Cocktail inhibiteur de protéases Halt™ (100X)
Thermo Scientific™

Cocktail inhibiteur de protéases Halt™ (100X)

Les cocktails inhibiteurs de protéases Thermo Scientific Halt (100X) sont des solutions mères concentrées prêtes à l’emploi et constituées d’inhibiteursAfficher plus
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RéférenceQuantité
784295 ml
7843024 x 100 μl
7843810 ml
877861 ml
Référence 78429
Prix (EUR)
375,65
Online Exclusive
422,00
Économisez 46,35 (11%)
Each
Quantité:
5 ml
Grand volume ou format personnalisé
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Les cocktails inhibiteurs de protéases Thermo Scientific Halt (100X) sont des solutions mères concentrées prêtes à l’emploi et constituées d’inhibiteurs de protéases. Ils sont ajoutés aux échantillons afin d’empêcher la dégradation protéolytique pendant la lyse cellulaire et l’extraction des protéines.

Caractéristiques du cocktail inhibiteur de protéases Halt (100X) :

Pratique : le format liquide 100X réfrigéré est plus efficace et simple à utiliser que les inhibiteurs individuels ou d’autres formats ; il suffit de pipeter exactement la quantité nécessaire
Aucun ingrédient exclusif : la formulation intégralement décrite contient des concentrations optimisées de six inhibiteurs de protéases à large spectre AEBSF, de l’aprotinine, de la bestatine, de l’E-64, de la leupeptine et la pepstatine A stabilisés dans le diméthylsulfoxyde de haute qualité (DMSO)
Plusieurs formats de conditionnement : choisissez parmi plusieurs tailles de conditionnement, notamment des microtubes à usage unique qui gardent les inhibiteurs de protéases au frais et réduisent le risque de contamination des réactifs
Formulation classique : inclut un flacon séparé de solution EDTA pour l’inhibition facultative des métalloprotéases
Compatible avec le tampon de lyse : peut être utilisé avec les tampons de lyse cellulaire Thermo Scientific Pierce ou presque tous les autres réactifs de lyse, commerciaux ou artisanaux, à base de détergents. Ajoutez 10 µl de mélange concentré pour chaque 1 ml de tampon de lyse afin de garantir une protection totale de l’extrait de protéine obtenu.

Applications :
• Protection des protéines cellulaires intactes et actives contre la dégradation par les protéases endogènes
• Inhibition de l’activité protéasique à partir de lysats produits par diverses méthodes, notamment les réactifs de lyse cellulaire Thermo Scientific Pierce, d’autres produits de lyse cellulaire ou tissulaire formulés commercialement, la sonication, la presse française, l’homogénéisation du mélangeur ou le cycle de congélation / décongélation répétitif
• Sélection d’extraits pour l’activité protéolytique
• L’étude de la protéolyse dans la régulation des processus cellulaires

Les protéases forment une vaste catégorie d’enzymes, notamment les endopeptidases et les exopeptidases, qui catalysent la répartition hydrolytique des protéines dans les peptides ou les amino-acides dans une grande variété de types de cellules et de tissus. Les protéases sont régulées et compartimentées dans des cellules vivantes, mais la lyse cellulaire les libère et les mélange à d’autres protéines extraites. Leur activité peut donc engendrer la perte d’une grande quantité de protéines précieuses et nuire ainsi aux applications en aval. Pour cette raison, il est courant de diluer des tampons de lyse cellulaire ou des extraits cellulaires avec un mélange de composés connus pour inactiver ou inhiber les protéases. Les cocktails inhibiteurs de protéase Halt inhibent efficacement les protéases à sérine, les protéases à cystéine, les protéases à acide aspartique et les aminopeptidases habituellement présentes dans les échantillons de lyse cellulaire. Les formulations standard et exemptes d’EDTA assurent l’inhibition des métalloprotéases et la compatibilité avec l’électrophorèse 2D.

