X-Gal ist ein weit verbreitetes chromogenes Substrat für β-Galactosidase. Liefert eine dunkelblaue Fällung an der Stelle der enzymatischen Aktivität. X-Gal eignet sich für zahlreiche histochemische und molekularbiologische Anwendungen, einschließlich des Nachweises der
lacZ-Aktivität in Zellen und Geweben. Im Gegensatz zu β-Glucuronidase als Genmarker kann β-Galactosidase ohne Aktivitätsverlust in Zellen und Geweben mit Glutaraldehyd fixiert und mit X-Gal in hoher Auflösung nachgewiesen werden.
• Chromogensubstrat
• Zellen-permeabel
• β-Galactosidase-Aktivität kann nach der Fixierung noch mit X-Gal nachgewiesen werdenZusätzliche Informationen über Glykosidase-Enzyme Glykosidase-Enzyme weisen eine sehr hohe Selektivität für die Hydrolyse ihrer bevorzugten Zucker auf. Beispielsweise hydrolysiert β-Galactosidase rasch β-D-Galactopyranoside, hydrolysiert aber in der Regel weder die anomeren α-D-Galactopyranoside noch die isomeren β-D-Glucopyranoside. Die endogene Glykosidase-Aktivität wird häufig zur Charakterisierung von Mikroorganismen und zur selektiven Markierung von Organellen in Säugetierzellen verwendet; Defekte der Glykosidase-Aktivität sind charakteristisch für mehrere Krankheiten.
Darüber hinaus sind Glykosidasen wichtige Reportergenmarker. Insbesondere
lacZ, das β-Galactosidase kodiert, wird in Tieren und Hefen weitgehend als Reportergen verwendet, während das β-Glucuronidase-(GUS)-Gen ein beliebtes Reportergen in Pflanzen ist. Glykosidase-Substrate werden auch in Verbindung mit Glykosidase-konjugierten sekundären Nachweisreagenzien in immunhistochemischen Verfahren und Enzyme-Linked Immunoabsorbent Assays (ELISAs) verwendet. Sehen Sie sich alle unsere Molecular Probes™ fluorogenen und chromogenen
Glykosidase-Substrate an.
Nur für Forschungszwecke. Nicht für therapeutische oder diagnostische Zwecke bei Menschen oder Tieren vorgesehen.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.