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Thermo Scientific™
Mezcla de proteasas tripsina/Lys-C Pierce™, grado MS
La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina yMás información
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| Número de catálogo | Cantidad | Tipo de producto |
|---|---|---|
| 90307 | 100 μg | Proteasa |
| 90053 | 2 μl | Proteasa |
| 90056 | 4 × 25 μl | Proteasa |
| 90054 | 5 × 10 μl | Proteasa |
| 90305 | 1 x 100 μg | Proteasa tripsina |
| 90059 | 1 mg | Proteasa tripsina |
| A40007 | 20 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| A41007 | 5 x 20 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| A40009 | 100 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| 90051 | 1 × 20 μl | Proteasa |
| 90057 | 5 x 20 μg | Proteasa tripsina |
| 90058 | 5 x 100 μg | Proteasa tripsina |
Número de catálogo 90307
Precio (MXN)
-
Cantidad:
100 μg
Tipo de producto:
Proteasa
La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina y lisina de calidad de espectrometría de masas (MS) que se puede utilizar para la digestión simultánea de proteínas para una digestión más eficaz que solo con tripsina.
Las características de la mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce, calidad MS, incluyen:
• Mejora de la digestión: la combinación de enzimas reduce las escisiones trípticas omitidas
• Cómodo: proteasas tripsina y LysC suministradas en una relación optimizada para la digestión en un formato de uso combinado
• Selectividad excepcional: la tripsina tiene > 95 % de especificidad de lisina y arginina de terminal C; LysC tiene > 90 % de especificidad de escisión de lisina de terminal C
• Estable: mezcla de enzimas suministrada en un formato liofilizado
La caracterización, identificación y cuantificación de proteínas por MS comienza con la digestión de proteínas eficiente y reproducible. Aunque la tripsina se utiliza habitualmente para la digestión de proteínas, esta proteasa por sí sola no es suficiente para digerir completamente proteínas en el extremo carboxilo de los residuos de lisina y arginina. Por tanto, la proteasa Lys-C se suele combinar con la tripsina para digerir secuencialmente proteínas con menos escisiones omitidas. La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce es una mezcla liofilizada de proteasas tripsina y LysC que se ha optimizado para mejorar la eficacia de la digestión de proteínas. Se suministra en formatos flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg o 100 µg, y también se incluye en el kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini.
La proteasa tripsina de calidad MS de esta mezcla se deriva de extractos pancreáticos porcinos y se ha tratado con TPCK para eliminar la actividad quimotríptica y metilada a fin de mejorar la estabilidad durante la digestión. La proteasa Lys-C de calidad MS es una enzima nativa altamente purificada de Lisobacter enzymogenes. A diferencia de la tripsina, Lys-C puede disociar lisinas seguidas por prolinas, por lo que resulta ideal para su uso en combinación con otras proteasas para una digestión óptima de las proteínas. Cuando se utiliza como mezcla, la digestión se puede completar en tan solo 1,5–3 horas o durante la noche, dependiendo de la relación enzima-proteína. Esta mezcla de enzimas liofilizadas es estable durante un año cuando se almacena a -20 °C.
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Las características de la mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce, calidad MS, incluyen:
• Mejora de la digestión: la combinación de enzimas reduce las escisiones trípticas omitidas
• Cómodo: proteasas tripsina y LysC suministradas en una relación optimizada para la digestión en un formato de uso combinado
• Selectividad excepcional: la tripsina tiene > 95 % de especificidad de lisina y arginina de terminal C; LysC tiene > 90 % de especificidad de escisión de lisina de terminal C
• Estable: mezcla de enzimas suministrada en un formato liofilizado
La caracterización, identificación y cuantificación de proteínas por MS comienza con la digestión de proteínas eficiente y reproducible. Aunque la tripsina se utiliza habitualmente para la digestión de proteínas, esta proteasa por sí sola no es suficiente para digerir completamente proteínas en el extremo carboxilo de los residuos de lisina y arginina. Por tanto, la proteasa Lys-C se suele combinar con la tripsina para digerir secuencialmente proteínas con menos escisiones omitidas. La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce es una mezcla liofilizada de proteasas tripsina y LysC que se ha optimizado para mejorar la eficacia de la digestión de proteínas. Se suministra en formatos flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg o 100 µg, y también se incluye en el kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini.
La proteasa tripsina de calidad MS de esta mezcla se deriva de extractos pancreáticos porcinos y se ha tratado con TPCK para eliminar la actividad quimotríptica y metilada a fin de mejorar la estabilidad durante la digestión. La proteasa Lys-C de calidad MS es una enzima nativa altamente purificada de Lisobacter enzymogenes. A diferencia de la tripsina, Lys-C puede disociar lisinas seguidas por prolinas, por lo que resulta ideal para su uso en combinación con otras proteasas para una digestión óptima de las proteínas. Cuando se utiliza como mezcla, la digestión se puede completar en tan solo 1,5–3 horas o durante la noche, dependiendo de la relación enzima-proteína. Esta mezcla de enzimas liofilizadas es estable durante un año cuando se almacena a -20 °C.
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For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Especificaciones
Tipo de producto finalPéptido
Para utilizar con (equipo)Espectrómetro de masas
GradoMS
Cantidad100 μg
Condiciones de envíoHielo húmedo
Paso del flujo de trabajoDigestión de proteínas
Método de detecciónEspectrometría de masas
Línea de productosPierce
Tipo de productoProteasa
Material de partidaMuestras de proteínas, lisado celular
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Almacenar en congelador (de -5 a -30 °C).
Citations & References (4)
Citations & References
Abstract
Microsecond dynamics control the HIV-1 envelope conformation.
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:37292605
The HIV-1 Envelope (Env) glycoprotein facilitates host cell fusion through a complex series of receptor-induced structural changes. Although significant progress has been made in understanding the structures of various Env conformations and transition intermediates that occur within the millisecond timescale, faster transitions in the microsecond timescale have not yet been
Weight loss increases skeletal muscle mitochondrial energy efficiency in obese mice.
Journal:Life metabolism
PubMed ID:37206438
Weight loss from an overweight state is associated with a disproportionate decrease in whole-body energy expenditure that may contribute to the heightened risk for weight regain. Evidence suggests that this energetic mismatch originates from lean tissue. Although this phenomenon is well documented, the mechanisms have remained elusive. We hypothesized that
Proteomic Analysis of Tears and Conjunctival Cells Collected with Schirmer Strips Using timsTOF Pro: Preanalytical Considerations.
Journal:Metabolites
PubMed ID:35050124
This study aimed to investigate the human proteome profile of samples collected from whole (W) Schirmer strips (ScS) and their two parts-the bulb (B) and the rest of the strip (R)-with a comprehensive proteomic approach using a trapped ion mobility mass spectrometer, the timsTOF Pro. Eight ScS were collected from
Subcellular proteomics combined with bioenergetic phenotyping reveals protein biomarkers of respiratory insufficiency in the setting of proofreading-deficient mitochondrial polymerase.
Journal:Scientific reports
PubMed ID:32107436
The mitochondrial mutator mouse is a well-established model of premature aging. In addition to accelerated aging, these mice develop hypertrophic cardiomyopathy at ~13 months of age, presumably due to overt mitochondrial dysfunction. Despite evidence of bioenergetic disruption within heart mitochondria, there is little information about the underlying changes to the