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Thermo Scientific™
Pierce™ Trypsin/Lys-C Protease-Mix, MS-Gütegrad
Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade ist eine Serin-Endoproteinase-Mischung aus Trypsin und LysC in MS-Qualität, die zur gleichzeitigen VerdauungWeitere Informationen
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| Katalognummer | Menge | Produkttyp |
|---|---|---|
| 90051 | 1 x 20 μl | Protease |
| 90053 | 2 μl | Protease |
| 90056 | 4 x 25 μl | Protease |
| 90054 | 5 x 10 μl | Protease |
| 90305 | 1 x 100 μg | Trypsin-Protease |
| 90059 | 1mg | Trypsin-Protease |
| A40007 | 20μ g | Trypsin/Lys-C-Protease-Mix |
| A41007 | 5 x 20 μg | Trypsin/Lys-C-Protease-Mix |
| A40009 | 100 μg | Trypsin/Lys-C-Protease-Mix |
| 90307 | 100 μg | Protease |
| 90057 | 5 x 20 μg | Trypsin-Protease |
| 90058 | 5 x 100 µg | Trypsin-Protease |
Katalognummer 90051
Preis (EUR)
450,65
Online Exclusive
485,00Ersparnis 34,35 (7%)
Each
Menge:
1 x 20 μl
Produkttyp:
Protease
Preis (EUR)
450,65
Online Exclusive
485,00Ersparnis 34,35 (7%)
Each
Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade ist eine Serin-Endoproteinase-Mischung aus Trypsin und LysC in MS-Qualität, die zur gleichzeitigen Verdauung von Proteinen verwendet werden kann und eine effizientere Verdauung bietet als Trypsin allein.
Merkmale des Pierce Trypsin/Lys-C Protease-Mix, MS-Qualität:
• Verbesserter Verdau – Die Enzymkombination reduziert versäumte tryptische Spaltungen
• Praktisch – Trypsin- und LysC-Proteasen mit einem für den Verdau optimierten Verhältnis in einem kombinierten Anwendungsformat
• Außergewöhnliche Selektivität – Trypsin weist eine Spezifität für C-terminales Lysin von > 95 % auf; LysC verfügt über eine C-terminale Lysin-Spaltspezifität von > 90 %
• Stabil – Enzymgemisch in gefriergetrocknetem Format
Protein-Charakterisierung, Identifikation und Quantifizierung durch MS beginnt mit einem effizienten, reproduzierbaren Proteinverdau. Obwohl Trypsin routinemäßig für die Proteinverdauung verwendet wird, reicht diese Protease allein nicht aus, um Proteine am Carboxyl-Ende der Lysin- und Arginin-Reste vollständig zu verdauen. Daher wird Lys-C-Protease häufig mit Trypsin kombiniert, um Proteine mit weniger versäumten Spaltungen nacheinander zu verdauen. Der Pierce Trypsin/Lys-C Protease-Mix ist eine gefriergetrocknete Mischung aus Trypsin- und LysC-Proteasen, die optimiert wurde, um die Proteinverdauung zu verbessern. Sie ist in flexiblen Formaten von 20 µg, 5 × 20 µg oder 100 µg erhältlich und ist auch im EasyPep Mini MS Probenvorbereitungskit enthalten.
Die Trypsin-Protease in MS-Qualität in diesem Mix wird aus Schweinepankreas-Extrakten gewonnen und wurde mit TPCK behandelt, um die chymotryptische Aktivität zu eliminieren, und methyliert, um die Stabilität während der Verdauung zu verbessern. Die Lys-C Protease in MS-Gütegrad ist ein stark aufgereinigtes natives Enzym aus Lysobacter enzymogenes. Im Gegensatz zu Trypsin kann Lys-C Lysine aufspalten, gefolgt von Prolinen, sodass es in Kombination mit anderen Proteasen hervorragend für einen optimalen Proteinverdau geeignet ist. Bei Verwendung als Mischung kann die Verdauung in nur 1,5–3 Stunden oder über Nacht, je nach Enzym/Protein-Verhältnis, abgeschlossen werden. Dieses gefriergetrocknete Enzymgemisch ist bei Lagerung bei -20 °°C ein Jahr lang stabil.
