NuPAGE™ Tris-Acetate Mini Protein Gels, 3 to 8%, 1.0 mm, 2D-well
NuPAGE™ Novex™ 3–8 %-ige Tris-Acetat-Gele bieten eine ausgezeichnete Trennung von Proteinen mit hohem Molekulargewicht, wenn sie mit dem NuPAGE™ Tris-AcetatWeitere Informationen
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Katalognummer
Menge
EA0376BOX
Jeweils
Katalognummer EA0376BOX
Preis (EUR)
219,65
Exklusiv online
244,00
Ersparnis 24,35 (10%)
Each
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NuPAGE™ Novex™ 3–8 %-ige Tris-Acetat-Gele bieten eine ausgezeichnete Trennung von Proteinen mit hohem Molekulargewicht, wenn sie mit dem NuPAGE™ Tris-Acetat SDS-Laufpuffer angewendet werden. NuPAGE™ Novex™ Tris-Acetat-Gele können auch mit nativem Tris-Glycin-Laufpuffer verwendet werden, um native Proteine effektiver als mit dem Tris-Glycin-Gelsystem zu lösen.
Formulierung NuPAGE™ Novex™ Tris-Acetat-Gele werden mit hochreinen Reagenzien, die einer strengen Qualitätskontrolle unterliegen, hergestellt: Tris-Basis, Essigsäure, Acrylamid, Bis-Acrylamid, TEMED, APS und hochreines Wasser. Sie enthalten kein SDS.
Empfohlene Puffer Verwenden Sie NuPAGE™ Novex™ Tris-Acetat-Gele mit NuPAGE™ Tris-Acetat SDS Elektrophoresepuffer. Zur Erzielung einer guten Probenreduktion und Bandauflösung verwenden Sie NuPage™ Probenvorbereitungsreagenzien für diese Gele. Die Verwendung von NuPage™ Transferpuffer bietet optimale Bedingungen für die Übertragung von Proteinen auf Nitrozellulose, PVDF oder Nylonmembranen für anschließende Analyse. Für native Lauf-Bedingungen sollten Tris-Glycine Native Lauf- und Probenpuffer zusammen mit NuPAGE™ Novex™ Tris-Acetat-Gelen verwendet werden.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
Zur Verwendung mit (Geräte)XCell SureLock Mini
Gel Thickness1,0 mm
Länge (metrisch)8 cm
Länge (metrisch) Gel8 cm
TrennmodusMolekulargewicht
MengeJeweils
Haltbarkeit6 Monate
VersandbedingungNasseis
Dicke1,0 mm
Wellformat2D-Well
Breite (metrisch)8 cm
Breite (metrisch) Gel8 cm
Gelanteil (%)3 bis 8%
GelgrößeMini
GeltypTris-Acetat
ProduktlinieNovex, NuPAGE
ProdukttypSeite Gradient
Trennbereich36 bis 500 kDa
TrennverfahrenDenaturierend, nativ
Trennung vonProtein
System TypeZOOM™
Wells2D-Well
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Jede Packung enthält 10 Gele. Im Kühlschrank lagern (2 – 8 °C). Nicht einfrieren. Die Haltbarkeit beträgt 6 Monate.
Häufig gestellte Fragen (FAQ)
Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?
DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.
My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?
Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.
While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.
What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?
The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system: -Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability -Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998) -Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C) -Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.
What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?
There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.