NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele
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NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele
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Invitrogen™

NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele

Invitrogen NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind vorgegossene Polyacrylamid-Gele, die zur optimalen Trennung eines großen Bereichs von Proteinen unter denaturierenden Bedingungen entwickeltWeitere Informationen
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KatalognummerWellsGel ThicknessMenge
NP0301BOX10-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0301PK210-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0302BOX12-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0302PK212-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0303BOX15-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0304BOX1-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0306BOX2D-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0307BOX9-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0315BOX10-Well1,5 mm10 Gele/Karton
NP0316BOX15-Well1,5 mm10 Gele/Karton
Katalognummer NP0301BOX
Preis (EUR)
206,65
キャンペーン価格
227,00
Ersparnis 20,35 (9%)
Each
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Wells:
10-Well
Gel Thickness:
1,0 mm
Menge:
10 Gele/Karton
Preis (EUR)
206,65
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Ersparnis 20,35 (9%)
Each
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Invitrogen NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind vorgegossene Polyacrylamid-Gele, die zur optimalen Trennung eines großen Bereichs von Proteinen unter denaturierenden Bedingungen entwickelt wurden. Im Gegensatz zu herkömmlichen Tris-Glycin-Gelen bieten NuPAGE Bis-Tris-Gele eine Umgebung mit neutralem pH-Wert, was Proteinmodifikationen minimiert. Verwenden Sie NuPAGE Bis-Tris-Gele für Proteinvorbereitungen bei Sequenzierungen, für die Massenspektrometrie und alle anderen Methoden, bei denen es auf Proteinintegrität ankommt. NuPAGE Gele eignen sich zur Erzielung optimaler Ergebnisse bei routinemäßiger Anwendung.

Merkmale der NuPAGE Bis-Tris-Gele:
• Bessere Protein-Integrität: optimierter Probenvorbereitungsprozess bewahrt Ihre Proteine
• Trennung breiter Bereiche von Molekülmassen: Wählen Sie das richtige Gel und den richtigen Laufpuffer für eine optimale Trennung der Proteine
• Kürzere Laufzeiten: Erhalten Sie Trennungen Ihrer Proteine in nur 35 Minuten
• Längere Haltbarkeit: NuPAGE Bis-Tris-Gele können bei Raumtemperatur mindestens 12 Monate lang gelagert werden

Erfahren Sie mehr über unsere NuPAGE Bis-Tris-Gele >
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Wählen Sie das richtige NuPAGE Bis-Tris-Gel für Ihre Proteintrennung
Erzielen Sie die optimale Trennung Ihrer Proteine durch Auswahl der richtigen Kombination aus Gel und Laufpuffer. NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind in vier Polyacrylamid-Konzentrationen erhältlich: 8 %, 10 %, 12 % und 4 bis 12 %-Gradient. Gele sind in zwei Größen erhältlich: Mini (8 cm x 8 cm) oder Midi (8,7 cm x 13,3 cm) und entweder 1,0 mm (Mini- und Midi-Gele) oder 1,5 mm (nur Mini-Gel-Format) in Dicke. NuPAGE Bis-Tris-Gele sind auch in verschiedenen Well-Formaten erhältlich.

NuPAGE Bis-Tris-Gele sind für denaturierende Gelelektrophoreseanwendungen formuliert. Für eine optimale Probenvorbereitung verwenden Sie NuPAGE LDS-Probenpuffer und NuPAGE-Probenreduktionsmittel. Verwenden Sie NuPAGE Antioxidans im Laufpuffer, um den reduzierten Proteinzustand während des Laufs aufrechtzuerhalten und eine maximale Bandenschärfe zu ermöglichen. Die Gele können mit NuPAGE MES SDS-Laufpuffer zur besseren Auflösung kleiner Proteine oder mit dem NuPAGE MOPS SDS-Laufpuffer zur Auflösung mittlerer bis großer Proteine verwendet werden.

Darüber hinaus bieten wir NuPAGE Tris-Acetat-Gele für die Trennung größerer Proteine. Für die klassische Laemmli-basierte Tris-Glycin-Elektrophorese bieten wir Novex Tris-Glycin-Gele an.

