NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0 à 1,5 mm, minigels de protéine
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NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0 à 1,5 mm, minigels de protéine
Invitrogen™

NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0 à 1,5 mm, minigels de protéine

Les gels de protéines Invitrogen NuPAGE Bis-Tris sont des gels de polyacrylamide prémoulés conçus pour une séparation optimale d’une vasteAfficher plus
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RéférencePuitsGel ThicknessQuantité
NP0316BOX15 puits1,5 mm10 gels/boîte
NP0301BOX10 puits1,0 mm10 gels/boîte
NP0301PK210 puits1,0 mm2 gels/boîte
NP0302BOX12 puits1,0 mm10 gels/boîte
NP0302PK212 puits1,0 mm2 gels/boîte
NP0303BOX15 puits1,0 mm10 gels/boîte
NP0304BOX1 puits1,0 mm10 gels/boîte
NP0306BOXPuits 2D1,0 mm10 gels/boîte
NP0307BOX9 puits1,0 mm10 gels/boîte
NP0315BOX10 puits1,5 mm10 gels/boîte
Référence NP0316BOX
Prix (EUR)
169,65
キャンペーン価格
233,00
Économisez 63,35 (27%)
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Puits:
15 puits
Gel Thickness:
1,5 mm
Quantité:
10 gels/boîte
Prix (EUR)
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Les gels de protéines Invitrogen NuPAGE Bis-Tris sont des gels de polyacrylamide prémoulés conçus pour une séparation optimale d’une vaste gamme de protéines dans des conditions dénaturantes. Contrairement aux gels traditionnels Tris-Glycine, les gels NuPAGE Bis-Tris ont un environnement à pH neutre qui minimise la modification des protéines. Utilisez les gels NuPAGE Bis-Tris pour préparer les protéines au séquençage, à la spectrométrie de masse et à toutes les autres techniques dans lesquelles l’intégrité des protéines est cruciale. Utilisez également les gels NuPAGE pour des résultats optimaux pendant leur utilisation quotidienne.

Caractéristiques des gels NuPAGE Bis-Tris :
• Meilleure intégrité des protéines : le processus optimisé de préparation des échantillons préserve vos protéines
• Plages étendues de séparation par poids : sélectionnez le gel et le tampon de chargement les mieux adaptés pour obtenir la séparation optimale de vos protéines
• Temps de migration plus rapide : séparez vos protéines en à peine 35 minutes
• Durée de conservation plus longue : les gels NuPAGE Bis-Tris peuvent être stockés pendant au moins 12 mois à température ambiante

En savoir plus sur l’ensemble de nos gels NuPAGE Bis-Tris >
Voir les tableaux de migration ›

Choisissez le gel NuPAGE Bis-Tris approprié pour votre séparation protéique
Obtenez une séparation optimale de vos protéines en choisissant la bonne combinaison de gel et de tampon de migration. Les gels de protéines NuPAGE Bis-Tris sont disponibles en quatre concentrations de polyacrylamide : 8 %, 10 %, 12 % et un gradient de 4 à 12 %. Les gels sont disponibles en deux formats : mini (8 cm x 8 cm) ou midi (8,7 cm x 13,3 cm) et soit 1,0 mm (gels mini et midi) soit 1,5 mm (format de gel mini uniquement) d’épaisseur. Les gels NuPAGE Bis-Tris sont également disponibles dans plusieurs formats de puits.

Les gels NuPAGE Bis-Tris sont formulés pour dénaturer les applications d’électrophorèse sur gel. Pour une préparation optimale des échantillons, utilisez le tampon d’échantillon NuPAGE LDS et l’agent de réduction des échantillons NuPAGE. Utilisez l’antioxydant NuPAGE dans le tampon de migration afin de maintenir l’état de réduction des protéines pendant le cycle et d’obtenir des bandes d’une netteté maximum. Les gels peuvent être migrés à l’aide du tampon de migration NuPAGE MES SDS pour mieux résoudre les petites protéines ou du tampon de migration NuPAGE MOPS SDS pour résoudre les protéines de taille moyenne à grande.

Nous proposons également les gels NuPAGE Tris-Acétate pour séparer les protéines de plus grande dimension. Pour l’électrophorèse classique sur Tris-glycine basée sur Laemmli, nous fournissons des gels Novex Tris-Glycine.

