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Thermo Scientific™
Y-PER™ Yeast Protein Extraction Reagent
El reactivo de extracción de proteínas de levadura Thermo Scientific Y-PER es el primer reactivo de lisis de levadura disponibleMás información
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| Número de catálogo | Cantidad |
|---|---|
| 78991 | 200 mL |
| 78990 | 500 mL |
Número de catálogo 78991
Precio (MXN)
-
Cantidad:
200 mL
El reactivo de extracción de proteínas de levadura Thermo Scientific Y-PER es el primer reactivo de lisis de levadura disponible en el mercado que utiliza un procedimiento de lisis con detergente suave para liberar de forma eficaz las proteínas solubilizadas funcionalmente activas.
Características del reactivo de extracción de proteínas de levaduras Y-PER:
• Más proteínas: extrae dos veces más proteínas que los métodos a base de gránulos de vidrio.
• Menos tedioso: elimina las dificultades asociadas con la lisis por gránulos de vidrio tradicional (por ejemplo, agrupamiento de gránulos con carga estática, acumulación de gránulos/proteínas y fuga de gránulos).
• Optimizado para proteínas: validado para su uso con Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe y Pichia pastoris.
• Versátil: eficaz para muchos organismos diferentes, incluidas la Bacillus subtilus, las bacterias grampositivas y las gramnegativas, y adecuado para su uso en una amplia variedad de situaciones.
Este tampón de lisis celular basado en detergente elimina la necesidad de utilizar gránulos de vidrio o tratamientos mecánicos que impliquen agentes reductores fuertes, productos químicos o pH y temperaturas extremos para alterar el envoltorio celular de espesor proteico, algo necesario para la extracción de proteínas. El conocido protocolo de lisis con gránulos de vidrio requiere equipos especiales y debe realizarse a una temperatura de 4°C. Los bajos rendimientos de proteínas obtenidos normalmente con esta técnica son el resultado de la desnaturalización de las proteínas y de la unión no específica a los gránulos de vidrio. El reactivo Y-PER utiliza un sencillo protocolo a temperatura ambiente que pueden completarse en 20 minutos y que no requiere equipo especial alguno.
El protocolo estándar para la extracción de proteínas que ofrece el reactivo Y-PER es fácil: se añade el volumen de reactivo Y-PER apropiado para sedimentar las células de levadura, se incuba a temperatura ambiente durante unos 20 minutos y se centrifuga para eliminar los residuos. El sobrenadante resultante es una solución concentrada de proteínas que supera los resultados que suelen obtenerse con la interrupción con gránulos de vidrio tradicional.
La naturaleza unicelular de la levadura, combinada con su capacidad para realizar modificaciones postransduccionales que imitan procesos en eucariotas superiores, ha hecho de la levadura una herramienta de investigación muy importante. Los muchos vectores disponibles, así como el desarrollo de sistemas de expresión recombinantes, confieren a la levadura un papel insustituible en el sector de la investigación. El reactivo Y-PER es eficaz para proteínas S. cerevisiae y otras especies conocidas, y puede utilizarse en la purificación de proteínas marcadas para fusión y en ensayos de enzimas reporteros con estos organismos modelo. Este reactivo de lisis se puede utilizar también para la extracción de ADN plásmido y genómico de levadura.
Productos relacionados
Reactivo dializable de extracción de proteínas de levadura Y-PER™ Plus
Características del reactivo de extracción de proteínas de levaduras Y-PER:
• Más proteínas: extrae dos veces más proteínas que los métodos a base de gránulos de vidrio.
• Menos tedioso: elimina las dificultades asociadas con la lisis por gránulos de vidrio tradicional (por ejemplo, agrupamiento de gránulos con carga estática, acumulación de gránulos/proteínas y fuga de gránulos).
• Optimizado para proteínas: validado para su uso con Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe y Pichia pastoris.
• Versátil: eficaz para muchos organismos diferentes, incluidas la Bacillus subtilus, las bacterias grampositivas y las gramnegativas, y adecuado para su uso en una amplia variedad de situaciones.
