NuPAGE™ 4 ∼ 12%, Bis-Tris, 1.0–1.5 mm, Mini Protein Gels
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NuPAGE™ 4 ∼ 12%, Bis-Tris, 1.0–1.5 mm, Mini Protein Gels
NuPAGE™ 4 ∼ 12%, Bis-Tris, 1.0–1.5 mm, Mini Protein Gels
NuPAGE™ 4 ∼ 12%, Bis-Tris, 1.0–1.5 mm, Mini Protein Gels
Invitrogen™

NuPAGE™ 4 ∼ 12%, Bis-Tris, 1.0–1.5 mm, Mini Protein Gels

Invitrogen NuPAGE Bis-Tris 단백질 겔은 고분해능 및 시료 무결성과 함께 광범위한 분자량 단백질 분리를 제공하는 프리캐스트 폴리아크릴아마이드 겔입니다.
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카탈로그 번호Gel Thickness수량
NP0323BOX15-웰1.0 mm10 Gels/Box
NP0321BOX10-웰1.0 mm10 Gels/Box
NP0321PK210-웰1.0 mm2 Gels/Box
NP0322BOX12-웰1.0 mm10 Gels/Box
NP0322PK212-웰1.0 mm2 Gels/Box
NP0323PK215-웰1.0 mm2 Gels/Box
NP0324BOX1-웰1.0 mm10 Gels/Box
NP0326BOX2D-웰1.0 mm10 Gels/Box
NP0327BOX9-웰1.0 mm10 Gels/Box
NP0329BOX17-웰1.0 mm10 Gels/Box
NP0329PK217-웰1.0 mm2 Gels/Box
NP0330BOXIPG-well1.0 mm10 Gels/Box
NP0335BOX10-웰1.5mm10 Gels/Box
NP0335PK210-웰1.5mm2 Gels/Box
NP0336BOX15-웰1.5mm10 Gels/Box
NP0336PK215-웰1.5mm2 Gels/Box
카탈로그 번호 NP0323BOX
제품 가격(KRW)
293,000
Each
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웰:
15-웰
Gel Thickness:
1.0 mm
수량:
10 Gels/Box
제품 가격(KRW)
293,000
Each
카트에 추가하기
Invitrogen NuPAGE Bis-Tris 단백질 겔은 고분해능 및 시료 무결성을 통해 광범위한 분자량 단백질 분리를 제공하는 프리캐스트 폴리아크릴아마이드 겔입니다. 이 프리캐스트 겔은 단백질 무결성이 중요한 응용 분야에 이상적입니다. 기존 Tris-glycine gel과 달리 NuPAGE Bis-Tris gel은 중성 pH로 단백질 변형을 최소화합니다. NuPAGE Bis-Tris gel을 사용하여 단백질 무결성이 중요한 염기서열 분석, 질량분석법 등 여러 주요 기법을 위해 단백질 분리를 수행할 수 있습니다.

NuPAGE Bis-Tris 겔의 주요 특징:
더 나은 단백질 무결성—최적화된 시료 준비 프로세스로 단백질 보존
광범위한 분자량 분리—최적의 단백질 분리를 위해 올바른 겔 및 런닝 버퍼 선택
더 빨라진 실행 시간—35분 만에 단백질 분리
더 긴 유효기간—NuPAGE Bis-Tris 겔은 실온에서 최소 12개월 동안 보관할 수 있습니다.

단백질 분리에 적합한 NuPAGE Bis-Tris 겔 선택
겔과 런닝 버퍼의 올바른 조합을 선택하여 단백질을 최적으로 분리하십시오. NuPAGE Bis-Tris 단백질 겔은 다음의 4가지 폴리아크릴아마이드 농도로 제공됩니다: 8%, 10%, 12%, 4–12% 농도구배. 겔은 mini(8cm x 8cm)와 midi(8.7cm x 13.3cm) 두 가지 사이즈로 제공되며 두께는 1.0mm(mini 및 midi gel) 또는 1.5mm(mini gel format만)입니다. NuPAGE Bis-Tris 겔은 또한 다중 웰 형태로도 제공됩니다.

