Search
Citas y referencias (84)
Invitrogen™
ACMA (9-Amino-6-Chloro-2-Methoxyacridine)
ACMA (9-amino-6-cloro-2-metoxiacridina) es un intercalador de ADN que se une selectivamente a poli (d(A-T)). La excitación del complejo ACMA-DNA (excitación/emisiónMás información
| Número de catálogo | Cantidad |
|---|---|
| A1324 | 100 mg |
Número de catálogo A1324
Precio (MXN)
-
Cantidad:
100 mg
ACMA (9-amino-6-cloro-2-metoxiacridina) es un intercalador de ADN que se une selectivamente a poli (d(A-T)). La excitación del complejo ACMA-DNA (excitación/emisión máximas de ∼419/483 nm) es posible con la mayoría de las fuentes de luz UV, por lo que es compatible para su uso con colorantes de longitud de onda corta y larga. ACMA aparentemente también se une a las membranas en estado energizado y se apaga si se forma un gradiente de pH. Ha sido ampliamente empleado para seguir el movimiento catiónico y anión a través de las membranas y para estudiar la actividad de bombeo de protones de varias ATPasas ligadas a membranas.
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
ColorAzul
Método de detecciónFluorescente
Intervalo de longitud de onda de excitación419⁄483
Para utilizar con (equipo)Microscopio de fluorescencia
Cantidad100 mg
Condiciones de envíoTemperatura ambiente
Tipo de etiquetaFluorescent Dye
Tipo de productoACMA
SubCellular LocalizationNúcleo, membranas celulares y lípidos, Lipids, Nucleus
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Almacenar a temperatura ambiente y proteger de la luz.
Citations & References (84)
Citations & References
Abstract
Saccharomyces cerevisiae lacking Btn1p modulate vacuolar ATPase activity to regulate pH imbalance in the vacuole.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:16423829
'The vacuolar H(+)-ATPase (V-ATPase) along with ion channels and transporters maintains vacuolar pH. V-ATPase ATP hydrolysis is coupled with proton transport and establishes an electrochemical gradient between the cytosol and vacuolar lumen for coupled transport of metabolites. Btn1p, the yeast homolog to human CLN3 that is defective in Batten disease,
Yeast V-ATPase complexes containing different isoforms of the 100-kDa a-subunit differ in coupling efficiency and in vivo dissociation.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11278748
'The 100 kDa a-subunit of the yeast vacuolar (H(+))-ATPase (V-ATPase) is encoded by two genes, VPH1 and STV1. These genes encode unique isoforms of the a-subunit that have previously been shown to reside in different intracellular compartments in yeast. Vph1p localizes to the central vacuole, whereas Stv1p is present in
Subunit D (Vma8p) of the yeast vacuolar H+-ATPase plays a role in coupling of proton transport and ATP hydrolysis.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:10801866
'To investigate the function of subunit D in the vacuolar H(+)-ATPase (V-ATPase) complex, random and site-directed mutagenesis was performed on the VMA8 gene encoding subunit D in yeast. Mutants were selected for the inability to grow at pH 7.5 but the ability to grow at pH 5.5. Mutations leading to
Oligodeoxynucleotides covalently linked to intercalating agents: a new family of gene regulatory substances.
Journal:Biochem Soc Trans
PubMed ID:3709940
Interactions between the F1 and F0 parts in the Escherichia coli ATP synthase. Associations involving the loop region of C subunits.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:9182524
'The N-ethylmaleimide reactivity of c subunits in Escherichia coli F1F0 ATP synthase (ECF1F0) isolated from five mutants, each with a cysteine at a different position in the polar loop region (positions 39, 40, 42, 43, and 44), has been investigated. The maleimide was found to react with Cys placed at