Pierce™ Anti-HA Magnetic Beads
Pierce™ Anti-HA Magnetic Beads
Zitierungen und Referenzen (8)
Thermo Scientific™

Pierce™ Anti-HA Magnetic Beads

Thermo Scientific Pierce Anti-HA-Magnetbeads sind Affinitätspartikel für die Immunpräzipitation rekombinanter Proteine mit HA-Tag, die in Bakterien- oder Säugetierzellen oder In-vitro-SystemenWeitere Informationen
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KatalognummerMenge
888361mL
888375 ml
Katalognummer 88836
Preis (EUR)
452,65
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Thermo Scientific Pierce Anti-HA-Magnetbeads sind Affinitätspartikel für die Immunpräzipitation rekombinanter Proteine mit HA-Tag, die in Bakterien- oder Säugetierzellen oder In-vitro-Systemen exprimiert wurden, unter Verwendung manueller oder robotergestützter magnetischer Separatoren.

Merkmale von Anti-HA Magnetbeads:

• Spezifisch — Hochspezifischer monoklonaler Anti-HA-Antikörper (Klon 2-2.2.14) ermöglicht eine hochreine Immunpräzipitation mit hoher Ausbeute
• Praktisch und schnell — Die Produktanweisungen sorgen für ein einfach zu befolgendes, optimiertes Protokoll für die Immunpräzipitation in ca. 1 Stunde
• Geringe unspezifische Bindung — Stabile, vorblockierte Beads und spezifische Antikörper minimieren die Off-Target-Bindung bei IP- oder Co-IP-Experimenten mit HA-Tag
• Vielseitig — Die Beads sind sowohl für manuelle als auch automatisierte Arbeitsabläufe geeignet (z. B. Thermo Scientific KingFisher Geräte)

Die blockierte Oberfläche der Magnetbeads ist mit Anti-HA-Antikörpern beschichtet, ein hochspezifischer monoklonaler Maus-IgG1-Antikörper, der den HA-Epitope-Tag (YPYDVPDYA) erkennt, der aus dem Hämagglutinin-Protein (HA) des humanen Influenzavirus stammt. Die Pierce Anti-HA Magnetic Beads können manuell mit einem Magnetstativ sowie für Arbeitsabläufe mit hohem Durchsatz mit automatisierten Plattformen wie den Thermo Scientific KingFisher Geräten verwendet werden.

Spezifikationen:
Produktdetails:
Pierce Anti-HA Magnetbeads eignen sich für die Immunpräzipitation (IP) rekombinanter Proteine mit HA-Tag und die Co-Immunpräzipitation (Co-IP) der mit ihnen interagierenden Proteine. Die Beads werden mit einem Zelllysat inkubiert, das Proteine mit HA-Tag enthält, sodass das Fusionsprotein erfasst wird. Die Beads werden anschließend gewaschen und dann werden die Zielproteine mit 0,1 M Glycin, pH 2,0, 50 mM NaOH oder SDS-PAGE-Probenpuffer eluiert. Wenn sanftere Elutionsbedingungen gewünscht werden, kann 2 mg/ml Pierce HA-Peptid verwendet werden. Das Protokoll wurde für jede dieser Bedingungen optimiert. Anti-HA-Antikörper eignen sich zum Nachweis von HA-getaggtem Protein durch Western-Blot-Analyse.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Thermo Scientific™ Pierce Anti-HA Magnetbeads eignen sich für die Immunpräzipitation (IP) rekombinanter Proteine mit HA-Tag und die Co-Immunpräzipitation (Co-IP) der mit ihnen interagierenden Proteine. Die Beads werden mit einem Zelllysat inkubiert, das Proteine mit HA-Tag enthält, sodass das Fusionsprotein erfasst wird. Die Beads werden anschließend gewaschen und dann werden die Zielproteine mit 0,1 M Glycin, pH 2,0, 50 mM NaOH oder SDS-PAGE-Probenpuffer eluiert. Wenn sanftere Elutionsbedingungen gewünscht werden, kann 2 mg/ml Pierce HA-Peptid verwendet werden. Das Protokoll wurde für jede dieser Bedingungen optimiert. Anti-HA-Antikörper können zum Nachweis von Proteinen mit HA-Tag im Rahmen von Western-Blot-Analysen dienen.
Specifications
KonzentrationSlurry: 10mg/mL, 1% solids
LigandentypAntikörper
ProteinformRekombinant
Menge1mL
ZielHA
Kapazität (metrisch)1 mL
FormFlüssig
Partikelgröße1 μm
ProduktliniePierce
TypMagnetisches Affinitäts-Bead
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Bei 4 °C lagern.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Are the Pierce Anti-HA Magnetic Beads (Cat. No. 88836, 88837) compatible with sodium dodecyl sulfate? If yes, up to which concentration?

