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Citations et références (4)
Invitrogen™
Click-IT™ GlcNAz Metabolic Glycoprotein Labeling Reagent (tetraacetylated N-Azidoacetylglucosamine)
Le réactif de marquage des glycoprotéines métaboliques Click-iT™ GlcNAz fournit la première partie d’une technique simple et robuste en deuxAfficher plus
| Référence | Quantité |
|---|---|
| C33367 | 5,2 mg |
Référence C33367
Prix (EUR)
378,00
Each
Quantité:
5,2 mg
Prix (EUR)
378,00
Each
Le réactif de marquage des glycoprotéines métaboliques Click-iT™ GlcNAz fournit la première partie d’une technique simple et robuste en deux étapes pour identifier et caractériser les glycoprotéines O-GlcNAc intracellulaires. Dans l’étape 1, les cellules cultivées sont incubées avec la glucosamine (GlcNAc) modifiée par l’azoture. L’azido-sucre est incorporé dans les glycoprotéines contenant de l’O-GlcNAc intracellulaire par la nature permissive de la voie de biosynthèse des oligosaccharides. Dans l’étape 2, par ligature chimiosélective ou par réaction clic entre un azoture et un alcyne, les glycoprotéines marquées à l’azoture peuvent alors être détectées avec un kit de détection de glycoprotéine Click-iT™ pour gels (TAMRA ou Dapoxyl™ alcyne) ou transferts Western (biotine alcyne). Ces produits de glycoprotéine Click-iT™ sont compatibles avec les technologies LC-MS⁄MS et les technologies protéomiques multiplexées™ pour les analyses approfondies du glycoprotéome.
Usage exclusivement réservé à la recherche. Ne pas utiliser pour des procédures de diagnostic.
Spécifications
Méthode de détectionÀ base de biotine, fluorescent
Gamme de produitsClick-iT
Type de produitRéactif de marquage
Quantité5,2 mg
Conditions d’expéditionTempérature ambiante
Labeling TargetProtéines
Marqueur ou colorantAlexa Fluor 488, Alexa Fluor 555, Alexa Fluor 594, Alexa Fluor 647, Biotine, Oregon Green 488, TMR (tétraméthylrhodamine)
Unit SizeEach
Contenu et stockage
Conserver au congélateur entre -5°C et -30°C.
Citations et références (4)
Citations et références
Abstract
Metabolic labeling of glycans with azido sugars for visualization and glycoproteomics.
Journal:Methods Enzymol
PubMed ID:17116478
'The staggering complexity of glycans renders their analysis extraordinarily difficult, particularly in living systems. A recently developed technology, termed metabolic oligosaccharide engineering, enables glycan labeling with probes for visualization in cells and living animals, and enrichment of specific glycoconjugate types for proteomic analysis. This technology involves metabolic labeling of glycans
Dynamic monitoring of newly synthesized proteomes: up-regulation of myristoylated protein kinase A during butyric acid induced apoptosis.
Journal:Angew Chem Int Ed Engl
PubMed ID:21678537
Doubly charged: A double metabolic incorporation approach capable of proteome-wide profiling of post-translational modification dynamics on newly synthesized proteins has been developed (see scheme; blue box: methionine surrogate, orange diamond: PTM probe). This strategy reveals for the first time that up-regulation of myristoylated PKA protein is necessary for the occurrence
The chemical neurobiology of carbohydrates.
Journal:Chem Rev
PubMed ID:18452339
The problems associated with oligosaccharide analysis have hindered efforts to understand the biology of oligosaccharides yet have given chemists a unique opportunity to develop new methods to overcome these challenges. The development of chemical tools for the analysis of glycan structure and function is essential to advance our understanding of
A functional RNAi screen links O-GlcNAc modification of ribosomal proteins to stress granule and processing body assembly.
Journal:Nat Cell Biol
PubMed ID:18794846
Stress granules (SGs) and processing bodies (PBs) are microscopically visible ribonucleoprotein granules that cooperatively regulate the translation and decay of messenger RNA. Using an RNA-mediated interference-based screen, we identify 101 human genes required for SG assembly, 39 genes required for PB assembly, and 31 genes required for coordinate SG and