EZ-Link™ Maleimid-PEG2-Biotin, No-Weigh™ Format
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EZ-Link™ Maleimid-PEG2-Biotin, No-Weigh™ Format

Thermo Scientific EZ-Link Maleimide-PEG2-Biotin ist ein Maleimid-aktiviertes, Sulfhydryl-reaktives Biotinylierungsreagenz mittlerer Länge, das in seinem Spacerarm 2 Ethylenglycol-Einheiten enthält, was dieWeitere Informationen
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KatalognummerMenge
21901BID50 mg
A3926110 x 2 mg
Katalognummer 21901BID
Preis (EUR)
360,00
Each
Menge:
50 mg
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Preis (EUR)
360,00
Each
Thermo Scientific EZ-Link Maleimide-PEG2-Biotin ist ein Maleimid-aktiviertes, Sulfhydryl-reaktives Biotinylierungsreagenz mittlerer Länge, das in seinem Spacerarm 2 Ethylenglycol-Einheiten enthält, was die Wasserlöslichkeit erhöht.

Merkmale von EZ-Link Maleimide-PEG2-Biotin:

Proteinmarkierung – Biotinylierung von Antikörpern oder anderen Proteinen für die Verwendung in Proteinmethoden
Thiolreaktiv – Reagiert mit Sulfhydrylen (-SH), wie der Seitenkette von Cystein (C)
Maleimid-aktiviert – Durchführen von Reaktionen bei pH 6,5 bis 7,5 in Puffern wie PBS
Pegyliert – Spacerarm enthält eine hydrophile 2-Einheiten-Polyethylenglycol(PEG)-Gruppe
Verbessert die Löslichkeit – Pegylierung verleiht dem biotinylierten Molekül Wasserlöslichkeit, wodurch die Aggregation von in Lösung gelagerten biotinylierten Antikörpern verhindert wird
Irreversibel – Bildet dauerhafte Thioether-Bindungen; Spacerarm kann nicht gespalten werden
Löslichkeit – Kann direkt in wässrigen Puffern für Markierungsreaktionen aufgelöst werden
Mittlere Länge – Die Länge des Spacerarms (die dem Ziel hinzugefügte Gesamtlänge) beträgt 29,1 Angström

Maleimid-PEG2-Biotin ermöglicht eine einfache und effiziente Biotinylierung von Antikörpern, Cystein-haltigen Peptiden und anderen Thiol-haltigen Molekülen. Die Maleimid-Gruppe reagiert speziell und effizient mit reduzierten Thiolen (Sulfhydrylgruppen, -SH) bei einem pH-Wert von 6,5 bis 7,5, um stabile Thioether-Bindungen zu bilden. Der hydrophile Polyethylenglykol (PEG)-Spacerarm mit 2 Einheiten verleiht Wasserlöslichkeit, die auf das biotinylierte Molekül übertragen wird, wodurch die Aggregation markierter Proteine, die in Lösung gelagert sind, reduziert wird. Das PEG-Segment erhöht die Länge und Flexibilität des Spacerarms und minimiert damit die sterische Hinderung, die bei der Bindung an Avidin-Moleküle auftritt.

Wir stellen Biotin-Reagenzien her, um die höchstmögliche Gesamtproduktintegrität, -konsistenz und -leistung für die vorgesehenen Forschungsanwendungen zu gewährleisten.

Biotinylierungsreagenzien unterscheiden sich bei Reaktivität, Länge, Löslichkeit, Zelldurchlässigkeit und Spaltbarkeit. Es stehen drei Arten von sulfhydryl-reaktiven Verbindungen zur Verfügung: Maleimido, Iodoacetyl und Pyridylldithiol. Maleimid-Reagenzien reagieren spezifisch mit Sulfhydrylgruppen (-SH) in nahezu neutralen Puffern, um dauerhafte Thioether-Bindungen zu bilden.

In Proteinen gibt es Sulfhydryle, wo Cystein (C)-Rückstände vorhanden sind. Cystin-Disulfid-Bindungen müssen reduziert werden, um Sulfhydrylgruppen für die Markierung zur Verfügung zu stellen. Gelenkregion-Disulfidbrücken von Antikörpern können selektiv reduziert werden, um funktionelle Halbantikörper zu bilden, die markiert werden können.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
ZellpermeabilitätZellundurchlässig
MarkertypBiotin und Analoga
ProduktlinieEZ-Link
ProdukttypMaleimid-PEG2-Biotin
Menge50 mg
Reaktiver TeilMaleimid
Chemische ReaktivitätThiol
Marker oder FarbstoffBiotin
LöslichkeitDMF (Dimethylformamid), DMSO (Dimethylsulfoxid), Wasser
AbstandshalterLang, pegyliert
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Trocken lagern bei 4 °C. Versand bei Umgebungstemperatur.

Zitierungen und Referenzen (13)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Detection and quantification of free sulfhydryls in monoclonal antibodies using maleimide labeling and mass spectrometry.
Authors:Robotham AC, Kelly JF
Journal:
PubMed ID:30894096
The detection of free sulfhydryls in proteins can reveal incomplete disulfide bond formation, indicate cysteine residues available for conjugation, and offer insights into protein stability and structure. Traditional spectroscopic methods of free sulfhydryl detection, such as Ellman's reagent, generally require a relatively large amount of sample, preventing their use for ... More
Regulating G protein-coupled receptors by topological inversion.
Authors:Denard B, Han S, Kim J, Ross EM, Ye J
Journal:Elife
PubMed ID:30835201
'G protein-coupled receptors (GPCRs) are a family of proteins containing seven transmembrane helices, with the N- and C-terminus of the protein located at the extracellular space and cytosol, respectively. Here, we report that ceramide or related sphingolipids might invert the topology of many GPCRs that contain a GXXXN motif in ... More
Transducin activates cGMP phosphodiesterase by trapping inhibitory ? subunit freed reversibly from the catalytic subunit in solution.
Authors:Asano T, Kawamura S, Tachibanaki S
Journal:Sci Rep
PubMed ID:31076603
'Activation of cGMP phosphodiesterase (PDE) by activated transducin a subunit (Ta*) is a necessary step to generate a light response in vertebrate photoreceptors. PDE in rods is a heterotetramer composed of two catalytic subunits, PDEa and PDEß, and two inhibitory PDE? subunits, each binding to PDEa or PDEß. Activation of ... More
Profilin and formin constitute a pacemaker system for robust actin filament growth.
Authors:Funk J, Merino F, Venkova L, Heydenreich L, Kierfeld J, Vargas P, Raunser S, Piel M, Bieling P
Journal:Elife
PubMed ID:31647411
'The actin cytoskeleton drives many essential biological processes, from cell morphogenesis to motility. Assembly of functional actin networks requires control over the speed at which actin filaments grow. How this can be achieved at the high and variable levels of soluble actin subunits found in cells is unclear. Here we ... More
Structural and Functional Characterization of the Bacterial Type III Secretion Export Apparatus.
Authors:Dietsche T, Tesfazgi Mebrhatu M, Brunner MJ, Abrusci P, Yan J, Franz-Wachtel M, Schärfe C, Zilkenat S, Grin I, Galán JE, Kohlbacher O, Lea S, Macek B, Marlovits TC, Robinson CV, Wagner S
Journal:PLoS Pathog
PubMed ID:27977800
'Bacterial type III protein secretion systems inject effector proteins into eukaryotic host cells in order to promote survival and colonization of Gram-negative pathogens and symbionts. Secretion across the bacterial cell envelope and injection into host cells is facilitated by a so-called injectisome. Its small hydrophobic export apparatus components SpaP and ... More