NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele
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NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele
Invitrogen™

NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gele

Invitrogen NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind vorgegossene Polyacrylamid-Gele, die zur optimalen Trennung eines großen Bereichs von Proteinen unter denaturierenden Bedingungen entwickeltWeitere Informationen
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KatalognummerWellsGel ThicknessMenge
NP0316BOX15-Well1,5 mm10 Gele/Karton
NP0301BOX10-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0301PK210-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0302BOX12-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0302PK212-Well1,0 mm2 Gele/Karton
NP0303BOX15-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0304BOX1-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0306BOX2D-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0307BOX9-Well1,0 mm10 Gele/Karton
NP0315BOX10-Well1,5 mm10 Gele/Karton
Katalognummer NP0316BOX
Preis (EUR)
210,65
Exklusiv online
233,00
Ersparnis 22,35 (10%)
Each
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Wells:
15-Well
Gel Thickness:
1,5 mm
Menge:
10 Gele/Karton
Preis (EUR)
210,65
Exklusiv online
233,00
Ersparnis 22,35 (10%)
Each
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Invitrogen NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind vorgegossene Polyacrylamid-Gele, die zur optimalen Trennung eines großen Bereichs von Proteinen unter denaturierenden Bedingungen entwickelt wurden. Im Gegensatz zu herkömmlichen Tris-Glycin-Gelen bieten NuPAGE Bis-Tris-Gele eine Umgebung mit neutralem pH-Wert, was Proteinmodifikationen minimiert. Verwenden Sie NuPAGE Bis-Tris-Gele für Proteinvorbereitungen bei Sequenzierungen, für die Massenspektrometrie und alle anderen Methoden, bei denen es auf Proteinintegrität ankommt. NuPAGE Gele eignen sich zur Erzielung optimaler Ergebnisse bei routinemäßiger Anwendung.

Merkmale der NuPAGE Bis-Tris-Gele:
• Bessere Protein-Integrität: optimierter Probenvorbereitungsprozess bewahrt Ihre Proteine
• Trennung breiter Bereiche von Molekülmassen: Wählen Sie das richtige Gel und den richtigen Laufpuffer für eine optimale Trennung der Proteine
• Kürzere Laufzeiten: Erhalten Sie Trennungen Ihrer Proteine in nur 35 Minuten
• Längere Haltbarkeit: NuPAGE Bis-Tris-Gele können bei Raumtemperatur mindestens 12 Monate lang gelagert werden

Erfahren Sie mehr über unsere NuPAGE Bis-Tris-Gele >
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Wählen Sie das richtige NuPAGE Bis-Tris-Gel für Ihre Proteintrennung
Erzielen Sie die optimale Trennung Ihrer Proteine durch Auswahl der richtigen Kombination aus Gel und Laufpuffer. NuPAGE Bis-Tris Proteingele sind in vier Polyacrylamid-Konzentrationen erhältlich: 8 %, 10 %, 12 % und 4 bis 12 %-Gradient. Gele sind in zwei Größen erhältlich: Mini (8 cm x 8 cm) oder Midi (8,7 cm x 13,3 cm) und entweder 1,0 mm (Mini- und Midi-Gele) oder 1,5 mm (nur Mini-Gel-Format) in Dicke. NuPAGE Bis-Tris-Gele sind auch in verschiedenen Well-Formaten erhältlich.

NuPAGE Bis-Tris-Gele sind für denaturierende Gelelektrophoreseanwendungen formuliert. Für eine optimale Probenvorbereitung verwenden Sie NuPAGE LDS-Probenpuffer und NuPAGE-Probenreduktionsmittel. Verwenden Sie NuPAGE Antioxidans im Laufpuffer, um den reduzierten Proteinzustand während des Laufs aufrechtzuerhalten und eine maximale Bandenschärfe zu ermöglichen. Die Gele können mit NuPAGE MES SDS-Laufpuffer zur besseren Auflösung kleiner Proteine oder mit dem NuPAGE MOPS SDS-Laufpuffer zur Auflösung mittlerer bis großer Proteine verwendet werden.

Darüber hinaus bieten wir NuPAGE Tris-Acetat-Gele für die Trennung größerer Proteine. Für die klassische Laemmli-basierte Tris-Glycin-Elektrophorese bieten wir Novex Tris-Glycin-Gele an.

