High Select™ Depletion Spin Columns
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Thermo Scientific™

High Select™ Depletion Spin Columns

Das Thermo Scientific High Select HSA/Immunoglobulin Depletion Resin verringert die Albumin- und Antikörperkomponenten, die in humanen Plasmaproben reichlich vorhanden sind,Weitere Informationen
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KatalognummerMengeProdukttypAufreinigungsziel
A3637024 SäulenSäuleTop14 Abundantes Protein
A363656 SäulenSäuleHSA/Immunglobulin
A3636624 SäulenSäuleHSA/Immunglobulin
A3636710 SäulenSäuleHSA/Immunglobulin
A3636850 mlHarzHSA/Immunglobulin
A3637110 SäulenSäuleTop14 Abundantes Protein
A3637250 mlHarzTop14 Abundantes Protein
A363696 SäulenSäuleTop14 Abundantes Protein
Katalognummer A36370
Preis (EUR)
919,65
キャンペーン価格
1.022,00
Ersparnis 102,35 (10%)
Each
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Menge:
24 Säulen
Produkttyp:
Säule
Aufreinigungsziel:
Top14 Abundantes Protein
Preis (EUR)
919,65
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1.022,00
Ersparnis 102,35 (10%)
Each
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Das Thermo Scientific High Select HSA/Immunoglobulin Depletion Resin verringert die Albumin- und Antikörperkomponenten, die in humanen Plasmaproben reichlich vorhanden sind, und hilft bei der Vorbereitung dieser Proben für die Massenspektrometrie oder 1D- bzw. 2D-Elektrophorese. Das Harz wird hier in einem praktischen, einmal zu verwendenden Mini-Spin-Säulenformat zur Aufbereitung von 10 µl-Proben geliefert.

Merkmale des HSA/IgG-Abbauharzes:
• Flexibel – Das Mini-Säulenformat ist für die Aufbereitung von 10 µl humanen Plasmaproben skaliert und optimiert
• Optimiert – Entfernt > 95 % IgG und > 95 % Albumin
• Schnell – Probenaufbereitung in ca. 10 Minuten
• Wirtschaftlich – Die kostengünstigen Spin-Säulen sind preislich für den einmaligen Gebrauch ausgelegt
• Geringere Variabilität – Der einmalige Gebrauch verhindert Proteinverschleppung und experimentelle Variabilität

Das High Select HSA/Immunglobulin-Abbauharz verwendet hochspezifische immobilisierte Anti-HSA- und Anti-Immunglobulin-Antikörper (IgG, IgA, IgM, IgD und IgE), um Humanserumalbumin (HSA) und alle wichtigen Unterklassen von Immunglobulinen aus Serum und Plasma zu entfernen. Das Harz wird in einem wirtschaftlichen und praktischen Spin-Säulen-Format geliefert, das speziell für die Verarbeitung in einem Schritt und den einmaligen Gebrauch entwickelt wurde.

Die Analyse humaner Körperflüssigkeiten wird oft durch hohe Konzentrationen von Albumin und IgG erschwert, die mehr als 70 % des gesamten Serumproteins bilden können. Die Entfernung dieser Proteine ist häufig für die Untersuchung von in geringer Menge vorliegenden Proteinen unerlässlich. Das High Select HSA/Immunglobulin-Abbauharz kann mehr als 95 % HSA und 95 % IgG abbauen. Die Proben werden in eine vorgefüllte Einweg-Spin-Säule geladen und in ca. 10 Minuten verarbeitet. Die Depletion von Proteinen in hoher Konzentration ermöglicht den Nachweis von Proteinen, die in nur geringer Konzentration in der Probe vorliegen, und die anschließende Identifizierung mittels Massenspektrometrie oder 1D- bzw. 2D-Gelelektrophorese.

Empfohlene Produkte
High Select Top14 Mini-Spin-Abbausäulen für abundante Proteine
High Select Top14 Abbauharz für abundante Proteine
TMT10plex Reagenzset zur Isobarenmarkierung, 3 × 0,8 mg
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Specifications
EndprodukttypProtein
Zur Verwendung mit (Geräte)Massenspektrometer
Marker oder FarbstoffUnmarkiert
AufreinigungszielTop14 Abundantes Protein
Menge24 Säulen
VersandbedingungNasseis
ArbeitsablaufschrittProteinabbau
FormatMini-Spin-Säule
ProduktlinieHigh Select
ProdukttypSäule
AusgangsmaterialPlasma, Serum
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Lagerung bei 2 bis 8 °C.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Can I use the High Select Top14 Abundant Protein Depletion Midi Spin Columns to deplete proteins from rodent samples?

