Réactif pour l’extraction de protéines bactériennes B-PER™
Thermo Scientific™

Réactif pour l’extraction de protéines bactériennes B-PER™

Le réactif B-PER Thermo Scientific (dans un tampon de phosphate) est un réactif de lyse cellulaire facile à utiliser dansAfficher plus
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RéférenceQuantité
78243165 mL
78248500 mL
90084250 ml
Référence 78243
Prix (EUR)
274,00
Each
Quantité:
165 mL
Grand volume ou format personnalisé
Prix (EUR)
274,00
Each
Le réactif B-PER Thermo Scientific (dans un tampon de phosphate) est un réactif de lyse cellulaire facile à utiliser dans des solutions à base de détergents non ioniques qui séparent efficacement les cellules et solubilisent les protéines natives ou recombinantes sans dénaturation. Tous les réactifs B-PER sont compatibles avec les applications en aval, notamment la chromatographie des affinités (p. ex. la chromatographie des affinités sur ions métalliques immobilisés, la chromatographie par glutathion), SDS-PAGE et la quantification des protéines (p. ex. les dosages protéiques Pierce BCA et Pierce 660 nm). En fonction de votre application, vous pouvez ajouter au réactif les inhibiteurs de protéase, les sels, les agents réducteurs, les dénaturants et les chélateurs.

Fonctions du réactif B-PER pour l’extraction de protéines bactériennes :

• Détergent dans un tampon de phosphate de sodium ; aucun composant enzymatique
• Formulation sans amine pour une compatibilité directe du lysat avec un marquage réactif à l’amine et une réticulation

Tous les réactifs d’extraction de protéines B-PER Thermo Scientific sont :
Prêts pour l’emploi : lyse cellulaire en une seule étape des bactéries à Gram-positif et à Gram négatif à l’aide d’un détergent doux, non ionique (exclusif) dans les formulations de tampon Tris ou phosphate
Rapides et simples : il vous suffit d’ajouter le réactif B-PER à un culot bactérien, de l’incuber avec le mélange pendant 10 à 15 minutes et de récupérer les protéines solubles après la pelletisation des débris cellulaires
Pratiques : le réactif B-PER complet contient le lysozyme et une nucléase universelle dans une formulation unique à un stockage de 4°C
Excellents rendements : récupérez des protéines recombinantes à partir des lysats bactériens ou purifiez les corps d’inclusion aux niveaux quasi homogènes
Flexibles : les réactifs B-PER conviennent à n’importe quelle échelle d’extraction des protéines. Ils sont disponibles dans des formulations phosphate et Tris 1X et 2X, avec ou sans enzymes
Compatibles : entièrement compatibles avec l’ajout d’inhibiteurs de protéase. L’extrait protéique qui en résulte peut servir dans les dosages protéiques, dans les méthodes de purification par affinité (p. ex. GST, 6xHis) et dans d’autres applications

Format pratique et prêt à l’emploi
Les réactifs d’extraction de protéines bactériennes B-PER sont plus efficaces que la sonication classique et les tampons de lyse types et préparés à la maison, dont la plupart comprend des détergents et des composants qui interfèrent avec les applications en aval. Les réactifs B-PER sont formulés dans un tampon Tris ou phosphate au pH physiologique. Ils extraient des protéines recombinantes natives et solubles. Ils produisent des lysats qui sont directement compatibles avec la plupart des flux de travaux en aval, comme l’électrophorèse, la purification par affinité, l’immunoprécipitation, l’analyse des interactions protéiques, la réticulation et le marquage des protéines.

Plus de données sur les produits
Improved, all-in-one B-PER Reagent for bacterial protein extraction

Produits associés
B-PER™ Réactif d’extraction de protéines bactériennes
B-PER™ Réactif d’extraction complète de protéines bactériennes
B-PER™ Réactif d’extraction des protéines bactériennes de type II (2X)

Usage exclusivement réservé à la recherche. Ne pas utiliser pour des procédures de diagnostic.