Für die Übertragung von Proteinen auf eine Membran empfehlen wir die Verwendung des NuPAGE Transferpuffers. Ein schneller halbtrockener Transfer kann mit dem Invitrogen Power Blotter, ein schneller trockener Transfer mit dem iBlot 2 Gel Transfergerät durchgeführt werden. Alternativ kann der herkömmliche Nasstransfer mit dem XCell II Blot-Modul oder dem Mini-Blot-Moduldurchgeführt werden.

Verwandte Links
Überblick über die 1D-Proteinelektrophorese
Vergleich von NuPAGE Tris-Bis und herkömmlichen Tris-Glycin-Gelen
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Specifications
Gel Thickness1,5 mm
Länge (metrisch)8 cm
TrennmodusMolekulargewicht
ProduktlinieNuPAGE
Menge10 Gele/Karton
Empfohlene AnwendungenDenaturierung
ProbenladevolumenBis zu 25 µl
Haltbarkeit12 Monate
VersandbedingungRaumtemperatur
LagerungsbedingungenBei 4–25 °C lagern. Nicht einfrieren.
Breite (metrisch)8 cm
Zur Verwendung mit (Geräte)Mini-Gel-Tank, XCell SureLock Mini-Zelle
Gelanteil (%)10 %
GelgrößeMini
GeltypBis-Tris
Trennbereich3,5 bis 260 kDa
TrennverfahrenDenaturierung
Wells15-Well
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Jede Packung enthält 10 Gele. Bei 4 – 25 °C lagern. Nicht einfrieren. Die Haltbarkeit beträgt 12 Monate.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Zitierungen und Referenzen (5)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Oligomerization of the fifth transmembrane domain from the adenosine A2A receptor.
Authors:Thévenin D, Lazarova T, Roberts MF, Robinson CR,
Journal:Protein Sci
PubMed ID:15987888
The human adenosine A2A receptor (A(2A)R) belongs to one of the largest family of membrane proteins, the G-protein coupled receptors (GPCRs), characterized by seven transmembrane (TM) helices. Little is known about the determinants of their structures, folding, assembly, activation mechanisms, and oligomeric states. Previous studies in our group showed that ... More
Molecular characterization of a metastatic neuroendocrine cell cancer arising in the prostates of transgenic mice.
Authors:Hu Y, Ippolito JE, Garabedian EM, Humphrey PA, Gordon JI,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:12228243
The features and functions of prostatic neuroendocrine (NE) cells remain ill-defined. Neuroendocrine differentiation (NED) in adenocarcinoma of the human prostate (CaP) is associated with more aggressive disease, but the underlying mediators are poorly understood. We examined these issues in transgenic mice that utilize regulatory elements from the cryptdin-2 gene (Defcr2) ... More
A regulatory light chain of ciliary outer arm dynein in Tetrahymena thermophila.
Authors:Christensen ST, Guerra C, Wada Y, Valentin T, Angeletti RH, Satir P, Hamasaki T,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11274140
Ciliary beat frequency is primarily regulated by outer arm dyneins (22 S dynein). Chilcote and Johnson (Chilcote, T. J., and Johnson, K. A. (1990) J. Biol. Chem. 256, 17257-17266) previously studied isolated Tetrahymena 22 S dynein, identifying a protein p34, which showed cAMP-dependent phosphorylation. Here, we characterize the molecular biochemistry ... More
Identification and expression of immunogenic proteins of a disease-associated marine turtle herpesvirus.
Authors:Coberley SS, Condit RC, Herbst LH, Klein PA,
Journal:J Virol
PubMed ID:12239336
Herpesviruses are associated with several diseases of marine turtles, including lung-eye-trachea disease (LETD) and fibropapillomatosis. Two approaches were used to identify immunodominant antigens of LETV, the LETD-associated herpesvirus. The first approach targeted glycoprotein B, which is known to be immunogenic and neutralizing in other species. The second strategy identified LETV ... More
Rapid exchange of actin-bound nucleotide in perfused rat heart.
Authors:Bárány M, de Tombe PP,
Journal:Am J Physiol Heart Circ Physiol
PubMed ID:15020303
In the rat heart the actin-bound nucleotide contained both ATP and ADP. The ratio of bound ATP to bound ADP depended on the functional state of the heart; it was higher in hearts stopped reversibly in diastole (low Ca(2+), high Mg(2+), or high K(+)), than in stimulated (inotropic agents or ... More