgánico en solución y para el fosfato liberado durante las reacciones enzimáticas de ATPasa o GTPasa.
• Sensibilidad de 2 a 150 µM de fosfato • El ensayo espectrofotométrico basado en microplacas detecta un cambio en el máximo de absorbancia de 330 nm a 360 nm • Monitorización continua del fosfato generado por la actividad de ATPasa o GTPasa
En presencia de fosfato inorgánico, el sustrato de 2-amino-6-mercapto-7-metilpurina ribósido (MESG) es convertido por la enzima purina nucleósido fosforilasa (PNP) al producto de ribosa 1-fosfato y 2-amino-6-mercapto-7-metilpurina. Esta conversión enzimática de MESG da lugar a un desplazamiento espectrofotométrico de la absorbancia máxima de 330 nm para el sustrato a 360 nm del producto.
La sensibilidad del ensayo se encuentra en el rango de 2 a 150 µM de fosfato inorgánico (de 2 a 150 nanomoles de fosfato en un volumen de 1 ml), y la reacción puede realizarse en un rango de pH de 6,5 a 8,5. La reacción de fosfato de EnzChek™ es suficientemente rápida y cuantitativa para su uso en experimentos cinéticos de flujo detenido.
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
Método de detecciónColorimétrico
Tipo de coloranteMESG
FormatoTubo(s)
Cantidad100 ensayos
Condiciones de envíoTemperatura ambiente
ColorUltravioleta
Para utilizar con (aplicación)Ensayo de fosfato
Para utilizar con (equipo)Espectrofotómetro
Línea de productosEnzChek
Tipo de productoEnsayo de fosfato
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Almacenar en congelador entre -5 °C y -30 °C
Citations & References (75)
Citations & References
Abstract
Regulation of vascular smooth muscle tone by N-terminal region of caldesmon. Possible role of tethering actin to myosin.
Authors:Lee YH, Gallant C, Guo H, Li Y, Wang CA, Morgan KG
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10652307
'To assess the functional significance of tethering actin to myosin by caldesmon in the regulation of smooth muscle contraction, we investigated the effects of synthetic peptides, containing the myosin-binding sequences in the N-terminal region of caldesmon, on force directly recorded from single permeabilized smooth muscle cells of ferret portal vein. ... More
Reduction precedes cytidylyl transfer without substrate channeling in distinct active sites of the bifunctional CDP-ribitol synthase from Haemophilus influenzae.
Authors:Zolli M, Kobric DJ, Brown ED
Journal:Biochemistry
PubMed ID:11305920
'CDP-ribitol synthase is a bifunctional reductase and cytidylyltransferase that catalyzes the transformation of D-ribulose 5-phosphate, NADPH, and CTP to CDP-ribitol, a repeating unit present in the virulence-associated polysaccharide capsules of Haemophilus influenzae types a and b [Follens, A., et al. (1999) J. Bacteriol. 181, 2001]. In the work described here, ... More
The role of Mg2+ cofactor in the guanine nucleotide exchange and GTP hydrolysis reactions of Rho family GTP-binding proteins.
Authors:Zhang B, Zhang Y, Wang Z, Zheng Y
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10843989
'The biological activities of Rho family GTPases are controlled by their guanine nucleotide binding states in cells. Here we have investigated the role of Mg(2+) cofactor in the guanine nucleotide binding and hydrolysis processes of the Rho family members, Cdc42, Rac1, and RhoA. Differing from Ras and Rab proteins, which ... More
The antibacterial peptide pyrrhocoricin inhibits the ATPase actions of DnaK and prevents chaperone-assisted protein folding.
'Recently, we documented that the short, proline-rich antibacterial peptides pyrrhocoricin, drosocin, and apidaecin interact with the bacterial heat shock protein DnaK, and peptide binding to DnaK can be correlated with antimicrobial activity. In the current report we studied the mechanism of action of these peptides and their binding sites to ... More
The EntF and EntE adenylation domains of Escherichia coli enterobactin synthetase: sequestration and selectivity in acyl-AMP transfers to thiolation domain cosubstrates.
Authors:Ehmann DE, Shaw-Reid CA, Losey HC, Walsh CT
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:10688898
'Enterobactin, the tris-(N-(2,3-dihydroxybenzoyl)serine) trilactone siderophore of Escherichia coli, is synthesized by a three-protein (EntE, B, F) six-module nonribosomal peptide synthetase (NRPS). In this work, the 142-kDa four-domain protein EntF was bisected into two double-domain fragments: a 108-kDa condensation and adenylation construct, EntF C-A, and a 37-kDa peptidyl carrier protein (PCP) ... More