Spécifications
DescriptionRéactif B-PER pour l’extraction de protéines bactériennes
Quantité165 mL
Volume (métrique)165 mL
Gamme de produitsB-PER
Type de produitRéactif d’extraction de protéines bactériennes
Unit SizeEach
Contenu et stockage
Conserver à température ambiante.

Foire aux questions (FAQ)

What is the difference between B-PER and B-PER II Reagent?

B-PER II Reagent contains more detergent making it ideal for extracting proteins from small bacterial cultures with less than 20 mL in volume.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What is the composition of B-PER Reagent?

B-PER Reagent utilizes a proprietary, mild nonionic detergent in a 20 mM Tris HCl, pH 7.5 buffer. No enzymatic components are present in the B-PER solution itself (B-PER Complete Bacterial Protein Extraction Reagent, Cat. No. 89821, 89822 does contain enzymes). Depending on your particular protein, you may need to add components such as salt, lysozyme, protease inhibitors, reducing agents and chelating agents. Other ready-to-use formats include B-PER II Bacterial Protein Extraction Reagent (2X), B-PER Reagent (in Phosphate Buffer), and B-PER with Enzymes Bacterial Protein Extraction Kit.

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What is the volume of B-PER Extraction Reagent to use per gram weight of wet cells?

For 1 gram of cells add 4 mL of B-PER Reagent.

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Will my protein be in its native conformation after B-PER Reagent extraction?

While this is protein-dependent, many proteins have been successfully tested in downstream applications (reporter assays, immunoprecipitation and beta-Gal assays), including GST and 6xHis proteins. Otherwise, samples can be diluted or dialyzed to remove any interfering substances.

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Why is my protein extract so viscous after B-PER Reagent extraction?

This is often an indication of the presence of large amounts of DNA in the extract. This viscosity will be greatly decreased upon addition of DNase I (Cat. No. 90083).

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Citations et références (4)

Citations et références
Abstract
Evasion of Toll-like receptor 5 by flagellated bacteria.
Authors:Andersen-Nissen E, Smith KD, Strobe KL, Barrett SL, Cookson BT, Logan SM, Aderem A
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:15956202
'Toll-like receptor 5 (TLR5) recognizes an evolutionarily conserved site on bacterial flagellin that is required for flagellar filament assembly and motility. The alpha and epsilon Proteobacteria, including the important human pathogens Campylobacter jejuni, Helicobacter pylori, and Bartonella bacilliformis, require flagellar motility to efficiently infect mammalian hosts. In this study, we ... More
Metaproteomics: Evaluation of protein extraction from activated sludge.
Authors:Hansen SH, Stensballe A, Nielsen PH, Herbst FA
Journal:
PubMed ID:25116144
Metaproteomic studies of full-scale activated sludge systems require reproducible protein extraction methods. A systematic evaluation of three different extractions protocols, each in combination with three different methods of cell lysis, and a commercial kit were evaluated. Criteria used for comparison of each method included the extracted protein concentration and the ... More
Mutations of the gene encoding the protein kinase A type I-alpha regulatory subunit in patients with the Carney complex.
Authors: Kirschner L S; Carney J A; Pack S D; Taymans S E; Giatzakis C; Cho Y S; Cho-Chung Y S; Stratakis C A;
Journal:Nat Genet
PubMed ID:10973256
Carney complex (CNC) is a multiple neoplasia syndrome characterized by spotty skin pigmentation, cardiac and other myxomas, endocrine tumours and psammomatous melanotic schwannomas. CNC is inherited as an autosomal dominant trait and the genes responsible have been mapped to 2p16 and 17q22-24 (refs 6, 7). Because of its similarities to ... More
Identification, expression, and substrate specificity of a mammalian beta-carotene 15,15'-dioxygenase.
Authors:Redmond TM, Gentleman S, Duncan T, Yu S, Wiggert B, Gantt E, Cunningham FX
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11092891
We have identified from mouse the first mammalian beta-carotene 15,15'-dioxygenase (beta-CD), a crucial enzyme in development and metabolism that governs the de novo entry of vitamin A from plant-derived precursors. beta-CD is related to the retinal pigment epithelium-expressed protein RPE65 and belongs to a diverse family that includes the plant ... More