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Thermo Scientific™
BMOE (Bismaleimidethan)
Thermo Scientific Pierce BMOE ist ein Maleimidvernetzer mit kurzem Spaceram für die kovalente, irreversible Konjugation zwischen Thiolgruppen (z. B. Protein-Weitere Informationen
| Katalognummer | Menge |
|---|---|
| 22323 | 50 mg |
Katalognummer 22323
Preis (EUR)
184,00
Each
Menge:
50 mg
Preis (EUR)
184,00
Each
Thermo Scientific Pierce BMOE ist ein Maleimidvernetzer mit kurzem Spaceram für die kovalente, irreversible Konjugation zwischen Thiolgruppen (z. B. Protein- oder Peptidcysteine).
Merkmale von BMOE:
• Reaktive Gruppen: Maleimid (beide Enden)
• reaktiv gegen: Sulfhydrylgruppen
• Kurz (8,0 Å), Thiol-Thiol-Crosslinker, bestehend aus Maleimid-Gruppen und siebenatomigem Spacerarm
• Kürzeste Bismaleimidvernetzer erhältlich für Nahvernetzung
• Wasserunlöslich—zuerst in DMF oder DMSO auflösen, dann zu wässrigen Reaktionspuffern zugeben
• Nicht spaltbar
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Merkmale von BMOE:
• Reaktive Gruppen: Maleimid (beide Enden)
• reaktiv gegen: Sulfhydrylgruppen
• Kurz (8,0 Å), Thiol-Thiol-Crosslinker, bestehend aus Maleimid-Gruppen und siebenatomigem Spacerarm
• Kürzeste Bismaleimidvernetzer erhältlich für Nahvernetzung
• Wasserunlöslich—zuerst in DMF oder DMSO auflösen, dann zu wässrigen Reaktionspuffern zugeben
• Nicht spaltbar
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Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
ZellpermeabilitätJa
BeschreibungBMOE
FormFest
MarkierungsmethodeChemische Markierung
Molekulargewicht220,18
PEGyliertNein
ProduktliniePierce
Menge50 mg
Reaktiver TeilMaleimid
VersandbedingungUmgebungstemperatur
LöslichkeitDMF, DMSO
Länge des Spacer-Arms8,0 Å
WasserlöslichNein
Chemische ReaktivitätSulfhydryl-Sulfhydryl
CleavableNein
Crosslinker-TypHomobifunktional
FormatStandard
ProdukttypCrosslinker
AbstandshalterKurz (<10 Å)
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Nach Erhalt bei 4 °C lagern.
Häufig gestellte Fragen (FAQ)
Can you provide the shelf-life for BMOE (bismaleimidoethane)?
Zitierungen und Referenzen (3)
Zitierungen und Referenzen
Abstract
Structure-based analysis of VDAC1 protein: defining oligomer contact sites.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:22117062
'The outer mitochondrial membrane protein, the voltage-dependent anion channel (VDAC), is increasingly implicated in the control of apoptosis. Oligomeric assembly of VDAC1 was shown to be coupled to apoptosis induction, with oligomerization increasing substantially upon apoptosis induction and inhibited by apoptosis blockers. In this study, structure- and computation-based selection of
Two translocating hydrophilic segments of a nascent chain span the ER membrane during multispanning protein topogenesis.
Journal:J Cell Biol
PubMed ID:18166653
During protein integration into the endoplasmic reticulum, the N-terminal domain preceding the type I signal-anchor sequence is translocated through a translocon. By fusing a streptavidin-binding peptide tag to the N terminus, we created integration intermediates of multispanning membrane proteins. In a cell-free system, N-terminal domain (N-domain) translocation was arrested by
Strategies for stabilizing superoxide dismutase (SOD1), the protein destabilized in the most common form of familial amyotrophic lateral sclerosis.
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:21098299
Amyotrophic lateral sclerosis (ALS) is a disorder characterized by the death of both upper and lower motor neurons and by 3- to 5-yr median survival postdiagnosis. The only US Food and Drug Administration-approved drug for the treatment of ALS, Riluzole, has at best, moderate effect on patient survival and quality