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Thermo Scientific™
M-PER™ Extraktions-Reagenz für Säugetier-Protein
Thermo Scientific M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent ist für die hocheffiziente Extraktion des gesamten löslichen Proteins aus Säugetierzellkulturen konzipiert.Merkmale vonWeitere Informationen
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| Katalognummer | Menge |
|---|---|
| 78501 | 250 ml |
| 78503 | 25 ml |
| 78505 | 1 l |
Katalognummer 78501
Preis (EUR)
464,65
Online Exclusive
528,00Ersparnis 63,35 (12%)
Each
Menge:
250 ml
Preis (EUR)
464,65
Online Exclusive
528,00Ersparnis 63,35 (12%)
Each
Thermo Scientific M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent ist für die hocheffiziente Extraktion des gesamten löslichen Proteins aus Säugetierzellkulturen konzipiert.
Merkmale von M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent:
• Schonend – Milde Detergenzlyse, die Extrakte liefert, die sofort mit Coomassie- (Bradford-) und BCA-Proteinassays oder SDS-PAGE kompatibel sind
• Kompatibel – Extraktion löslicher Proteine im nicht denaturierten Zustand ermöglicht die direkte Verwendung in der Immunpräzipitation und anderen Affinitätsreinigungsverfahren
• Aminfrei und dialysierbar – Formulierung gewährleistet die Kompatibilität mit nachfolgenden Assay-Systemen
• Praktisch – Lysieren adhärenter Zellen direkt in der Platte oder nach dem Abschaben und Waschen in Suspension
• Nicht denaturierend – Gleich gute oder bessere Aufrechterhaltung der Aktivität von Luziferase, Beta-Galactosidase, CAT und anderen Reportergenen als mit Produkten anderer Anbieter und Einfrier/Auftau-Methoden
Produktdetails
Das vollständige Zelllysereagenz enthält ein mildes, nicht denaturierendes Detergenz, das Zellmembranen auflöst, um Gesamtprotein aus den meisten Zellkompartimenten zu extrahieren und zu solubilisieren. Die Extraktion erfolgt in nur 5 Minuten und erfordert wenig oder keine zusätzliche mechanische Einwirkung. M-PER Reagenz ist für minimale Interferenzen mit nachgeschalteten biologischen Anwendungen formuliert. Das Reagenz wurde für die Verwendung mit mehreren Zelllinien validiert, darunter Primär-, Suspensions- und adhärente Zelltypen. Die resultierenden Zelllysate sind mit vielen nachgelagerten Assays kompatibel, einschließlich Immunassays, Enzym-Assays und einer Vielzahl von gängigen Reporterassays.
Die Zellprotein-Extraktion – Zelllyse zur Freisetzung der Proteine von Interesse – ist ein erster wichtiger Schritt in vielen Proteomik-Analyseverfahren. M-PER Reagenz extrahiert auf effiziente Weise lösliches Protein aus einer Vielzahl von Zellen, einschließlich Primärzellen und in Suspension oder adhärenten Kulturen gezüchteter Zellen. Zur Bewertung der Leistung von M-PER Reagenz wurde das aus verschiedenen zellulären Kompartimenten gewonnene Gesamtprotein und die speziellen Zielproteine herangezogen. Da M-PER Reagenz mit dialysierbaren Komponenten, die frei von primären Aminen sind, formuliert wurde, ist es außerdem für bestimmte nachgeordnete Anwendungen, wie z. B. Luziferase-, Beta-Galactosidase- und CAT-Assays, besser geeignet als andere Verfahren zur Proteinextraktion.
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T-PER™ Tissue Protein Extraction Reagent
Merkmale von M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent:
• Schonend – Milde Detergenzlyse, die Extrakte liefert, die sofort mit Coomassie- (Bradford-) und BCA-Proteinassays oder SDS-PAGE kompatibel sind
• Kompatibel – Extraktion löslicher Proteine im nicht denaturierten Zustand ermöglicht die direkte Verwendung in der Immunpräzipitation und anderen Affinitätsreinigungsverfahren
• Aminfrei und dialysierbar – Formulierung gewährleistet die Kompatibilität mit nachfolgenden Assay-Systemen
• Praktisch – Lysieren adhärenter Zellen direkt in der Platte oder nach dem Abschaben und Waschen in Suspension
• Nicht denaturierend – Gleich gute oder bessere Aufrechterhaltung der Aktivität von Luziferase, Beta-Galactosidase, CAT und anderen Reportergenen als mit Produkten anderer Anbieter und Einfrier/Auftau-Methoden
Produktdetails
Das vollständige Zelllysereagenz enthält ein mildes, nicht denaturierendes Detergenz, das Zellmembranen auflöst, um Gesamtprotein aus den meisten Zellkompartimenten zu extrahieren und zu solubilisieren. Die Extraktion erfolgt in nur 5 Minuten und erfordert wenig oder keine zusätzliche mechanische Einwirkung. M-PER Reagenz ist für minimale Interferenzen mit nachgeschalteten biologischen Anwendungen formuliert. Das Reagenz wurde für die Verwendung mit mehreren Zelllinien validiert, darunter Primär-, Suspensions- und adhärente Zelltypen. Die resultierenden Zelllysate sind mit vielen nachgelagerten Assays kompatibel, einschließlich Immunassays, Enzym-Assays und einer Vielzahl von gängigen Reporterassays.