NuPAGE Bis-Tris 겔은 변성 겔 전기영동 응용 분야에 맞게 제조됩니다. 최적의 시료 전처리를 위해 NuPAGE LDS Sample Buffer(NP0007) 및 NuPAGE Sample Reducing Agent(NP0004)를 사용하십시오. 러닝 버퍼에 NuPAGE Antioxidant(NP0005)를 사용하여 실행 중 단백질의 환원 상태를 유지하고 밴드 선명도를 최대화할 수 있습니다. 겔은 작은 단백질을 더 잘 분리하기 위해 NuPAGE MES SDS Running Buffer(NP0002)를 사용하거나 중간 크기에서 큰 크기의 단백질을 분리하기 위해 NuPAGE MOPS SDS Running Buffer(NP000102)를 사용하여 분리할 수 있습니다.

단백질을 멤브레인으로 트랜스퍼하려면 기존의 wet 트랜스퍼 방식을 위한  NuPAGE Transfer Buffer(NP00061) 를 사용하여  Mini Blot Module(B1000) 또는 XCell II Blot Module(EI9051)에서 수행하는 것이 좋습니다. 또는  Invitrogen Power Blotter 를 사용하여 급속 semi-dry 트랜스퍼를 하거나  iBlot 2 Gel Transfer Device(IB21001)를 사용하여 급속 dry 트랜스퍼를 할 수 있습니다.

For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
사양
Gel Thickness1.0 mm
길이(미터법)8 cm
분리 모드분자량
제품라인NuPAGE
수량10 Gels/Box
권장 애플리케이션변성
샘플 로딩 부피최대 15µL
유통 기한12개월
배송 조건실온
보관 요구 사항보관 온도: 4–25°C 냉동하지 마십시오.
폭(미터법)8 cm
용도 (장비)미니 겔 탱크, XCell SureLock Mini-Cell
젤 비율4 ∼ 12%
젤 크기Mini
젤 유형Bis-Tris
분리 범위3.5 ∼ 260kDa
분리 유형변성
15-웰
Unit SizeEach

자주 묻는 질문(FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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인용 및 참조 문헌 (3)

인용 및 참조 문헌
Abstract
Rapid purification and mass spectrometric characterization of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I) from rodent brain and a dopaminergic neuronal cell line.
Authors:Schilling B, Bharath M M S, Row RH, Murray J, Cusack MP, Capaldi RA, Freed CR, Prasad KN, Andersen JK, Gibson BW,
Journal:Mol Cell Proteomics
PubMed ID:15591592
'Oxidative stress and mitochondrial dysfunction signify important biochemical events associated with the loss of dopaminergic neurons in Parkinson''s disease (PD). Studies using in vitro and in vivo PD models or tissues from diseased patients have demonstrated a selective inhibition of mitochondrial NADH dehydrogenase (Complex I of the OXPHOS electron transport ... More
Intrinsic protein fluorescence interferes with detection of tear glycoproteins in SDS-polyacrylamide gels using extrinsic fluorescent dyes.
Authors:Zhao Z, Aliwarga Y, Willcox MD,
Journal:J Biomol Tech
PubMed ID:18166676
Intrinsic protein fluorescence may interfere with the visualization of proteins after SDS-polyacrylamide electrophoresis. In an attempt to analyze tear glycoproteins in gels, we ran tear samples and stained the proteins with a glycoprotein-specific fluorescent dye. The fluorescence detected was not limited to glycoproteins. There was strong intrinsic fluorescence of proteins ... More
Trypanosoma brucei glycoproteins contain novel giant poly-N-acetyllactosamine carbohydrate chains.
Authors:Atrih A, Richardson JM, Prescott AR, Ferguson MA,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:15509560
The flagellar pocket of the bloodstream form of the African sleeping sickness parasite Trypanosoma brucei contains material that binds the beta-d-galactose-specific lectin ricin (Brickman, M. J., and Balber, A. E. (1990) J. Protozool. 37, 219-224). Glycoproteins were solubilized from bloodstream form T. brucei cells in 8 M urea and 3% ... More