NuPAGE™ 4 à 12 %, Bis-Tris, 1,0 mm, gel de protéines midi
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NuPAGE™ 4 à 12 %, Bis-Tris, 1,0 mm, gel de protéines midi
Invitrogen™

NuPAGE™ 4 à 12 %, Bis-Tris, 1,0 mm, gel de protéines midi

Les gels de protéines Bis-Tris Invitrogen NuPAGE sont des gels de polyacrylamide prémoulés qui assurent une large séparation des protéines de poids moléculaire avec une haute résolution et une intégrité de l’échantillon.
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RéférencePuits
WG1402A20 puits, avec adaptateurs
WG1401BOX12 + 2 puits
WG1401A12 + 2 puits, avec adaptateurs
WG1402BOX20 puits
WG1403BOX26 puits
WG1403A26 puits, avec adaptateurs
Référence WG1402A
Prix (EUR)
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Puits:
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Les gels de protéines Bis-Tris Invitrogen NuPAGE sont des gels de polyacrylamide prémoulés qui assurent une large séparation des protéines de poids moléculaire avec une haute résolution et une intégrité de l’échantillon. Ces gels prémoulés sont idéaux pour les applications où l’intégrité des protéines est cruciale. Contrairement aux gels traditionnels Tris-Glycine, les gels NuPAGE Bis-Tris ont un environnement au pH neutre qui minimise la modification des protéines. Utilisez les gels Bis-Tris NuPAGE pour préparer les protéines au séquençage, à la spectrométrie de masse et toutes les autres techniques dans lesquelles l’intégrité des protéines est importante.

Caractéristiques des gels Bis-Tris NuPAGE :
Meilleure intégrité des protéines — le processus optimisé de préparation des échantillons préserve vos protéines
Plages étendues de séparation par poids moléculaire — sélectionnez le gel et le tampon de charge les mieux adaptés pour obtenir la séparation optimale de vos protéines
Durées d’exécution plus brèves — séparez vos protéines en à peine 35 minutes
Durée de conservation plus longue — les gels Bis-Tris NuPAGE peuvent être stockés pendant au moins 12 mois à température ambiante

Choisissez le gel Bis-Tris NuPAGE adapté à votre séparation protéique
Obtenez une séparation optimale de vos protéines en choisissant la bonne combinaison de gel et de tampon de charge. Les gels de protéines Bis-Tris NuPAGE sont disponibles en quatre concentrations de polyacrylamide : 8 %, 10 %, 12 % et un gradient de 4 à 12 %. Les gels sont disponibles en deux formats : mini (8 cm x 8 cm) ou midi (8,7 cm x 13,3 cm) et soit 1,0 mm (gels mini et midi) soit 1,5 mm (format de gel mini uniquement) d’épaisseur. Les gels Bis-Tris NuPAGE sont également disponibles dans plusieurs formats de puits.

Les gels Bis-Tris NuPAGE sont formulés pour dénaturer les applications d’électrophorèse sur gel. Pour une préparation optimale des échantillons, utilisez le tampon d’échantillon LDS NuPAGE (NP0007) et l’agent de réduction des échantillons NuPAGE (NP0004). Utilisez l’antioxydant NuPAGE (NP0005) dans le tampon de charge afin de maintenir l’état de réduction des protéines pendant le cycle et d’obtenir des bandes d’une netteté maximum. Les gels peuvent être migrés à l’aide d’un tampon de migration MES SDS NuPAGE (NP0002) pour mieux résoudre les petites protéines ou d’un tampon de migration MOPS SDS NuPAGE (NP000102) pour résoudre les protéines de taille moyenne à grande.

Les gels midi Bis-Tris NuPAGE peuvent être utilisés avec les appareils de gel de cellules midi XCell SureLock (WR0100) ou avec la cellule Bio-Rad Criterion à l’aide de nos adaptateurs (WA0999).

Pour le transfert de protéines vers une membrane, effectuez le transfert semi-sec rapide avec le buvard d’alimentation Invitrogen ou le transfert sec rapide avec le dispositif de transfert sur gel iBlot 2 (IB21001). Vous pouvez également effectuer un transfert humide traditionnel à l’aide de la cellule Bio-Rad Criterion avec un tampon de transfert NuPAGE (NP00061).

For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Spécifications
AdaptateursAdaptateurs inclus
Gel Thickness1,0 mm
Longueur (métrique)13 cm
Mode de séparationPoids moléculaire
Gamme de produitsNuPAGE
Quantité10 gels/boîte
Applications recommandéesDénaturant
Volume de chargement des échantillonsJusqu’à 25 µl
Durée de conservation12 mois
Conditions d’expéditionTempérature ambiante
Conditions de stockageStocker entre 4 et 25°C. Ne pas congeler.
Largeur (métrique)8 cm
À utiliser avec (équipement)Cellule Bio-Rad Criterion
Pourcentage de gel4 à 12%
Dimensions de gelMidi
Type de gelBis-Tris
Plage de séparation3,5 à 260 kDa
Type de séparationDénaturant
Puits20 puits, avec adaptateurs
Unit Size10 gels (1 box)
Contenu et stockage
Une boîte contient 10 gels. Conserver entre 4–25°C. Ne pas congeler. La durée de conservation est de 12 mois.

Foire aux questions (FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Citations et références (3)

Citations et références
Abstract
Rapid purification and mass spectrometric characterization of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I) from rodent brain and a dopaminergic neuronal cell line.
Authors:Schilling B, Bharath M M S, Row RH, Murray J, Cusack MP, Capaldi RA, Freed CR, Prasad KN, Andersen JK, Gibson BW,
Journal:Mol Cell Proteomics
PubMed ID:15591592
'Oxidative stress and mitochondrial dysfunction signify important biochemical events associated with the loss of dopaminergic neurons in Parkinson''s disease (PD). Studies using in vitro and in vivo PD models or tissues from diseased patients have demonstrated a selective inhibition of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I of the OXPHOS electron transport ... More
Intrinsic protein fluorescence interferes with detection of tear glycoproteins in SDS-polyacrylamide gels using extrinsic fluorescent dyes.
Authors:Zhao Z, Aliwarga Y, Willcox MD,
Journal:J Biomol Tech
PubMed ID:18166676
Intrinsic protein fluorescence may interfere with the visualization of proteins after SDS-polyacrylamide electrophoresis. In an attempt to analyze tear glycoproteins in gels, we ran tear samples and stained the proteins with a glycoprotein-specific fluorescent dye. The fluorescence detected was not limited to glycoproteins. There was strong intrinsic fluorescence of proteins ... More
Trypanosoma brucei glycoproteins contain novel giant poly-N-acetyllactosamine carbohydrate chains.
Authors:Atrih A, Richardson JM, Prescott AR, Ferguson MA,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:15509560
The flagellar pocket of the bloodstream form of the African sleeping sickness parasite Trypanosoma brucei contains material that binds the beta-d-galactose-specific lectin ricin (Brickman, M. J., and Balber, A. E. (1990) J. Protozool. 37, 219-224). Glycoproteins were solubilized from bloodstream form T. brucei cells in 8 M urea and 3% ... More