The High Select Top14 Abundant Protein Depletion Midi Spin Columns have only been validated for human samples. We do not recommend using them for protein depletion in rodent samples. For protein depletion in rodent samples, we recommend the following multi-species depletion resins:

  • CaptureSelect MultiSpecies Albumin Depletion Product (Cat. No. 191085305)
  • Pierce Albumin Serum Depletion Kits (Cat. No. 89875)


  • Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

After depletion of abundant proteins from my sample, I still see albumin and other abundant proteins after LC-MS analysis. Did the depletion work?

Depletion does not remove all abundant proteins from the sample. Even with 99% depletion of a specific plasma protein, highly abundant proteins will still be the most abundant proteins in the sample detected by MS analysis. However, depletion significantly decreases the most abundant plasma proteins enabling identification of lower abundant proteins.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Mass Spectrometry Support Center.

How do I proceed to downstream mass spec sample preparation after abundant plasma protein depletion?

After the depletion, samples are significantly diluted in buffer. Depleted samples should be concentrated by speed vac drying, solvent precipitation, or diafiltration. Samples dried using a speedvac are directly compatible with the EasyPep kit chemistry after resuspension using the Lysis Solution.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Mass Spectrometry Support Center.

What is the maximum loading capacity for the High Select Depletion columns?

Mini columns can deplete up to 10 µL (600 µg) of plasma or serum; midi columns can deplete up to 100 µL (6000 µg) of plasma or serum.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Mass Spectrometry Support Center.

What is the percentage of albumin that is removed using abundant protein depletion columns?

More than 99% of albumin can be depleted when columns use the recommended sample to resin ratio.

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Zitierungen und Referenzen (8)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Integrated proteomics reveals brain-based cerebrospinal fluid biomarkers in asymptomatic and symptomatic Alzheimer's disease.
Authors:Higginbotham L,Ping L,Dammer EB,Duong DM,Zhou M,Gearing M,Hurst C,Glass JD,Factor SA,Johnson ECB,Hajjar I,Lah JJ,Levey AI,Seyfried NT
Journal:Science advances
PubMed ID:33087358
Alzheimer's disease (AD) lacks protein biomarkers reflective of its diverse underlying pathophysiology, hindering diagnostic and therapeutic advancements. Here, we used integrative proteomics to identify cerebrospinal fluid (CSF) biomarkers representing a wide spectrum of AD pathophysiology. Multiplex mass spectrometry identified ~3500 and ~12,000 proteins in AD CSF and brain, respectively. Network ... More
METTL16 inhibits pancreatic cancer proliferation and metastasis by promoting MROH8 RNA stability and inhibiting CAPN2 expression - experimental studies.
Authors:Yi T,Wang C,Ye X,Lin J,Lin C,Qin F,Yang W,Ye Y,Ning D,Lan J,Li H,Luo C,Ma J,Wei Z
Journal:International journal of surgery (London, England)
PubMed ID:39434688
BACKGROUND: N6-methyladenosine (m6A) modification plays a crucial role in the progression of various cancers, including pancreatic cancer, by regulating gene expression. However, the specific mechanisms by which m6A affects pancreatic cancer metastasis remain unclear. This study aims to elucidate the role of METTL16, an m6A writer gene, in regulating core ... More
Proteomic profiling identifies SPP1 associated with rapidly progressive interstitial lung disease in anti-MDA5-positive dermatomyositis.
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Journal:Arthritis research & therapy
PubMed ID:38167532
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Enhancing Proteomics Quality Control: Insights from the Visualization Tool QCeltis.
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Journal:Journal of proteome research
PubMed ID:39992359
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Tandem mass tag-based quantitative proteomic profiling identifies candidate serum biomarkers of drug-induced liver injury in humans.
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Journal:Nature communications
PubMed ID:36869085
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