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Thermo Scientific™
Reactivo de extracción de proteínas de mamíferos M-PER™
El reactivo de extracción de proteínas de mamíferos Thermo Scientific M-PER se ha diseñado para proporcionar una extracción de proteínasMás información
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| Número de catálogo | Cantidad |
|---|---|
| 78505 | 1 L |
| 78501 | 250 ml |
| 78503 | 25 mL |
Número de catálogo 78505
Precio (EUR)
1.244,00
Each
Cantidad:
1 L
Precio (EUR)
1.244,00
Each
El reactivo de extracción de proteínas de mamíferos Thermo Scientific M-PER se ha diseñado para proporcionar una extracción de proteínas solubles totales de alta eficacia de células de mamíferos cultivadas.
Características del reactivo de extracción de proteínas de mamíferos M-PER:
• Suave: lisis suave mediante detergente que produce unos extractos compatibles de inmediato con ensayos de proteínas con ácido bicinconínico (BCA) y Coomassie (Bradford) o electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico (SDS-PAGE).
• Compatible: extrae proteínas solubles en estado no desnaturalizado, lo que permite su uso directo en inmunoprecipitación y otros procedimientos de purificación por afinidad.
• Dializable y sin aminas: la formulación garantiza la compatibilidad con sistemas de ensayo posteriores.
• Práctico: lise células adherentes directamente en la placa o después del raspado y el lavado en suspensión.
• No desnaturalizante: mantenga la actividad de la luciferasa, beta-galactosidasa, cloranfenicol acetiltransferasa (ACT) y otros genes indicadores con un rendimiento igual o superior a métodos de congelación/descongelación y productos de otros proveedores.
Detalles del producto
El reactivo de lisis celular completa contiene un detergente no desnaturalizante suave que disuelve las membranas celulares para extraer y solubilizar las proteínas totales de la mayoría de compartimentos celulares. La extracción se realiza en solo 5 minutos y requiere poca o ninguna interrupción mecánica adicional. El reactivo M-PER se ha formulado para una interferencia mínima con aplicaciones biológicas posteriores. El reactivo se ha validado para su uso con varias líneas de células, incluidas células primarias, adherentes y en suspensión. Los lisados celulares resultantes son compatibles con muchos ensayos posteriores, como los inmunoensayos, los ensayos con enzimas y una serie de ensayos con indicadores comunes.
La extracción de proteínas celulares (lisis celular para liberar las proteínas de interés) es un primer paso fundamental en la mayoría de procedimientos de análisis de proteómica. El reactivo M-PER se ha diseñado para extraer de forma eficaz las proteínas solubles de distintos tipos de células, incluidas las células primarias y las células que crecen en cultivos adherentes o de suspensión. El reactivo M-PER se ha evaluado en función de la producción de proteínas totales y proteínas diana específicas de distintos compartimentos celulares. Además, dado que el reactivo M-PER se formula con componentes dializables sin aminas primarias, es más compatible con determinadas aplicaciones posteriores, como los ensayos con CAT, luciferasa y beta-galactosidasa, que otros métodos de extracción de proteínas.
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Características del reactivo de extracción de proteínas de mamíferos M-PER:
• Suave: lisis suave mediante detergente que produce unos extractos compatibles de inmediato con ensayos de proteínas con ácido bicinconínico (BCA) y Coomassie (Bradford) o electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico (SDS-PAGE).
• Compatible: extrae proteínas solubles en estado no desnaturalizado, lo que permite su uso directo en inmunoprecipitación y otros procedimientos de purificación por afinidad.
• Dializable y sin aminas: la formulación garantiza la compatibilidad con sistemas de ensayo posteriores.
• Práctico: lise células adherentes directamente en la placa o después del raspado y el lavado en suspensión.
• No desnaturalizante: mantenga la actividad de la luciferasa, beta-galactosidasa, cloranfenicol acetiltransferasa (ACT) y otros genes indicadores con un rendimiento igual o superior a métodos de congelación/descongelación y productos de otros proveedores.
