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Thermo Scientific™
Mezcla de proteasas tripsina/Lys-C Pierce™, grado MS
La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina yMás información
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| Número de catálogo | Cantidad | Tipo de producto |
|---|---|---|
| 90051 | 1 × 20 μl | Proteasa |
| 90053 | 2 μl | Proteasa |
| 90056 | 4 × 25 μl | Proteasa |
| 90054 | 5 × 10 μl | Proteasa |
| 90305 | 1 x 100 μg | Proteasa tripsina |
| 90059 | 1 mg | Proteasa tripsina |
| A40007 | 20 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| A41007 | 5 x 20 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| A40009 | 100 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| 90307 | 100 μg | Proteasa |
| 90057 | 5 x 20 μg | Proteasa tripsina |
| 90058 | 5 x 100 μg | Proteasa tripsina |
Número de catálogo 90051
Precio (MXN)
-
Cantidad:
1 × 20 μl
Tipo de producto:
Proteasa
La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina y lisina de calidad de espectrometría de masas (MS) que se puede utilizar para la digestión simultánea de proteínas para una digestión más eficaz que solo con tripsina.
Las características de la mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce, calidad MS, incluyen:
• Mejora de la digestión: la combinación de enzimas reduce las escisiones trípticas omitidas
• Cómodo: proteasas tripsina y LysC suministradas en una relación optimizada para la digestión en un formato de uso combinado
• Selectividad excepcional: la tripsina tiene > 95 % de especificidad de lisina y arginina de terminal C; LysC tiene > 90 % de especificidad de escisión de lisina de terminal C
• Estable: mezcla de enzimas suministrada en un formato liofilizado
La caracterización, identificación y cuantificación de proteínas por MS comienza con la digestión de proteínas eficiente y reproducible. Aunque la tripsina se utiliza habitualmente para la digestión de proteínas, esta proteasa por sí sola no es suficiente para digerir completamente proteínas en el extremo carboxilo de los residuos de lisina y arginina. Por tanto, la proteasa Lys-C se suele combinar con la tripsina para digerir secuencialmente proteínas con menos escisiones omitidas. La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce es una mezcla liofilizada de proteasas tripsina y LysC que se ha optimizado para mejorar la eficacia de la digestión de proteínas. Se suministra en formatos flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg o 100 µg, y también se incluye en el kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini.
La proteasa tripsina de calidad MS de esta mezcla se deriva de extractos pancreáticos porcinos y se ha tratado con TPCK para eliminar la actividad quimotríptica y metilada a fin de mejorar la estabilidad durante la digestión. La proteasa Lys-C de calidad MS es una enzima nativa altamente purificada de Lisobacter enzymogenes. A diferencia de la tripsina, Lys-C puede disociar lisinas seguidas por prolinas, por lo que resulta ideal para su uso en combinación con otras proteasas para una digestión óptima de las proteínas. Cuando se utiliza como mezcla, la digestión se puede completar en tan solo 1,5–3 horas o durante la noche, dependiendo de la relación enzima-proteína. Esta mezcla de enzimas liofilizadas es estable durante un año cuando se almacena a -20 °C.
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Cloroacetamida, formato sin peso
Las características de la mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce, calidad MS, incluyen:
• Mejora de la digestión: la combinación de enzimas reduce las escisiones trípticas omitidas
• Cómodo: proteasas tripsina y LysC suministradas en una relación optimizada para la digestión en un formato de uso combinado
• Selectividad excepcional: la tripsina tiene > 95 % de especificidad de lisina y arginina de terminal C; LysC tiene > 90 % de especificidad de escisión de lisina de terminal C
• Estable: mezcla de enzimas suministrada en un formato liofilizado
La caracterización, identificación y cuantificación de proteínas por MS comienza con la digestión de proteínas eficiente y reproducible. Aunque la tripsina se utiliza habitualmente para la digestión de proteínas, esta proteasa por sí sola no es suficiente para digerir completamente proteínas en el extremo carboxilo de los residuos de lisina y arginina. Por tanto, la proteasa Lys-C se suele combinar con la tripsina para digerir secuencialmente proteínas con menos escisiones omitidas. La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce es una mezcla liofilizada de proteasas tripsina y LysC que se ha optimizado para mejorar la eficacia de la digestión de proteínas. Se suministra en formatos flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg o 100 µg, y también se incluye en el kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini.