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EasyPep Mini MS Probenvorbereitungskit
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Merkmale des Pierce Trypsin/Lys-C Protease-Mix, MS-Qualität:
• Verbesserter Verdau – Die Enzymkombination reduziert versäumte tryptische Spaltungen
• Praktisch – Trypsin- und LysC-Proteasen mit einem für den Verdau optimierten Verhältnis in einem kombinierten Anwendungsformat
• Außergewöhnliche Selektivität – Trypsin weist eine Spezifität für C-terminales Lysin von > 95 % auf; LysC verfügt über eine C-terminale Lysin-Spaltspezifität von > 90 %
• Stabil – Enzymgemisch in gefriergetrocknetem Format
Protein-Charakterisierung, Identifikation und Quantifizierung durch MS beginnt mit einem effizienten, reproduzierbaren Proteinverdau. Obwohl Trypsin routinemäßig für die Proteinverdauung verwendet wird, reicht diese Protease allein nicht aus, um Proteine am Carboxyl-Ende der Lysin- und Arginin-Reste vollständig zu verdauen. Daher wird Lys-C-Protease häufig mit Trypsin kombiniert, um Proteine mit weniger versäumten Spaltungen nacheinander zu verdauen. Der Pierce Trypsin/Lys-C Protease-Mix ist eine gefriergetrocknete Mischung aus Trypsin- und LysC-Proteasen, die optimiert wurde, um die Proteinverdauung zu verbessern. Sie ist in flexiblen Formaten von 20 µg, 5 × 20 µg oder 100 µg erhältlich und ist auch im EasyPep Mini MS Probenvorbereitungskit enthalten.
Die Trypsin-Protease in MS-Qualität in diesem Mix wird aus Schweinepankreas-Extrakten gewonnen und wurde mit TPCK behandelt, um die chymotryptische Aktivität zu eliminieren, und methyliert, um die Stabilität während der Verdauung zu verbessern. Die Lys-C Protease in MS-Gütegrad ist ein stark aufgereinigtes natives Enzym aus Lysobacter enzymogenes. Im Gegensatz zu Trypsin kann Lys-C Lysine aufspalten, gefolgt von Prolinen, sodass es in Kombination mit anderen Proteasen hervorragend für einen optimalen Proteinverdau geeignet ist. Bei Verwendung als Mischung kann die Verdauung in nur 1,5–3 Stunden oder über Nacht, je nach Enzym/Protein-Verhältnis, abgeschlossen werden. Dieses gefriergetrocknete Enzymgemisch ist bei Lagerung bei -20 °°C ein Jahr lang stabil.
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For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Specifications
EndprodukttypPeptide
Zur Verwendung mit (Geräte)Massenspektrometer
GüteMS
Menge1 x 20 μl
ArbeitsablaufschrittProteinverdau
NachweisverfahrenMassenspektrometrie
ProduktliniePierce
ProdukttypProtease
AusgangsmaterialProteinproben, Zelllysat
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Bei -20 °C in einem nicht frostfreien Tiefkühlgerät lagern.
Zitierungen und Referenzen (10)
Zitierungen und Referenzen
Abstract
The RNA helicase Dbp10 coordinates assembly factor association with PTC maturation during ribosome biogenesis.
Journal:Nucleic acids research
PubMed ID:38113283
During ribosome biogenesis a plethora of assembly factors and essential enzymes drive the unidirectional maturation of nascent pre-ribosomal subunits. The DEAD-box RNA helicase Dbp10 is suggested to restructure pre-ribosomal rRNA of the evolving peptidyl-transferase center (PTC) on nucleolar ribosomal 60S assembly intermediates. Here, we show that point mutations within conserved
Enantioselective OTUD7B fragment discovery through chemoproteomics screening and high-throughput optimisation.
Journal:Communications chemistry
PubMed ID:39809917
Deubiquitinating enzymes (DUBs) are key regulators of cellular homoeostasis, and their dysregulation is associated with several human diseases. The ovarian tumour protease (OTU) family of DUBs are biochemically well-characterised and of therapeutic interest, yet only a few tool compounds exist to study their cellular function and therapeutic potential. Here we
Proteomic analysis of Neobenedenia sp. and Rhabdosynochus viridisi (Monogenea, Monopisthocotylea): Insights into potential vaccine targets and diagnostic markers for finfish aquaculture.
Journal:Veterinary parasitology
PubMed ID:38763120
Monogeneans are parasitic flatworms that represent a significant threat to the aquaculture industry. Species like Neobenedenia melleni (Capsalidae) and Rhabdosynochus viridisi (Diplectanidae) have been identified as causing diseases in farmed fish. In the past years, molecular research on monogeneans of the subclass Monopisthocotylea has focused on the generation of genomic
Transformation of hempseed (Cannabis sativa L.) oil cake proteome, structure and functionality after extrusion.
Journal:Food chemistry
PubMed ID:35193020
The entire protein fractions from hempseed, its oil cake (30-40% protein) and the extruded protein isolate (>90% protein) were investigated. The first semi-quantitative mass spectrometry-based proteomics on hempseed was performed, leading to a sum of 1879 differentially abundant proteins being identified from individual pairwise comparisons of each extruded group compared
Identification of permissive amber suppression sites for efficient non-canonical amino acid incorporation in mammalian cells.
Journal:Nucleic acids research
PubMed ID:33684219
The genetic code of mammalian cells can be expanded to allow the incorporation of non-canonical amino acids (ncAAs) by suppressing in-frame amber stop codons (UAG) with an orthogonal pyrrolysyl-tRNA synthetase (PylRS)/tRNAPylCUA (PylT) pair. However, the feasibility of this approach is substantially hampered by unpredictable variations in incorporation efficiencies at different