NuPAGE™ 4 bis 12 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele
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NuPAGE™ 4 bis 12 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele
Invitrogen™

NuPAGE™ 4 bis 12 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele

Invitrogen NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind vorgegossene Polyacrylamid-Gele, die zur optimalen Trennung eines großen Bereichs von Proteinen unter denaturierenden Bedingungen entwickeltWeitere Informationen
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KatalognummerWellsGel ThicknessMenge
NP0327BOX9-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0321BOX10-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0321PK210-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0322BOX12-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0322PK212-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0323BOX15-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0323PK215-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0324BOX1-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0326BOX2D-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0329BOX17-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0329PK217-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0330BOXIPG-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0335BOX10-Well1,5 mm10 Gele/Karton
NP0335PK210-Well1,5 mm2 Gele/Karton
NP0336BOX15-Well1,5 mm10 Gele/Karton
NP0336PK215-Well1,5 mm2 Gele/Karton
Katalognummer NP0327BOX
Preis (EUR)
183,65
Exklusiv online
227,00
Ersparnis 43,35 (19%)
Each
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Wells:
9-Well
Gel Thickness:
1,0 mm
Menge:
10 Gele/Karton
Preis (EUR)
183,65
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227,00
Ersparnis 43,35 (19%)
Each
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Invitrogen NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind vorgegossene Polyacrylamid-Gele, die zur optimalen Trennung eines großen Bereichs von Proteinen unter denaturierenden Bedingungen entwickelt wurden. Im Gegensatz zu herkömmlichen Tris-Glycin-Gelen bieten NuPAGE Bis-Tris-Gele eine Umgebung mit neutralem pH-Wert, was Proteinmodifikationen minimiert. Verwenden Sie NuPAGE Bis-Tris-Gele für Proteinvorbereitungen bei Sequenzierungen, für die Massenspektrometrie und alle anderen Methoden, bei denen es auf Proteinintegrität ankommt. NuPAGE Gele eignen sich zur Erzielung optimaler Ergebnisse bei routinemäßiger Anwendung.

Merkmale der NuPAGE Bis-Tris-Gele:
• Bessere Protein-Integrität: optimierter Probenvorbereitungsprozess bewahrt Ihre Proteine
• Trennung breiter Bereiche von Molekülmassen: Wählen Sie das richtige Gel und den richtigen Laufpuffer für eine optimale Trennung der Proteine
• Kürzere Laufzeiten: Erhalten Sie Trennungen Ihrer Proteine in nur 35 Minuten
• Längere Haltbarkeit: NuPAGE Bis-Tris-Gele können bei Raumtemperatur mindestens 12 Monate lang gelagert werden

Erfahren Sie mehr über unsere NuPAGE Bis-Tris-Gele >
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Wählen Sie das richtige NuPAGE Bis-Tris-Gel für Ihre Proteintrennung
Erzielen Sie die optimale Trennung Ihrer Proteine durch Auswahl der richtigen Kombination aus Gel und Laufpuffer. NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind in vier Polyacrylamid-Konzentrationen erhältlich: 8 %, 10 %, 12 % und 4 bis 12 %-Gradient. Gele sind in zwei Größen erhältlich: Mini (8 cm x 8 cm) oder Midi (8,7 cm x 13,3 cm) und entweder 1,0 mm (Mini- und Midi-Gele) oder 1,5 mm (nur Mini-Gel-Format) in Dicke. NuPAGE Bis-Tris-Gele sind auch in verschiedenen Well-Formaten erhältlich.

NuPAGE Bis-Tris-Gele sind für denaturierende Gelelektrophoreseanwendungen formuliert. Für eine optimale Probenvorbereitung verwenden Sie NuPAGE LDS-Probenpuffer und NuPAGE-Probenreduktionsmittel. Verwenden Sie NuPAGE Antioxidans im Laufpuffer, um den reduzierten Proteinzustand während des Laufs aufrechtzuerhalten und eine maximale Bandenschärfe zu ermöglichen. Die Gele können mit NuPAGE MES SDS-Laufpuffer zur besseren Auflösung kleiner Proteine oder mit dem NuPAGE MOPS SDS-Laufpuffer zur Auflösung mittlerer bis großer Proteine verwendet werden.