Pour le transfert de protéines vers une membrane, nous recommandons l’utilisation du tampon de transfert NuPAGE. Effectuez un transfert semi-sec rapide à l’aide du Buvard d’alimentation Pierce ou un transfert sec rapide à l’aide du Dispositif de transfert de gel iBlot 2. Le transfert humide classique peut également être effectué à l’aide du module XCell II Blot ou du module Mini Blot.

Liens connexes
Présentation de l’électrophorèse protéique 1D
Comparaison des gels NuPAGE Tris-Bis par rapport aux gels traditionnels Tris-glycine
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Spécifications
Gel Thickness1,5 mm
Longueur (métrique)8 cm
Mode de séparationPoids moléculaire
Gamme de produitsNuPAGE
Quantité10 gels/boîte
Applications recommandéesDénaturant
Volume de chargement des échantillonsJusqu’à 25 µl
Durée de conservation12 mois
Conditions d’expéditionTempérature ambiante
Conditions de stockageConserver entre 4–25°C. Ne pas congeler.
Largeur (métrique)8 cm
À utiliser avec (équipement)Mini-cuve à gel Mini Gel Tank, minicellule XCell SureLock
Pourcentage de gel10 %
Dimensions de gelMini
Type de gelBis-Tris
Plage de séparation3,5 à 260 kDa
Type de séparationDénaturant
Puits15 puits
Unit SizeEach

Foire aux questions (FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Citations et références (5)

Citations et références
Abstract
Oligomerization of the fifth transmembrane domain from the adenosine A2A receptor.
Authors:Thévenin D, Lazarova T, Roberts MF, Robinson CR,
Journal:Protein Sci
PubMed ID:15987888
The human adenosine A2A receptor (A(2A)R) belongs to one of the largest family of membrane proteins, the G-protein coupled receptors (GPCRs), characterized by seven transmembrane (TM) helices. Little is known about the determinants of their structures, folding, assembly, activation mechanisms, and oligomeric states. Previous studies in our group showed that ... More
Molecular characterization of a metastatic neuroendocrine cell cancer arising in the prostates of transgenic mice.
Authors:Hu Y, Ippolito JE, Garabedian EM, Humphrey PA, Gordon JI,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:12228243
The features and functions of prostatic neuroendocrine (NE) cells remain ill-defined. Neuroendocrine differentiation (NED) in adenocarcinoma of the human prostate (CaP) is associated with more aggressive disease, but the underlying mediators are poorly understood. We examined these issues in transgenic mice that utilize regulatory elements from the cryptdin-2 gene (Defcr2) ... More
A regulatory light chain of ciliary outer arm dynein in Tetrahymena thermophila.
Authors:Christensen ST, Guerra C, Wada Y, Valentin T, Angeletti RH, Satir P, Hamasaki T,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11274140
Ciliary beat frequency is primarily regulated by outer arm dyneins (22 S dynein). Chilcote and Johnson (Chilcote, T. J., and Johnson, K. A. (1990) J. Biol. Chem. 256, 17257-17266) previously studied isolated Tetrahymena 22 S dynein, identifying a protein p34, which showed cAMP-dependent phosphorylation. Here, we characterize the molecular biochemistry ... More
Identification and expression of immunogenic proteins of a disease-associated marine turtle herpesvirus.
Authors:Coberley SS, Condit RC, Herbst LH, Klein PA,
Journal:J Virol
PubMed ID:12239336
Herpesviruses are associated with several diseases of marine turtles, including lung-eye-trachea disease (LETD) and fibropapillomatosis. Two approaches were used to identify immunodominant antigens of LETV, the LETD-associated herpesvirus. The first approach targeted glycoprotein B, which is known to be immunogenic and neutralizing in other species. The second strategy identified LETV ... More
Rapid exchange of actin-bound nucleotide in perfused rat heart.
Authors:Bárány M, de Tombe PP,
Journal:Am J Physiol Heart Circ Physiol
PubMed ID:15020303
In the rat heart the actin-bound nucleotide contained both ATP and ADP. The ratio of bound ATP to bound ADP depended on the functional state of the heart; it was higher in hearts stopped reversibly in diastole (low Ca(2+), high Mg(2+), or high K(+)), than in stimulated (inotropic agents or ... More