Für die Übertragung von Proteinen auf eine Membran empfehlen wir die Verwendung des NuPAGE Transferpuffers. Ein schneller halbtrockener Transfer kann mit dem Invitrogen Power Blotter, ein schneller trockener Transfer mit dem iBlot 2 Gel Transfergerät durchgeführt werden. Alternativ kann der herkömmliche Nasstransfer mit dem XCell II Blot-Modul oder dem Mini-Blot-Moduldurchgeführt werden.

Verwandte Links
Überblick über die 1D-Proteinelektrophorese
Vergleich von NuPAGE Tris-Bis und herkömmlichen Tris-Glycin-Gelen
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Specifications
Zur Verwendung mit (Geräte)XCell SureLock Mini-Cell
Gel Thickness1,0 mm
Länge (metrisch)8 cm
TrennmodusMolekulargewicht
Menge10 Gele/Karton
Empfohlene AnwendungenDenaturierung
ProbenladevolumenBis zu 25 µl
Haltbarkeit12 Monate
VersandbedingungRaumtemperatur
LagerungsbedingungenBei 4–25 °C lagern. Nicht einfrieren.
Breite (metrisch)8 cm
Gelanteil (%)10 %
GelgrößeMini
GeltypBis-Tris
ProduktlinieNuPAGE
Trennbereich3,5 bis 260 kDa
TrennverfahrenDenaturierung
Wells10-Well
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Jede Packung enthält 10 Gele. Bei 4 – 25 °C lagern. Nicht einfrieren. Die Haltbarkeit beträgt 12 Monate.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Zitierungen und Referenzen (14)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Interaction of HIV-1 Integrase with DNA Repair Protein hRad18.
Authors: Mulder Lubbertus C F; Chakrabarti Lisa A; Muesing Mark A;
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:12016221
'We have previously shown that human immunodeficiency virus-1 (HIV-1) integrase is an unstable protein and a substrate for the N-end rule degradation pathway. This degradation pathway shares its ubiquitin-conjugating enzyme, Rad6, with the post-replication/translesion DNA repair pathway. Because DNA repair is thought to play an essential role in HIV-1 integration, ... More
Oligomerization of the fifth transmembrane domain from the adenosine A2A receptor.
Authors:Thévenin D, Lazarova T, Roberts MF, Robinson CR,
Journal:Protein Sci
PubMed ID:15987888
The human adenosine A2A receptor (A(2A)R) belongs to one of the largest family of membrane proteins, the G-protein coupled receptors (GPCRs), characterized by seven transmembrane (TM) helices. Little is known about the determinants of their structures, folding, assembly, activation mechanisms, and oligomeric states. Previous studies in our group showed that ... More
Covalent modification regulates ligand binding to receptor complexes in the chemosensory system of Escherichia coli.
Authors:Li G, Weis RM
Journal:Cell
PubMed ID:10676817
In the Escherichia coli chemosensory pathway, receptor modification mediates adaptation to ligand. Evidence is presented that covalent modification influences ligand binding to receptors in complexes with CheW and the kinase CheA. Kinase inhibition was measured with serine receptor complexes in different modification levels; Ki for serine-mediated inhibition increased 10,000-fold from ... More
Changes in the glycosylation pattern of prion protein in murine scrapie. Implications for the mechanism of neurodegeneration in prion diseases.
Authors:Russelakis-Carneiro M, Saborio GP, Anderes L, Soto C,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:12130636
In prion diseases, the normal prion protein (PrP(c)) undergoes a conformational change that results in the abnormal form, named scrapie prion protein (PrP(sc)). The visual system of rodents provides a relatively simple neuronal model in which the cell bodies of neurons are confined to the retina and the axons constitute ... More
Purification and characterization of a membrane-bound hydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus
Authors:Sapra R, Verhagen MF, Adams MW
Journal:J Bacteriol
PubMed ID:10852873
Highly washed membrane preparations from cells of the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus contain high hydrogenase activity (9.4 micromol of H(2) evolved/mg at 80 degrees C) using reduced methyl viologen as the electron donor. The enzyme was solubilized with n-dodecyl-beta-D-maltoside and purified by multistep chromatography in the presence of Triton X-100. ... More