Este tampón de lisis celular basado en detergente elimina la necesidad de utilizar gránulos de vidrio o tratamientos mecánicos que impliquen agentes reductores fuertes, productos químicos o pH y temperaturas extremos para alterar el envoltorio celular de espesor proteico, algo necesario para la extracción de proteínas. El conocido protocolo de lisis con gránulos de vidrio requiere equipos especiales y debe realizarse a una temperatura de 4°C. Los bajos rendimientos de proteínas obtenidos normalmente con esta técnica son el resultado de la desnaturalización de las proteínas y de la unión no específica a los gránulos de vidrio. El reactivo Y-PER utiliza un sencillo protocolo a temperatura ambiente que pueden completarse en 20 minutos y que no requiere equipo especial alguno.
El protocolo estándar para la extracción de proteínas que ofrece el reactivo Y-PER es fácil: se añade el volumen de reactivo Y-PER apropiado para sedimentar las células de levadura, se incuba a temperatura ambiente durante unos 20 minutos y se centrifuga para eliminar los residuos. El sobrenadante resultante es una solución concentrada de proteínas que supera los resultados que suelen obtenerse con la interrupción con gránulos de vidrio tradicional.
La naturaleza unicelular de la levadura, combinada con su capacidad para realizar modificaciones postransduccionales que imitan procesos en eucariotas superiores, ha hecho de la levadura una herramienta de investigación muy importante. Los muchos vectores disponibles, así como el desarrollo de sistemas de expresión recombinantes, confieren a la levadura un papel insustituible en el sector de la investigación. El reactivo Y-PER es eficaz para proteínas S. cerevisiae y otras especies conocidas, y puede utilizarse en la purificación de proteínas marcadas para fusión y en ensayos de enzimas reporteros con estos organismos modelo. Este reactivo de lisis se puede utilizar también para la extracción de ADN plásmido y genómico de levadura.
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Reactivo dializable de extracción de proteínas de levadura Y-PER™ Plus
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
FormatoLíquido
Cantidad200 mL
Volumen (métrico)200 mL
Línea de productosY-PER
Tipo de productoReactivo de extracción de proteínas de levadura
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Guarde el producto a temperatura ambiente.
Preguntas frecuentes
Can you provide the shelf-life for the Y-PER Yeast Protein Extraction Reagent?
Does Y-PER Yeast Protein Extraction Reagent (Cat. No. 78990) yield samples that are compatible with the Pierce BCA Protein Assay Kit (Cat. No. 23225)?
Citations & References (3)
Citations & References
Abstract
The hCds1 (Chk2)-FHA domain is essential for a chain of phosphorylation events on hCds1 that is induced by ionizing radiation.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11390408
'hCds1 (Chk2) is an evolutionarily conserved kinase that functions in DNA damage response and cell cycle checkpoint. The Cds1 family of kinases are activated by a family of large phosphatidylinositol 3-kinase-like kinases. In humans, ataxia telangiectasia-mutated (ATM) and ataxia-telangiectasia and Rad3-related kinases activate hCds1 by phosphorylating Thr(68) . hCds1 and
Noncatalytic role of the FKBP52 peptidyl-prolyl isomerase domain in the regulation of steroid hormone signaling.
Journal:Mol Cell Biol
PubMed ID:17938211
Hormone-dependent transactivation by several of the steroid hormone receptors is potentiated by the Hsp90-associated cochaperone FKBP52, although not by the closely related FKBP51. Here we analyze the mechanisms of potentiation and the functional differences between FKBP51 and FKBP52. While both have peptidyl-prolyl isomerase activity, this is not required for potentiation,
WOX1 is essential for tumor necrosis factor-, UV light-, staurosporine-, and p53-mediated cell death, and its tyrosine 33-phosphorylated form binds and stabilizes serine 46-phosphorylated p53.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:16219768
WW domain-containing oxidoreductase WOX1, also named WWOX or FOR, undergoes Tyr33 phosphorylation at its first N-terminal WW domain and subsequent nuclear translocation in response to sex steroid hormones and stress stimuli. The activated WOX1 binds tumor suppressor p53, and both proteins may induce apoptosis synergistically. Functional suppression of WOX1 by