Yes, the Pierce Anti-HA Magnetic Beads (Cat. No. 88836, 88837) are compatible with sodium dodecyl sulfate, but the concentration should not exceed 0.5%.

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Zitierungen und Referenzen (8)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
MT4-MMP promotes invadopodia formation and cell motility in FaDu head and neck cancer cells.
Authors:Yan X,Cao N,Chen Y,Lan HY,Cha JH,Yang WH,Yang MH
Journal:Biochemical and biophysical research communications
PubMed ID:31813546
Hypoxia-inducible factor-1α (HIF-1α) induces cancer metastasis. We previously demonstrated that HIF-1α-induced membrane-type 4 matrix metalloproteinase (MT4-MMP) is involved in hypoxia-mediated metastasis in head and neck squamous cell carcinoma (HNSCC). However, the functions and detailed mechanisms of MT4-MMP in cancer metastasis are not well understood. In this study, we investigated whether ... More
A bead-based GPCR phosphorylation immunoassay for high-throughput ligand profiling and GRK inhibitor screening.
Authors:Kaufmann J,Blum NK,Nagel F,Schuler A,Drube J,Degenhart C,Engel J,Eickhoff JE,Dasgupta P,Fritzwanker S,Guastadisegni M,Schulte C,Miess-Tanneberg E,Maric HM,Spetea M,Kliewer A,Baumann M,Klebl B,Reinscheid RK,Hoffmann C,Schulz S
Journal:Communications biology
PubMed ID:36352263
Analysis of agonist-driven phosphorylation of G protein-coupled receptors (GPCRs) can provide valuable insights into the receptor activation state and ligand pharmacology. However, to date, assessment of GPCR phosphorylation using high-throughput applications has been challenging. We have developed and validated a bead-based immunoassay for the quantitative assessment of agonist-induced GPCR phosphorylation ... More
Labeling and isolating cell specific neuronal mitochondria and their functional analysis in mice post stroke.
Authors:Li Y,Zhang ZG,Chopp M,Liu Z,Golembieski W,Landschoot-Ward J,Zhang Y,Liu XS,Xin H
Journal:Experimental neurology
PubMed ID:39719208
Dendritic and axonal plasticity, which mediates neurobiological recovery after a stroke, critically depends on the mitochondrial function of neurons. To investigate, in vivo, neuronal mitochondrial function at the stroke recovery stage, we employed Mito-tag mice combined with cerebral cortical infection of AAV9 produced from plasmids carrying Cre-recombinase controlled by two ... More
Bi-allelic LAMP3 variants in childhood interstitial lung disease: a surfactant-related disease.
Authors:Louvrier C,Desroziers T,Soreze Y,Delgado Rodriguez M,Thomas L,Nau V,Dastot-Le Moal F,Bernstein JA,Cole FS,Damme M,Fischer A,Griese M,Hinds D,Keehan L,Milla C,Mohammad H,Rips J,Wambach JA,Wegner DJ,Amselem S,Legendre M,Giurgea I,Karabina SA,Breuer O,Coulomb l'Herminé A,Nathan N
Journal:EBioMedicine
PubMed ID:40023045
BACKGROUND: LAMP3 encodes a lysosomal membrane protein associated with lamellar bodies and has recently been proposed as a candidate gene for childhood interstitial lung diseases (chILD). Here, we identified two LAMP3 variants in a proband with chILD and performed functional validation of these variants as well as the previously reported ... More
A novel interaction between RNA m(6)A methyltransferase METTL3 and RREB1.
Authors:Xu J,Sivakumar C,Ryan CW,Rao RC
Journal:Biochemical and biophysical research communications
PubMed ID:39278095
Regulation of gene expression is achieved through the modulation of regulatory inputs both pre- and post-transcriptionally. Methyltransferase-like 3 (METTL3) is a key player in pre-mRNA processing, actively catalyzing N6-methyladenosine (m6A). Among the most enriched mRNA targets of METTL3 is the Ras Responsive Element Binding Protein 1 (RREB1), a transcription factor ... More
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