Die Zellprotein-Extraktion – Zelllyse zur Freisetzung der Proteine von Interesse – ist ein erster wichtiger Schritt in vielen Proteomik-Analyseverfahren. M-PER Reagenz extrahiert auf effiziente Weise lösliches Protein aus einer Vielzahl von Zellen, einschließlich Primärzellen und in Suspension oder adhärenten Kulturen gezüchteter Zellen. Zur Bewertung der Leistung von M-PER Reagenz wurde das aus verschiedenen zellulären Kompartimenten gewonnene Gesamtprotein und die speziellen Zielproteine herangezogen. Da M-PER Reagenz mit dialysierbaren Komponenten, die frei von primären Aminen sind, formuliert wurde, ist es außerdem für bestimmte nachgeordnete Anwendungen, wie z. B. Luziferase-, Beta-Galactosidase- und CAT-Assays, besser geeignet als andere Verfahren zur Proteinextraktion.
Ähnliche Produkte
T-PER™ Tissue Protein Extraction Reagent
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Die Proteinextraktion ist in der Regel der erste wichtige Schritt in einem Proteomik-Analyseverfahren, und die Zellen müssen zuerst lysiert werden, um sie zu öffnen und die relevanten Proteine freizusetzen. Für die physikalische Zelllyse werden verschiedene gängige Methoden eingesetzt, wie mechanischer Aufbruch, flüssige Homogenisierung, Ultraschallbehandlung, Gefrier-/Auftauzyklen und manuelles Aufreiben.
Produktreferenzen:
- López-Aranda, M.F. et al.(2007). J. Cell Sci. 120, 2171-2178.
- Schilling, B. et al.(2006). J. Biol. Chem. 281, 23686-23697.
- Singh, M.K. et al.(2008). Mol. Biol. Cell 10,1091/mbc.E07-09-0953.
- Woeller, C.F. et al.(2007). J. Biol. Chem. 282, 17623-17631.
Specifications
FormatFlüssig
Menge250 ml
Volumen (metrisch)250 ml
ProduktlinieM-PER
ProdukttypReagenz zur Proteinextraktion
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Bei Erhalt das Produkt bei Raumtemperatur aufbewahren.
Häufig gestellte Fragen (FAQ)
What are the standard lysis buffers used with mammalian cells for detection of protein expression by immunoprecipitation (IP) or Western blot analysis?
Is the M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent (Cat. No. 78501, 78503, 78505) compatible with Mass spectrometry (MS)?
Can you provide the shelf-life for the M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent?
Will M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent extract membrane or cytoskeletal proteins?
When using the M-PER Mammalian Protein Extraction Reagent, is it necessary to remove cells from the plate? Should I use scraping or trypsinization to remove the cells from the plate?
Zitierungen und Referenzen (16)
Zitierungen und Referenzen
Abstract
Journal:
PubMed ID:30761918
Supply of methionine and arginine alters phosphorylation of mechanistic target of rapamycin (mTOR), circadian clock proteins, and α-s1-casein abundance in bovine mammary epithelial cells.
Journal:Food & function
PubMed ID:31942894
Methionine (Met) and arginine (Arg) regulate casein protein abundance through alterations in activity of the mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) signaling pathway. A potential role for the circadian clock network on the regulation of protein synthesis, partly via activity of mTORC1, has been highlighted in non-ruminants. The main
Proteomics of protein trafficking by in vivo tissue-specific labeling.
Journal:Nature communications
PubMed ID:33888706
Conventional approaches to identify secreted factors that regulate homeostasis are limited in their abilities to identify the tissues/cells of origin and destination. We established a platform to identify secreted protein trafficking between organs using an engineered biotin ligase (BirA*G3) that biotinylates, promiscuously, proteins in a subcellular compartment of one tissue.
Methods for Systematic Identification of Membrane Proteins for Specific Capture of Cancer-Derived Extracellular Vesicles.
Journal:Cell reports
PubMed ID:30943406
Analysis of cancer-derived extracellular vesicles (EVs) in biofluids potentially provides a source of disease biomarkers. At present there is no procedure to systematically identify which antigens should be targeted to differentiate cancer-derived from normal host cell-derived EVs. Here, we propose a computational framework that integrates information about membrane proteins in
Aromatase promoter I.f is regulated by progesterone receptor in mouse hypothalamic neuronal cell lines.
Journal:J Mol Endocrinol
PubMed ID:21628418
'Aromatase catalyzes the conversion of C(19) steroids to estrogens. Aromatase and progesterone, both of which function at different steps of steroidogenesis, are crucial for the sexually dimorphic development of the fetal brain and the regulation of gonadotropin secretion and sexual interest in adults. The aromatase gene (Cyp19a1) is selectively expressed