NuPAGE™ 4 a 12 %, Bis-Tris, 1,0 mm, geles de proteínas Midi
NuPAGE™ 4 a 12 %, Bis-Tris, 1,0 mm, geles de proteínas Midi
Invitrogen™

NuPAGE™ 4 a 12 %, Bis-Tris, 1,0 mm, geles de proteínas Midi

Los geles de proteína Invitrogen NuPAGE Bis-Tris son geles de poliacrilamida prefundidos que proporcionan una amplia separación de proteínas de peso molecular con alta resolución e integridad de las muestras.
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Número de catálogoPocillos
WG1402A20 pocillos, con adaptadores
WG1401BOXPocillo de 12 + 2
WG1401APocillo de 12 + 2, con adaptadores
WG1402BOX20 pocillo
WG1403BOX26 pocillo
WG1403A26 pocillos, con adaptadores
Número de catálogo WG1402A
Precio (MXN)
-
Pocillos:
20 pocillos, con adaptadores
Los geles de proteína Invitrogen NuPAGE Bis-Tris son geles de poliacrilamida prefundidos que proporcionan una amplia separación de proteínas de peso molecular con alta resolución e integridad de las muestras. Estos geles prefundidos son ideales para aplicaciones en las que la integridad de las proteínas es crucial. A diferencia de los geles tradicionales de Tris-glicina, los geles NuPAGE Bis-Tris tienen un ambiente de pH neutro que minimiza las modificaciones de proteínas. Utilice los geles NuPAGE Bis-Tris para preparar las proteínas para la secuenciación, la espectrometría de masas y cualquier otra técnica donde la integridad de las proteínas resulte crucial.

Características de los geles de Bis-Tris NuPAGE:
Mejor integridad de las proteínas: proceso de preparación de muestras optimizado que conserva sus proteínas
Amplios intervalos de separación de peso molecular: seleccione el gel y el tampón de desplazamiento adecuados para obtener la separación óptima de sus proteínas
Tiempos de ejecución más rápidos: obtenga la separación de sus proteínas en tan solo 35 minutos
Vida útil más larga: los geles NuPAGE Bis-Tris pueden almacenarse durante al menos 12 meses a temperatura ambiente

Elija el gel NuPAGE Bis-Tris adecuado para su separación de proteínas
Obtenga una separación óptima de sus proteínas eligiendo la combinación correcta de gel y tampón de desplazamiento. Los geles NuPAGE Bis-Tris se suministran en cuatro concentraciones de poliacrilamida: 8 %, 10 %, 12 % y 4–12 % de gradiente. Los geles se suministran en dos tamaños: mini (8 cm x 8 cm) o medio (8,7 cm x 13,3 cm), y 1,0 mm (geles mini y medio) o 1,5 mm (solo formato minigel) de grosor. Los geles NuPAGE Bis-Tris también vienen en múltiples formatos de pocillo.

Los geles NuPAGE Bis-Tris están formulados para desnaturalización de aplicaciones de electroforesis en gel. Para una preparación de muestras óptima, utilice el tampón de muestras NuPAGE LDS (NP0007) y el agente de reducción de muestras NuPAGE (NP0004). Utilice el antioxidante NuPAGE (NP0005) en el tampón de desplazamiento para mantener el estado reducido de las proteínas durante la ejecución y permitir la máxima nitidez de la banda. Los geles se pueden procesar utilizando el tampón de desplazamiento NuPAGE MES SDS (NP0002) para resolver mejor las proteínas pequeñas o el tampón de desplazamiento NuPAGE MOPS SDS (NP000102) para resolver las proteínas de tamaño medio a grande.

Los geles medios NuPAGE Bis-Tris se pueden utilizar con los aparatos de gel de celda media XCell SureLock (WR0100) o cómodamente con la celda Bio-Rad Criterion con nuestros adaptadores (WA0999).

Para la transferencia de proteínas a una membrana, se puede realizar una transferencia semiseca rápida mediante Invitrogen Power Blotter o una transferencia en seco rápida mediante el dispositivo de transferencia de gel iBlot 2 (IB21001). También se puede realizar la transferencia húmeda tradicional con la celda Bio-Rad Criterion utilizando el tampón de transferencia NuPAGE (NP00061).

For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Especificaciones
AdaptadoresIncluye adaptadores
Gel Thickness1,0 mm
Longitud (métrico)13 cm
Modo de separaciónPeso molecular
Línea de productosNuPAGE
Cantidad10 geles/caja
Aplicaciones recomendadasDesnaturalización
Volumen de carga de muestrasHasta 25 µl
Duración de almacenamiento12 meses
Condiciones de envíoTemperatura ambiente
Requisitos de almacenamientoAlmacenar a 4–25°C. No la congele.
Anchura (métrico)8 cm
Para utilizar con (equipo)Bio-Rad Criterion
Porcentaje del gelDel 4 al 12%
Tamaño de gelMidi
Tipo de gelBis-Tris
Intervalo de separaciónDe 3,5 a 260 kDa
Tipo de separaciónDesnaturalización
Pocillos20 pocillos, con adaptadores
Unit Size10 gels (1 box)
Contenido y almacenamiento
Una caja contiene 10 geles. Almacenar entre 4–25° C. No congelar. La vida útil es de 12 meses.

Preguntas frecuentes

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Citations & References (3)

Citations & References
Abstract
Rapid purification and mass spectrometric characterization of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I) from rodent brain and a dopaminergic neuronal cell line.
Authors:Schilling B, Bharath M M S, Row RH, Murray J, Cusack MP, Capaldi RA, Freed CR, Prasad KN, Andersen JK, Gibson BW,
Journal:Mol Cell Proteomics
PubMed ID:15591592
'Oxidative stress and mitochondrial dysfunction signify important biochemical events associated with the loss of dopaminergic neurons in Parkinson''s disease (PD). Studies using in vitro and in vivo PD models or tissues from diseased patients have demonstrated a selective inhibition of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I of the OXPHOS electron transport ... More
Intrinsic protein fluorescence interferes with detection of tear glycoproteins in SDS-polyacrylamide gels using extrinsic fluorescent dyes.
Authors:Zhao Z, Aliwarga Y, Willcox MD,
Journal:J Biomol Tech
PubMed ID:18166676
Intrinsic protein fluorescence may interfere with the visualization of proteins after SDS-polyacrylamide electrophoresis. In an attempt to analyze tear glycoproteins in gels, we ran tear samples and stained the proteins with a glycoprotein-specific fluorescent dye. The fluorescence detected was not limited to glycoproteins. There was strong intrinsic fluorescence of proteins ... More
Trypanosoma brucei glycoproteins contain novel giant poly-N-acetyllactosamine carbohydrate chains.
Authors:Atrih A, Richardson JM, Prescott AR, Ferguson MA,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:15509560
The flagellar pocket of the bloodstream form of the African sleeping sickness parasite Trypanosoma brucei contains material that binds the beta-d-galactose-specific lectin ricin (Brickman, M. J., and Balber, A. E. (1990) J. Protozool. 37, 219-224). Glycoproteins were solubilized from bloodstream form T. brucei cells in 8 M urea and 3% ... More