Darüber hinaus bieten wir NuPAGE Tris-Acetat-Gele für die Trennung größerer Proteine. Für die klassische Laemmli-basierte Tris-Glycin-Elektrophorese bieten wir Novex Tris-Glycin-Gele an.

Für die Übertragung von Proteinen auf eine Membran empfehlen wir die Verwendung des NuPAGE Transferpuffers. Ein schneller halbtrockener Transfer kann mit dem Invitrogen Power Blotter, ein schneller trockener Transfer mit dem iBlot 2 Gel Transfergerät durchgeführt werden. Alternativ kann der herkömmliche Nasstransfer mit dem XCell II Blot-Modul oder dem Mini-Blot-Moduldurchgeführt werden.

Verwandte Links
Überblick über die 1D-Proteinelektrophorese
Vergleich von NuPAGE Tris-Bis und herkömmlichen Tris-Glycin-Gelen
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Specifications
Gel Thickness1,0 mm
Länge (metrisch)8 cm
TrennmodusMolekulargewicht
ProduktlinieNuPAGE
Menge10 Gele/Karton
Empfohlene AnwendungenDenaturierung
ProbenladevolumenBis zu 28 µl
Haltbarkeit12 Monate
VersandbedingungRaumtemperatur
LagerungsbedingungenBei 4–25 °C lagern. Nicht einfrieren.
Breite (metrisch)8 cm
Zur Verwendung mit (Geräte)Mini-Gel-Tank, XCell SureLock Mini-Zelle
Gelanteil (%)4 bis 12%
GelgrößeMini
GeltypBis-Tris
Trennbereich3,5 bis 260 kDa
TrennverfahrenDenaturierung
Wells9-Well
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Jede Packung enthält 10 Gele. Bei 4 – 25 °C lagern. Nicht einfrieren. Die Haltbarkeit beträgt 12 Monate.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Zitierungen und Referenzen (4)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Rapid purification and mass spectrometric characterization of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I) from rodent brain and a dopaminergic neuronal cell line.
Authors:Schilling B, Bharath M M S, Row RH, Murray J, Cusack MP, Capaldi RA, Freed CR, Prasad KN, Andersen JK, Gibson BW,
Journal:Mol Cell Proteomics
PubMed ID:15591592
'Oxidative stress and mitochondrial dysfunction signify important biochemical events associated with the loss of dopaminergic neurons in Parkinson''s disease (PD). Studies using in vitro and in vivo PD models or tissues from diseased patients have demonstrated a selective inhibition of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I of the OXPHOS electron transport ... More
Intrinsic protein fluorescence interferes with detection of tear glycoproteins in SDS-polyacrylamide gels using extrinsic fluorescent dyes.
Authors:Zhao Z, Aliwarga Y, Willcox MD,
Journal:J Biomol Tech
PubMed ID:18166676
Intrinsic protein fluorescence may interfere with the visualization of proteins after SDS-polyacrylamide electrophoresis. In an attempt to analyze tear glycoproteins in gels, we ran tear samples and stained the proteins with a glycoprotein-specific fluorescent dye. The fluorescence detected was not limited to glycoproteins. There was strong intrinsic fluorescence of proteins ... More
An isoform of ZBP-89 predisposes the colon to colitis.
Authors:Law DJ, Labut EM, Adams RD, Merchant JL,
Journal:Nucleic Acids Res
PubMed ID:16517939
Alternative splicing enables expression of functionally diverse protein isoforms. The structural and functional complexity of zinc-finger transcription factor ZBP-89 suggests that it may be among the class of alternatively spliced genes. We identified a human ZBP-89 splice isoform (ZBP-89(DeltaN)), which lacks amino terminal residues 1-127 of the full-length protein (ZBP-89(FL)). ... More
Trypanosoma brucei glycoproteins contain novel giant poly-N-acetyllactosamine carbohydrate chains.
Authors:Atrih A, Richardson JM, Prescott AR, Ferguson MA,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:15509560
The flagellar pocket of the bloodstream form of the African sleeping sickness parasite Trypanosoma brucei contains material that binds the beta-d-galactose-specific lectin ricin (Brickman, M. J., and Balber, A. E. (1990) J. Protozool. 37, 219-224). Glycoproteins were solubilized from bloodstream form T. brucei cells in 8 M urea and 3% ... More