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Citations et références (5)
Invitrogen™
Click-IT™ GalNAz Metabolic Glycoprotein Labeling Reagent (Tetraacetylated N-Azidoacetylgalactosamine)
Le réactif de marquage des glycoprotéines métaboliques Click-iT™ GalNaz fournit la première partie d’une technique simple et robuste en deuxAfficher plus
| Référence | Quantité |
|---|---|
| C33365 | 5,2 mg |
Référence C33365
Prix (EUR)
387,00
Each
Quantité:
5,2 mg
Prix (EUR)
387,00
Each
Le réactif de marquage des glycoprotéines métaboliques Click-iT™ GalNaz fournit la première partie d’une technique simple et robuste en deux étapes pour identifier et caractériser les glycoprotéines O liées à la surface cellulaire. Dans l’étape 1, les cellules cultivées sont incubées avec la galactosamine (GalNaz) modifiée par l’azoture. L’azido-sucre est incorporé métaboliquement dans les glycoprotéines O-liées à la surface cellulaire par la nature permissive de la voie de biosynthèse des oligosaccharides. Dans l’étape 2, par ligature chimiosélective ou par réaction clic entre un azoture et un alcyne, les glycoprotéines marquées à l’azoture peuvent alors être détectées avec un kit de détection de glycoprotéine Click-iT™ pour gels (TAMRA ou Dapoxyl™ alcyne) ou transferts Western (biotine alcyne). Ces produits Click-iT™ sont compatibles avec les technologies LC-MS⁄MS et les technologies protéomiques multiplexées™ pour les analyses approfondies du glycoprotéome.
Usage exclusivement réservé à la recherche. Ne pas utiliser pour des procédures de diagnostic.
Spécifications
Méthode de détectionÀ base de biotine, fluorescent
Gamme de produitsClick-iT
Type de produitRéactif de marquage
Quantité5,2 mg
Conditions d’expéditionTempérature ambiante
Labeling TargetProtéines
Marqueur ou colorantAlexa Fluor 488, Alexa Fluor 555, Alexa Fluor 594, Alexa Fluor 647, Biotine, Oregon Green 488, TMR (tétraméthylrhodamine)
Unit SizeEach
Contenu et stockage
Conserver au congélateur entre -5°C et -30°C.
Citations et références (5)
Citations et références
Abstract
Binding of herpes simplex virus glycoprotein B (gB) to paired immunoglobulin-like type 2 receptor alpha depends on specific sialylated O-linked glycans on gB.
Journal:J Virol
PubMed ID:19812165
'Paired immunoglobulin-like type 2 receptor alpha (PILRalpha) is an inhibitory receptor expressed on both hematopoietic and nonhematopoietic cells. Its binding to a cellular ligand, CD99, depends on the presence of sialylated O-linked glycans on CD99. Glycoprotein B (gB) of herpes simplex virus type 1 (HSV-1) binds to PILRalpha, and this
Metabolic labeling of glycans with azido sugars for visualization and glycoproteomics.
Journal:Methods Enzymol
PubMed ID:17116478
'The staggering complexity of glycans renders their analysis extraordinarily difficult, particularly in living systems. A recently developed technology, termed metabolic oligosaccharide engineering, enables glycan labeling with probes for visualization in cells and living animals, and enrichment of specific glycoconjugate types for proteomic analysis. This technology involves metabolic labeling of glycans
The cytoplasmic tail dileucine motif LL572 determines the glycosylation pattern of membrane-type 1 matrix metalloproteinase.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:18955496
'Membrane-type 1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP; MMP-14) drives fundamental physiological and pathological processes, due to its ability to process a broad spectrum of substrates. Because subtle changes in its activity can produce profound physiological effects, MT1-MMP is tightly regulated. Currently, many aspects of this regulation remain to be elucidated. It has
Dynamic monitoring of newly synthesized proteomes: up-regulation of myristoylated protein kinase A during butyric acid induced apoptosis.
Journal:Angew Chem Int Ed Engl
PubMed ID:21678537
Doubly charged: A double metabolic incorporation approach capable of proteome-wide profiling of post-translational modification dynamics on newly synthesized proteins has been developed (see scheme; blue box: methionine surrogate, orange diamond: PTM probe). This strategy reveals for the first time that up-regulation of myristoylated PKA protein is necessary for the occurrence
Sialic Acids Attached to O-Glycans Modulate Voltage-gated Potassium Channel Gating.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:21115483
Neuronal, cardiac, and skeletal muscle action potentials are produced and conducted through the highly regulated activity of several types of voltage-gated ion channels. Voltage-gated potassium (K(v)) channels are responsible for action potential repolarization. Glycans can be attached to glycoproteins through N- and O-linkages. Previous reports described the impact of N-glycans