Mezcla de proteasas tripsina/Lys-C Pierce™, grado MS
Mezcla de proteasas tripsina/Lys-C Pierce™, grado MS
Thermo Scientific™

Mezcla de proteasas tripsina/Lys-C Pierce™, grado MS

La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina yMás información
Have Questions?
Cambiar vistabuttonViewtableView
Número de catálogoCantidadTipo de producto
A40009100 μgMezcla de proteasa de tripsina/Lys-C
900532 μlProteasa
900564 × 25 μlProteasa
900545 × 10 μlProteasa
903051 x 100 μgProteasa tripsina
900591 mgProteasa tripsina
A4000720 μgMezcla de proteasa de tripsina/Lys-C
A410075 x 20 μgMezcla de proteasa de tripsina/Lys-C
900511 × 20 μlProteasa
90307100 μgProteasa
900575 x 20 μgProteasa tripsina
900585 x 100 μgProteasa tripsina
Número de catálogo A40009
Precio (MXN)
-
Cantidad:
100 μg
Tipo de producto:
Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C
La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina y lisina de calidad de espectrometría de masas (MS) que se puede utilizar para la digestión simultánea de proteínas para una digestión más eficaz que solo con tripsina.

Las características de la mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce, calidad MS, incluyen:
Mejora de la digestión: la combinación de enzimas reduce las escisiones trípticas omitidas
Cómodo: proteasas tripsina y LysC suministradas en una relación optimizada para la digestión en un formato de uso combinado
Selectividad excepcional: la tripsina tiene > 95 % de especificidad de lisina y arginina de terminal C; LysC tiene > 90 % de especificidad de escisión de lisina de terminal C
Estable: mezcla de enzimas suministrada en un formato liofilizado

La caracterización, identificación y cuantificación de proteínas por MS comienza con la digestión de proteínas eficiente y reproducible. Aunque la tripsina se utiliza habitualmente para la digestión de proteínas, esta proteasa por sí sola no es suficiente para digerir completamente proteínas en el extremo carboxilo de los residuos de lisina y arginina. Por tanto, la proteasa Lys-C se suele combinar con la tripsina para digerir secuencialmente proteínas con menos escisiones omitidas. La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce es una mezcla liofilizada de proteasas tripsina y LysC que se ha optimizado para mejorar la eficacia de la digestión de proteínas. Se suministra en formatos flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg o 100 µg, y también se incluye en el kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini.

La proteasa tripsina de calidad MS de esta mezcla se deriva de extractos pancreáticos porcinos y se ha tratado con TPCK para eliminar la actividad quimotríptica y metilada a fin de mejorar la estabilidad durante la digestión. La proteasa Lys-C de calidad MS es una enzima nativa altamente purificada de Lisobacter enzymogenes. A diferencia de la tripsina, Lys-C puede disociar lisinas seguidas por prolinas, por lo que resulta ideal para su uso en combinación con otras proteasas para una digestión óptima de las proteínas. Cuando se utiliza como mezcla, la digestión se puede completar en tan solo 1,5–3 horas o durante la noche, dependiendo de la relación enzima-proteína. Esta mezcla de enzimas liofilizadas es estable durante un año cuando se almacena a -20 °C.

Productos relacionados
Kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini
Ensayo de cuantificación de péptidos colorimétrico Pierce
Cloroacetamida, formato sin peso
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Especificaciones
Tipo de producto finalPéptido
Para utilizar con (equipo)Espectrómetro de masas
GradoMS
Cantidad100 μg
Condiciones de envíoHielo húmedo
Paso del flujo de trabajoDigestión de proteínas
Método de detecciónEspectrometría de masas
FormularioSolid
Línea de productosPierce
Tipo de productoMezcla de proteasa de tripsina/Lys-C
Material de partidaMuestras de proteínas
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Store at -20°C

Preguntas frecuentes

What is the best enzyme to use for protein digestion for mass spectrometry samples?

Trypsin (Cat. Nos. 90057, 90058) or Trypsin/LysC mix (Cat. Nos. A40007, A40009, A41007) are most commonly used for proteomic applications in order to ensure reproducibility and complete digestion. Other commonly used enzymes for purified protein characterization and unique applications include Chymotrypsin Protease, MS Grade (Cat. No. 90056), Immobilized Pepsin (Cat. No. 20343), LysN Protease, MS Grade (Cat. No. 90300), Asp-N Protease, MS Grade (Cat. No. 90053), and Glu-C Protease, MS Grade (Cat. No. 90054).

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Mass Spectrometry Support Center.

Is the trypsin in Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade modified?

Yes, the MS-Grade trypsin protease in this mix is derived from porcine pancreatic extracts and has been Tosyl phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK)-treated to eliminate chymotryptic activity, and methylated to improve stability during digestion.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Assays and Analysis Support Center.

Why are trypsin and Lys-C used together in the Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade?

Trypsin cuts at the carboxyl end of lysine and arginine residues, and Lys-C protease cuts at the carboxyl end of just lysine residues with Lys-C being more efficient than trypsin. Although trypsin is routinely used for protein digestion, this protease alone is not sufficient to fully digest proteins at the carboxyl-end of lysine and arginine residues. Therefore, Lys-C is combined with trypsin to sequentially digest proteins with fewer missed cleavage points at lysines.

The added benefit of having trypsin and Lys-C together is that unlike trypsin, Lys-C can cleave lysines followed by prolines.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Assays and Analysis Support Center.

Citations & References (3)

Citations & References
Abstract
Integrating Vascular Phenotypic and Proteomic Analysis in an Open Microfluidic Platform.
Authors:Jung S,Cheong S,Lee Y,Lee J,Lee J,Kwon MS,Oh YS,Kim T,Ha S,Kim SJ,Jo DH,Ko J,Jeon NL
Journal:ACS nano
PubMed ID:39208278
This research introduces a vascular phenotypic and proteomic analysis (VPT) platform designed to perform high-throughput experiments on vascular development. The VPT platform utilizes an open-channel configuration that facilitates angiogenesis by precise alignment of endothelial cells, allowing for a 3D morphological examination and protein analysis. We study the effects of antiangiogenic ... More
Sex differences in single neuron function and proteomics profiles examined by patch-clamp and mass spectrometry in the locus coeruleus of the adult mouse.
Authors:Lee J,Wang ZM,Messi ML,Milligan C,Furdui CM,Delbono O
Journal:Acta physiologica (Oxford, England)
PubMed ID:38459766
AIMS: This study aimed to characterize the properties of locus coeruleus (LC) noradrenergic neurons in male and female mice. We also sought to investigate sex-specific differences in membrane properties, action potential generation, and protein expression profiles to understand the mechanisms underlying neuronal excitability variations. METHODS: Utilizing a genetic mouse model ... More
Discovery of electrophilic degraders that exploit S(N)Ar chemistry.
Authors:Zhuang Z,Byun WS,Kozicka Z,Dwyer BG,Donovan KA,Jiang Z,Jones HM,Abeja DM,Nix MN,Zhong J,Słabicki M,Fischer ES,Ebert BL,Gray NS
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:39386645
Targeted covalent inhibition (TCI) and targeted protein degradation (TPD) have proven effective in pharmacologically addressing formerly 'undruggable' targets. Integration of both methodologies has resulted in the development of electrophilic degraders where recruitment of a suitable E3 ubiquitin ligase is achieved through formation of a covalent bond with a cysteine nucleophile. ... More