Produits associés
Cocktail à usage unique inhibiteur de protéases Halt™, exempt d’EDTA (100X)
Usage exclusivement réservé à la recherche. Ne pas utiliser pour des procédures de diagnostic.
Spécifications
TamponTampon de lyse
InhibiteursInhibiteur de protéase
Quantité5 ml
Type de réactifInhibiteur de protéase
FormeLiquide
Gamme de produitsHalt
Type de produitCocktail inhibiteur
Unit SizeEach
Contenu et stockage
Dès réception, stocker à 4°C

Foire aux questions (FAQ)

What are the compositions of the Halt Protease Inhibitor Cocktail, EDTA-Free (100X) (Cat. No. 87785) and Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) (Cat. No. 87786)?

Both formulations are the same and have the following composition:

What is the shelf life of Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X)?

When stored as recommended at 4 degrees C, Halt Protease Inhibitor Cocktail (100X) is guaranteed stable for 1 year from the date of receipt.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

Can I use just part of the Pierce Protease Inhibitor XL Capsules, EDTA-Free and save part of the capsule for later use?

We do not recommend “splitting” the capsule into smaller portions. Researchers using less than 500 mL should choose a different format (liquid or tablet) of protease inhibitors.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What formats of protease inhibitors do you offer?

We offer standalone protease inhibitors (AEBSF, Aprotinin, PMSF, EDTA, etc.), as well as cocktails or combinations of protease inhibitors in liquid, tablet, and larger capsule formats. These cocktails of protease inhibitors can also be purchased in combination with a cocktail of phosphatase inhibitors, in both liquid and tablet form, for even greater convenience.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

What protease inhibtors are present in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail?

The inhibitors included in the Halt Protease Inhibitor Single-Use Cocktail (Cat. No. 78430) are: AEBSF, Aprotinin, Bestatin, E64, Leupeptin, Pepstatin A, and EDTA.

Citations et références (4)

Citations et références
Abstract
Overexpression of TBX3 suppresses tumorigenesis in experimental and human cholangiocarcinoma.
Authors:Deng S,Lu X,Wang X,Liang B,Xu H,Yang D,Cui G,Yonemura A,Paine H,Zhou Y,Zhang Y,Simile MM,Urigo F,Evert M,Calvisi DF,Green BL,Chen X
Journal:Cell death & disease
PubMed ID:38909034
TBX3 behaves as a tumor suppressor or oncoprotein across cancer. However, TBX3 function remains undetermined in intrahepatic cholangiocarcinoma (iCCA), a deadly primary liver malignancy with few systemic treatment options. This study sought to investigate the impact of TBX3 on iCCA. We found that overexpression of TBX3 strongly inhibited human iCCA ... More
Diverse mechanisms of DDX3Y suppression by DDX3X.
Authors:Xu X,Wei S
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:39975375
The DEAD-box RNA helicase DDX3X has important roles in development and disease. Loss of DDX3X during developmental and pathological processes such as tumorigenesis can lead to compensatory upregulation of the close paralog DDX3Y in males, which may underlie the sexual dimorphism displayed by some DDX3X-associated diseases. However, how DDX3X cross-regulates ... More
FOXO1 modulates osteoblast differentiation.
Authors:Siqueira MF,Flowers S,Bhattacharya R,Faibish D,Behl Y,Kotton DN,Gerstenfeld L,Moran E,Graves DT
Journal:Bone
PubMed ID:21281751
Forkhead box O1 (FOXO1) is upregulated during bone formation and in response to stimulation by bone morphogenetic proteins. Studies presented here examined the functional role of FOXO1 in a well defined culture system in which pre-osteoblastic cells undergo terminal differentiation in vitro. Mineralizing cultures of MC3T3-E1 cells were examined with ... More
Glucagon-like peptide 1 inhibits cell apoptosis and improves glucose responsiveness of freshly isolated human islets.
Authors:Farilla L, Bulotta A, Hirshberg B, Li Calzi S, Khoury N, Noushmehr H, Bertolotto C, Di Mario U, Harlan DM, Perfetti R
Journal:Endocrinology
PubMed ID:12960095
The peptide hormone, glucagon-like peptide 1 (GLP-1), has been shown to increase glucose-dependent insulin secretion, enhance insulin gene transcription, expand islet cell mass, and inhibit beta-cell apoptosis in animal models of diabetes. The aim of the present study was to evaluate whether GLP-1 could improve function and inhibit apoptosis in ... More