EZ-Link™ Psoralen-PEG3-Biotin
EZ-Link™ Psoralen-PEG3-Biotin
Thermo Scientific™

EZ-Link™ Psoralen-PEG3-Biotin

Thermo Scientific EZ-Link-Psoralen-3-Biotin ermöglicht die Biotinylierung von DNA oder RNA mittels UV-Licht-aktivierter Interkalation der Psoralen-Gruppe mit Thymin- und anderen Pyrimidin-haltigenWeitere Informationen
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KatalognummerMenge
299865 mg
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Thermo Scientific EZ-Link-Psoralen-3-Biotin ermöglicht die Biotinylierung von DNA oder RNA mittels UV-Licht-aktivierter Interkalation der Psoralen-Gruppe mit Thymin- und anderen Pyrimidin-haltigen Basen zur Bildung kovalenter Bindungen.

Merkmale des EZ-Link Psoralen-PEG3-Biotins:

Biomolekulare Markierung—Biotinylierung von DNA oder RNA (ca. 1 Biotin pro 10 bis 20 Basen) ohne Störung durch Hybridisierung
Lichtreaktiv—Kovalente Anhaftung erfolgt in Anwesenheit von UV-Licht (∼350 nm) für 10 bis 30 Minuten
Psoralen-aktiviert—Reaktion durch einen Cyclo-Zufügemechanismus mit der 5,6 Doppelbindung in Basen mit Thymin oder anderen Pyrimidinen
PEGyliert—Spacerarm mit einer hydrophilen Polyethylen-Glykol-Gruppe (PEG) mit 3 Einheiten
Verbesserte Löslichkeit—Durch PEGylierung wird Wasser in das biotinylierte Molekül gelöst und so die Aggregation biotinylierter Antikörper in der Lösung verhindert
Große Reichweite—Spacerarm von 36,9 Angström (Gesamtlänge zum Sollwert hinzugerechnet), minimiert die sterische Behinderung der Bindungsinteraktion mit Streptavidin

Psoralen-PEG3-Biotin ist ein lichtaktivierbares Reagenz zur Biotinylierung von DNA und RNA. Bei Aktivierung mithilfe von UV-Licht (∼350nm) reagiert die Psoralen-Gruppe mit Thymin- und sonstigen Pyrimidin-haltigen Basen zur Bildung einer kovalenten Bindung. Der hydrophile Polyethylenglykol(PEG)-Spacerarm vermittelt die Wasserlöslichkeit, die auf das biotinylierte Molekül übertragen wird, wodurch die Aggregation markierter Proteine, die in Lösung gelagert sind, reduziert wird. Der PEG-Spacerarm bietet diesem Reagenz außerdem eine lange und flexible Verbindung, um die sterische Behinderung bei der Bindung an Avidin-Moleküle zu minimieren.

Wir stellen Biotin Reagenzien her, um die höchstmögliche Gesamtproduktintegrität, -konsistenz und -leistung für die vorgesehenen Forschungsanwendungen zu gewährleisten.

Biotinylierungsreagenzien unterscheiden sich in Reaktivität, Länge, Löslichkeit, Zelldurchlässigkeit und Spaltbarkeit.
•Selektive Markierung von Zelloberflächenproteinen (Ref. 1)
•Biotinylierung von Hyaluronan (Ref. 2)
•Markierung von Endotoxin für Rezeptorbindungsstudien (Ref. 3)
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
ZellpermeabilitätZellundurchlässig
MarkertypBiotin und Analoga
ProduktlinieEZ-Link
ProdukttypPsoralen-PEG3-Biotin
Menge5 mg
Reaktiver TeilPsoralen
Chemische ReaktivitätLichtaktiviert
Marker oder FarbstoffBiotin
LöslichkeitDMF (Dimethylformamid), DMSO (Dimethylsulfoxid), Wasser
AbstandshalterExtra lang, PEGyliert
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Bei Erhalt bei 4°°C vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern. Versand bei Umgebungstemperatur.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Is there an alternative to the discontinued Psoralen-Biotin Labeling Kit (Cat. No. AM1480)?

Yes, the alternative to the Psoralen-Biotin Labeling Kit (Cat. No. AM1480) is the EZ-Link Psoralen-PEG3-Biotin (Cat. No 29986).

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Zitierungen und Referenzen (5)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
ZCCHC3 is a co-sensor of cGAS for dsDNA recognition in innate immune response.
Authors:Lian H, Wei J, Zang R, Ye W, Yang Q, Zhang XN, Chen YD, Fu YZ, Hu MM, Lei CQ, Luo WW, Li S, Shu HB
Journal:Nat Commun
PubMed ID:30135424
'Cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) senses double-strand (ds) DNA in the cytosol and then catalyzes synthesis of the second messenger cGAMP, which activates the adaptor MITA/STING to initiate innate antiviral response. How cGAS activity is regulated remains enigmatic. Here, we identify ZCCHC3, a CCHC-type zinc-finger protein, as a positive regulator of ... More
Low-cost cross-taxon enrichment of mitochondrial DNA using in-house synthesised RNA probes.
Authors:Richards SM, Hovhannisyan N, Gilliham M, Ingram J, Skadhauge B, Heiniger H, Llamas B, Mitchell KJ, Meachen J, Fincher GB, Austin JJ, Cooper A
Journal:PLoS One
PubMed ID:30716066
'Hybridization capture with in-solution oligonucleotide probes has quickly become the preferred method for enriching specific DNA loci from degraded or ancient samples prior to high-throughput sequencing (HTS). Several companies synthesize sets of probes for in-solution hybridization capture, but these commercial reagents are usually expensive. Methods for economical in-house probe synthesis ... More
The RNA-binding protein Mex3B is a coreceptor of Toll-like receptor 3 in innate antiviral response.
Authors:Yang Y, Wang SY, Huang ZF, Zou HM, Yan BR, Luo WW, Wang YY
Journal:Cell Res
PubMed ID:26823206
'Recognition of viral dsRNA by Toll-like receptor 3 (TLR3) leads to induction of interferons (IFNs) and proinflammatory cytokines, and innate antiviral response. Here we identified the RNA-binding protein Mex3B as a positive regulator of TLR3-mediated signaling by expression cloning screens. Cells from Mex3b(-/-) mice exhibited reduced production of IFN-ß in ... More
A Naturally Occurring Deletion in the Effector Domain of H5N1 Swine Influenza Virus Nonstructural Protein 1 Regulates Viral Fitness and Host Innate Immunity.
Authors:Wang J, Zeng Y, Xu S, Yang J, Wang W, Zhong B, Ge J, Yin L, Bu Z, Shu HB, Chen H, Lei CQ, Zhu Q
Journal:J Virol
PubMed ID:29563291
Nonstructural protein 1 (NS1) of influenza A virus regulates innate immune responses via various mechanisms. We previously showed that a naturally occurring deletion (the EALQR motif) in the NS1 effector domain of an H5N1 swine-origin avian influenza virus impairs the inhibition of type I interferon (IFN) in chicken fibroblasts and ... More
Structural alteration of DNA induced by viral protein R of HIV-1 triggers the DNA damage response.
Authors:Iijima K, Kobayashi J, Ishizaka Y
Journal:Retrovirology
PubMed ID:29338752
Viral protein R (Vpr) is an accessory protein of HIV-1, which is potentially involved in the infection of macrophages and the induction of the ataxia-telangiectasia and Rad3-related protein (ATR)-mediated DNA damage response (DDR). It was recently proposed that the SLX4 complex of structure-specific endonuclease is involved in Vpr-induced DDR, which ... More