Detalles del producto
El reactivo de lisis celular completa contiene un detergente no desnaturalizante suave que disuelve las membranas celulares para extraer y solubilizar las proteínas totales de la mayoría de compartimentos celulares. La extracción se realiza en solo 5 minutos y requiere poca o ninguna interrupción mecánica adicional. El reactivo M-PER se ha formulado para una interferencia mínima con aplicaciones biológicas posteriores. El reactivo se ha validado para su uso con varias líneas de células, incluidas células primarias, adherentes y en suspensión. Los lisados celulares resultantes son compatibles con muchos ensayos posteriores, como los inmunoensayos, los ensayos con enzimas y una serie de ensayos con indicadores comunes.
La extracción de proteínas celulares (lisis celular para liberar las proteínas de interés) es un primer paso fundamental en la mayoría de procedimientos de análisis de proteómica. El reactivo M-PER se ha diseñado para extraer de forma eficaz las proteínas solubles de distintos tipos de células, incluidas las células primarias y las células que crecen en cultivos adherentes o de suspensión. El reactivo M-PER se ha evaluado en función de la producción de proteínas totales y proteínas diana específicas de distintos compartimentos celulares. Además, dado que el reactivo M-PER se formula con componentes dializables sin aminas primarias, es más compatible con determinadas aplicaciones posteriores, como los ensayos con CAT, luciferasa y beta-galactosidasa, que otros métodos de extracción de proteínas.
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Reactivo de extracción de proteínas de tejidos T-PER™
Para uso exclusivo en investigación. No apto para uso en procedimientos diagnósticos.
Especificaciones
FormatoLíquido
Cantidad1 L
Volumen (métrico)1 L
Línea de productosM-PER
Tipo de productoReactivo de extracción de proteínas
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Al recibirlo, guarde el producto a temperatura ambiente.
Preguntas frecuentes
What are the standard lysis buffers used with mammalian cells for detection of protein expression by immunoprecipitation (IP) or Western blot analysis?
Is the M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent (Cat. No. 78501, 78503, 78505) compatible with Mass spectrometry (MS)?
Can you provide the shelf-life for the M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent?
Will M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent extract membrane or cytoskeletal proteins?
When using the M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent, is it necessary to remove cells from the plate? Should I use scraping or trypsinization to remove the cells from the plate?
Citations & References (12)
Citations & References
Abstract
Aromatase promoter I.f is regulated by progesterone receptor in mouse hypothalamic neuronal cell lines.
Journal:J Mol Endocrinol
PubMed ID:21628418
'Aromatase catalyzes the conversion of C(19) steroids to estrogens. Aromatase and progesterone, both of which function at different steps of steroidogenesis, are crucial for the sexually dimorphic development of the fetal brain and the regulation of gonadotropin secretion and sexual interest in adults. The aromatase gene (Cyp19a1) is selectively expressed
Rab5 and class III phosphoinositide 3-kinase Vps34 are involved in hepatitis C virus NS4B-induced autophagy.
Journal:J Virol
PubMed ID:21835792
'Autophagy has been shown to facilitate replication or production of hepatitis C virus (HCV); nevertheless, how HCV induces autophagy remains unclear. Here, we demonstrate that HCV nonstructural protein 4B (NS4B) alone can induce autophagy signaling; amino acid residues 1 to 190 of NS4B are sufficient for this induction. Further studies
Dual-modality gene reporter for in vivo imaging.
Journal:
PubMed ID:24347640
'The ability to track cells and their patterns of gene expression in living organisms can increase our understanding of tissue development and disease. Gene reporters for bioluminescence, fluorescence, radionuclide, and magnetic resonance imaging (MRI) have been described but these suffer variously from limited depth penetration, spatial resolution, and sensitivity. We
Exploitation of conserved eukaryotic host cell farnesylation machinery by an F-box effector of Legionella pneumophila.
Journal:J Exp Med
PubMed ID:20660614
'Farnesylation involves covalent linkage of eukaryotic proteins to a lipid moiety to anchor them into membranes, which is essential for the biological function of Ras and other proteins. A large cadre of bacterial effectors is injected into host cells by intravacuolar pathogens through elaborate type III-VII translocation machineries, and many
Intestinal GUCY2C prevents TGF-ß secretion coordinating desmoplasia and hyperproliferation in colorectal cancer.
Journal:
PubMed ID:24085786
Tumorigenesis is a multistep process that reflects intimate reciprocal interactions between epithelia and underlying stroma. However, tumor-initiating mechanisms coordinating transformation of both epithelial and stromal components are not defined. In humans and mice, initiation of colorectal cancer is universally associated with loss of guanylin and uroguanylin, the endogenous ligands for