PBFI, AM, cell permeant - Special Packaging
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PBFI, AM, cell permeant - Special Packaging

PBFI es una molécula sensible al potasio utilizada para medir los flujos intracelulares de K+ en células animales y enMás información
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Número de catálogoCantidad
P1267MP20 x 50 μg
Número de catálogo P1267MP
Precio (CLP)
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Cantidad:
20 x 50 μg
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PBFI es una molécula sensible al potasio utilizada para medir los flujos intracelulares de K+ en células animales y en células vegetales y vacuolas. Aunque la selectividad de PBFI para K+ es menor que la de los indicadores de calcio como el fura-2, es suficiente para la detección de concentraciones fisiológicas de K+ en presencia de otros cationes monovalentes. La respuesta espectral de PBFI sobre la unión iónica permite mediciones de la relación de excitación, y este indicador puede usarse con los mismos filtros ópticos y equipos utilizados para el fura-2.

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Especificaciones de los indicadores de iones fluorescentes:
• Etiqueta (Ex/Em): PBFI (∼340, 380/500 nm)
• El producto liofilizado puede disolverse en DMSO para su uso
• El producto se carga normalmente en las células añadiendo el indicador disuelto en las células que contienen el medio


Consideraciones de selectividad y estrategias de carga celular
La Kd de PBFI para K+ depende en gran medida de si está presente el Na+, con un valor de 5,1 mM en ausencia de Na+ y 44 mM en soluciones con una concentración combinada de Na+ y K+ de 135 mM (que se aproxima a la fuerza iónica fisiológica). En los tampones en los que el Na+ se sustituye por cloruro de tetrametilamonio, la Kd de PBFI para K+ es de 11 mM; el cloruro de colina y la N-metilglucamina son otros dos posibles reemplazos del Na+ en el medio. Aunque PBFI es solo 1,5 veces más selectivo para K+ que para Na+, esta selectividad es a menudo suficiente porque las concentraciones intracelulares de K+ son normalmente aproximadamente 10 veces más altas que las concentraciones de Na+.

PBFI está disponible como sal ácida impenetrable en las células (P1265MP) y como ésteres de acetoximetil (AM) que penetra en las células (P1267MP). Las formas de ácido aniónico se pueden cargar en las células utilizando nuestro reactivo de carga celular pinocítica Influx™ (I14402, Quelantes, tampones de calibración, ionóforos y reactivos de carga celular, sección 19.8), o por microinyección, perfusión de pipeta de parche o electroporación. Para la carga de éster AM (Carga y calibración de indicadores de iones intracelulares: nota 19.1), la adición de agentes dispersantes Pluronic™ F-127 (P3000MP, P6866, P6867) o PowerLoad™ (P10020), así como unos tiempos de incubación relativamente largos, hasta cuatro horas, son normalmente necesarios.

Encuentre indicadores fluorescentes para Na+ y K+
Ofrecemos una serie de indicadores fluorescentes para medir Na+ y K+. Revise Indicadores fluorescentes Na+ y K+: sección 21.1 en el manual de Molecular Probes™ para obtener más información sobre estos productos.

Para uso en investigación. No apto para uso diagnóstico o terapéutico en humanos ni en animales.
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
Método de detecciónFluorescente
Tipo de coloranteIndicador de potasio
Cantidad20 x 50 μg
Condiciones de envíoTemperatura ambiente
Para utilizar con (aplicación)Viabilidad y proliferación celulares
Para utilizar con (equipo)Microscopio de fluorescencia
Tipo de productoPBFI AM
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Almacenar en el congelador de -5 °C a -30 °C y proteger de la luz.

Citations & References (52)

Citations & References
Abstract
4-aminopyridine decreases progesterone production by porcine granulosa cells.
Authors:Li Y, Ganta S, von Stein FB, Mason DE, Mitchell BM, Freeman LC
Journal:Reprod Biol Endocrinol
PubMed ID:12740033
'BACKGROUND: Ion channels occur as large families of related genes with cell-specific expression patterns. Granulosa cells have been shown to express voltage-gated potassium channels from more than one family. The purpose of this study was to determine the effects of 4-aminopyridine (4-AP), an antagonist of KCNA but not KCNQ channels. ... More
Protein kinase G activation of K(ATP) channels in human-cultured prostatic stromal cells.
Authors:Cook AL, Frydenberg M, Haynes JM
Journal:Cell Signal
PubMed ID:12359308
'In this study, we identify and investigate the role of protein kinase G (PKG) in cells cultured from human prostatic stroma. Cells were used for immunocytochemistry, contractility or K(+) fluorescent imaging studies. All cultured prostatic stromal cells showed PKG immunostaining. Phorbol 12,13 diacetate (PDA, 1 microM) elicited contractions from human-cultured ... More
N-methyl-D-aspartate excitotoxicity: relationships among plasma membrane potential, Na(+)/Ca(2+) exchange, mitochondrial Ca(2+) overload, and cytoplasmic concentrations of Ca(2+), H(+), and K(+).
Authors:Kiedrowski L
Journal:Mol Pharmacol
PubMed ID:10462550
'A high cytoplasmic Na(+) concentration may contribute to N-methyl-D-aspartate (NMDA)-induced excitotoxicity by promoting Ca(2+) influx via reverse operation of the Na(+)/Ca(2+) exchanger (NaCaX), but may simultaneously decrease the electrochemical Ca(2+) driving force by depolarizing the plasma membrane (PM). Digital fluorescence microscopy was used to compare the effects of Na(+) versus ... More
Determination of the physical environment within the Chlamydia trachomatis inclusion using ion-selective ratiometric probes.
Authors:Grieshaber S, Swanson JA, Hackstadt T
Journal:Cell Microbiol
PubMed ID:12027956
'Chlamydia trachomatis is an obligate intracellular bacterium with a biphasic life cycle that takes place entirely within a membrane-bound vacuole termed an inclusion. The chlamydial inclusion is non-fusogenic with endosomal or lysosomal compartments but intersects a pathway involved in transport of sphingomyelin from the Golgi apparatus to the plasma membrane. ... More
Dynamics and consequences of potassium shifts in skeletal muscle and heart during exercise.
Authors:Sejersted OM, Sjøgaard G
Journal:Physiol Rev
PubMed ID:11015618
'Since it became clear that K(+) shifts with exercise are extensive and can cause more than a doubling of the extracellular [K(+)] ([K(+)](s)) as reviewed here, it has been suggested that these shifts may cause fatigue through the effect on muscle excitability and action potentials (AP). The cause of the ... More