La proteasa tripsina de calidad MS de esta mezcla se deriva de extractos pancreáticos porcinos y se ha tratado con TPCK para eliminar la actividad quimotríptica y metilada a fin de mejorar la estabilidad durante la digestión. La proteasa Lys-C de calidad MS es una enzima nativa altamente purificada de Lisobacter enzymogenes. A diferencia de la tripsina, Lys-C puede disociar lisinas seguidas por prolinas, por lo que resulta ideal para su uso en combinación con otras proteasas para una digestión óptima de las proteínas. Cuando se utiliza como mezcla, la digestión se puede completar en tan solo 1,5–3 horas o durante la noche, dependiendo de la relación enzima-proteína. Esta mezcla de enzimas liofilizadas es estable durante un año cuando se almacena a -20 °C.
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For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Especificaciones
Tipo de producto finalPéptido
Para utilizar con (equipo)Espectrómetro de masas
GradoMS
Cantidad1 × 20 μl
Paso del flujo de trabajoDigestión de proteínas
Método de detecciónEspectrometría de masas
Línea de productosPierce
Tipo de productoProteasa
Material de partidaMuestras de proteínas, lisado celular
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Almacenar a - 20 °C en un congelador sin escarcha.
Citations & References (10)
Citations & References
Abstract
The RNA helicase Dbp10 coordinates assembly factor association with PTC maturation during ribosome biogenesis.
Journal:Nucleic acids research
PubMed ID:38113283
During ribosome biogenesis a plethora of assembly factors and essential enzymes drive the unidirectional maturation of nascent pre-ribosomal subunits. The DEAD-box RNA helicase Dbp10 is suggested to restructure pre-ribosomal rRNA of the evolving peptidyl-transferase center (PTC) on nucleolar ribosomal 60S assembly intermediates. Here, we show that point mutations within conserved
Enantioselective OTUD7B fragment discovery through chemoproteomics screening and high-throughput optimisation.
Journal:Communications chemistry
PubMed ID:39809917
Deubiquitinating enzymes (DUBs) are key regulators of cellular homoeostasis, and their dysregulation is associated with several human diseases. The ovarian tumour protease (OTU) family of DUBs are biochemically well-characterised and of therapeutic interest, yet only a few tool compounds exist to study their cellular function and therapeutic potential. Here we
Proteomic analysis of Neobenedenia sp. and Rhabdosynochus viridisi (Monogenea, Monopisthocotylea): Insights into potential vaccine targets and diagnostic markers for finfish aquaculture.
Journal:Veterinary parasitology
PubMed ID:38763120
Monogeneans are parasitic flatworms that represent a significant threat to the aquaculture industry. Species like Neobenedenia melleni (Capsalidae) and Rhabdosynochus viridisi (Diplectanidae) have been identified as causing diseases in farmed fish. In the past years, molecular research on monogeneans of the subclass Monopisthocotylea has focused on the generation of genomic
Transformation of hempseed (Cannabis sativa L.) oil cake proteome, structure and functionality after extrusion.
Journal:Food chemistry
PubMed ID:35193020
The entire protein fractions from hempseed, its oil cake (30-40% protein) and the extruded protein isolate (>90% protein) were investigated. The first semi-quantitative mass spectrometry-based proteomics on hempseed was performed, leading to a sum of 1879 differentially abundant proteins being identified from individual pairwise comparisons of each extruded group compared
Identification of permissive amber suppression sites for efficient non-canonical amino acid incorporation in mammalian cells.
Journal:Nucleic acids research
PubMed ID:33684219
The genetic code of mammalian cells can be expanded to allow the incorporation of non-canonical amino acids (ncAAs) by suppressing in-frame amber stop codons (UAG) with an orthogonal pyrrolysyl-tRNA synthetase (PylRS)/tRNAPylCUA (PylT) pair. However, the feasibility of this approach is substantially hampered by unpredictable variations in incorporation efficiencies at different