Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 546 Conjugate
Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 546 Conjugate
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Transferrin From Human Serum, Alexa Fluor™ 546 Conjugate

La transferrina es una glicoproteína sérica monomérica (∼ 80 000 daltons) que se une a un receptor específico en laMás información
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Número de catálogoCantidad
T233645 mg
Número de catálogo T23364
Precio (CLP)
680.399
5 mg
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Cantidad:
5 mg
Precio (CLP)
680.399
5 mg
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La transferrina es una glicoproteína sérica monomérica (∼ 80 000 daltons) que se une a un receptor específico en la superficie de las células de vertebrados y administra hasta dos átomos de Fe3+ a través de la endocitosis mediada por el receptor. Nuestros complejos de LDL etiquetados son herramientas útiles para el estudio de este fenómeno. Una vez que las proteínas de transferrina portadoras de hierro están dentro de los endosomas, el ambiente ácido favorece la disociación del hierro del complejo receptor de transferrina. Tras la liberación de hierro, la apotransferrina se recicla en la membrana plasmática, donde se libera de su receptor para eliminar más hierro. Por lo tanto, los conjugados fluorescentes de transferrina pueden usarse con LDL fluorescente para distinguir las vías endosomales de reciclado y de dirección lisosómica.

Estos experimentos se realizan normalmente añadiendo transferrina marcada con fluorescencia a las células cultivadas y analizándolas mediante microscopía. Ofrecemos un conjugado biotinilado de transferrina y más de 10 versiones fluorescentes.

Especificaciones de la transferrina:

• Etiqueta (Ex/Em): Alexa Fluor™ 546 (556/573)

• Cantidad: 15 mg sólido (contiene 5 mg de conjugado de transferrina)

Aplicaciones clave de transferrina etiquetada
Algunas de las muchas aplicaciones para transferrina etiquetada incluyen:
• Dinámica del receptor de transferrina de imagen usando FRET
• Observar el tráfico de receptores en células vivas por microscopía de barrido láser confocal
• Investigar los eventos que ocurren durante la acidificación endosómica
• Medir la afinidad de unión de los receptores de transferrina en mamíferos y parásitos

Para uso exclusivo en investigación. No diseñado para uso terapéutico o de diagnóstico en animales o humanos.
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
Método de detecciónFluorescente
Tipo de coloranteColorantes Alexa Fluor
Excitación/emisión556/573
FormularioSólido
Familia de proteínasTransferrina
Cantidad5 mg
Condiciones de envíoTemperatura ambiente
Línea de productosAlexa Fluor
Tipo de productoTransferrina
pH7,2
Unit Size5 mg
Contenido y almacenamiento
Almacenar en el congelador (de – 5 a – 30 °C) y proteger de la luz.

Citations & References (26)

Citations & References
Abstract
Grp1-associated scaffold protein (GRASP) is a regulator of the ADP ribosylation factor 6 (Arf6)-dependent membrane trafficking pathway.
Authors:Venkataraman A, Nevrivy DJ, Filtz TM, Leid M,
Journal:Cell Biol Int
PubMed ID:22931251
GRASP interacts with Grp1 (general receptor for phosphoinositides 1; cytohesin 3), which catalyses nucleotide exchange on and activation of Arf6 (ADP-ribosylation factor-6). Arf6 is a low-molecular-mass GTPase that regulates key aspects of endocytic recycling pathways. Overexpressed GRASP accumulated in the juxtanuclear ERC (endocytic recycling compartment). GRASP co-localized with a constitutively ... More
Amino acid residues critical for endoplasmic reticulum export and trafficking of platelet-activating factor receptor.
Authors:Hirota N, Yasuda D, Hashidate T, Yamamoto T, Yamaguchi S, Nagamune T, Nagase T, Shimizu T, Nakamura M,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:20007715
'Several residues are conserved in the transmembrane domains (TMs) of G-protein coupled receptors. Here we demonstrate that a conserved proline, Pro(247), in TM6 of platelet-activating factor receptor (PAFR) is required for endoplasmic reticulum (ER) export and trafficking after agonist-induced internalization. Alanine-substituted mutants of the conserved residues of PAFRs, including P247A, ... More
TLR9 signals after translocating from the ER to CpG DNA in the lysosome.
Authors:Latz E, Schoenemeyer A, Visintin A, Fitzgerald KA, Monks BG, Knetter CF, Lien E, Nilsen NJ, Espevik T, Golenbock DT
Journal:Nat Immunol
PubMed ID:14716310
'Microbial DNA sequences containing unmethylated CpG dinucleotides activate Toll-like receptor 9 (TLR9). We have found that TLR9 is localized to the endoplasmic reticulum (ER) of dendritic cells (DCs) and macrophages. Because there is no precedent for immune receptor signaling in the ER, we investigated how TLR9 is activated. We show ... More
Regulation of endocytosis via the oxygen-sensing pathway.
Authors:Wang Y, Roche O, Yan MS, Finak G, Evans AJ, Metcalf JL, Hast BE, Hanna SC, Wondergem B, Furge KA, Irwin MS, Kim WY, Teh BT, Grinstein S, Park M, Marsden PA, Ohh M,
Journal:Nat Med
PubMed ID:19252501
'Tumor hypoxia is associated with disease progression, resistance to conventional cancer therapies and poor prognosis. Hypoxia, by largely unknown mechanisms, leads to deregulated accumulation of and signaling via receptor tyrosine kinases (RTKs) that are critical for driving oncogenesis. Here, we show that hypoxia or loss of von Hippel-Lindau protein--the principal ... More
Chemical-genetic inhibition of a sensitized mutant myosin Vb demonstrates a role in peripheral-pericentriolar membrane traffic.
Authors:Provance DW, Gourley CR, Silan CM, Cameron LC, Shokat KM, Goldenring JR, Shah K, Gillespie PG, Mercer JA
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:14766983
'Selective, in situ inhibition of individual unconventional myosins is a powerful approach to determine their specific physiological functions. Here, we report the engineering of a myosin Vb mutant that still hydrolyzes ATP, yet is selectively sensitized to an N(6)-substituted ADP analog that inhibits its activity, causing it to remain tightly ... More
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