NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, geles de proteínas Mini
NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, geles de proteínas Mini
Invitrogen™

NuPAGE™ 10 %, Bis-Tris, 1,0–1,5 mm, geles de proteínas Mini

Los geles de proteína Invitrogen NuPAGE Bis-Tris son geles de poliacrilamida prefundidos y diseñados para una separación óptima de unaMás información
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Número de catálogoPocillosGel ThicknessCantidad
NP0316BOX15 pocillo1,5 mm10 geles/caja
NP0301BOX10 pocillo1,0 mm10 geles/caja
NP0301PK210 pocillo1,0 mm2 geles/caja
NP0302BOX12 pocillo1,0 mm10 geles/caja
NP0302PK212 pocillo1,0 mm2 geles/caja
NP0303BOX15 pocillo1,0 mm10 geles/caja
NP0304BOX1 pocillo1,0 mm10 geles/caja
NP0306BOXPocillo 2D1,0 mm10 geles/caja
NP0307BOX9 pocillo1,0 mm10 geles/caja
NP0315BOX10 pocillo1,5 mm10 geles/caja
Número de catálogo NP0316BOX
Precio (MXN)
-
Pocillos:
15 pocillo
Gel Thickness:
1,5 mm
Cantidad:
10 geles/caja
Los geles de proteína Invitrogen NuPAGE Bis-Tris son geles de poliacrilamida prefundidos y diseñados para una separación óptima de una amplia gama de proteínas en condiciones desnaturalizantes. A diferencia de los geles tradicionales de Tris-glicina, los geles NuPAGE Bis-Tris tienen un ambiente de pH neutro que minimiza las modificaciones de proteínas. Utilice los geles NuPAGE Bis-Tris para preparar las proteínas para la secuenciación, la espectrometría de masas y cualquier otra técnica donde la integridad de las proteínas resulte crucial. Además, utilice los geles NuPAGE para obtener resultados óptimos durante el día a día.

Características de los geles de Bis-Tris NuPAGE:
• Mejor integridad de las proteínas: proceso de preparación de muestras optimizado que conserva sus proteínas.
• Amplios intervalos de separación de peso molecular: seleccione el gel y el tampón de desplazamiento adecuados para obtener la separación óptima de sus proteínas.
•Tiempos de ejecución más rápidos: obtenga la separación de sus proteínas en tan solo 35 minutos.
• Vida útil más larga: los geles NuPAGE Bis-Tris se pueden almacenar durante al menos 12 meses a temperatura ambiente

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Elija el gel NuPAGE Bis-Tris adecuado para su separación de proteínas
Obtenga una separación óptima de sus proteínas eligiendo la combinación correcta de gel y tampón de desplazamiento. Los geles NuPAGE Bis-Tris se suministran en cuatro concentraciones de poliacrilamida: 8 %, 10 %, 12 % y 4-12 % de gradiente. Los geles se suministran en dos tamaños: mini (8 cm x 8 cm) o medio (8,7 cm x 13,3 cm), y 1,0 mm (geles mini y medio) o 1,5 mm (solo formato minigel) de grosor. Los geles NuPAGE Bis-Tris también vienen en múltiples formatos de pocillo.

Los geles NuPAGE Bis-Tris están formulados para desnaturalización de aplicaciones de electroforesis en gel. Para una preparación de muestras óptima, utilice el tampón de muestras NuPAGE LDS y el agente de reducción de muestras NuPAGE. Utilice el antioxidante NuPAGE en el tampón de desplazamiento para mantener el estado reducido de las proteínas durante la ejecución y permitir la máxima nitidez de la banda. Los geles se pueden procesar utilizando el tampón de desplazamiento NuPAGE MES SDS para resolver mejor las proteínas pequeñas o el tampón de desplazamiento NuPAGE MOPS SDS para resolver las proteínas de tamaño medio a grande.

También proporcionamos geles de Tris-acetato NuPAGE para separar las proteínas más grandes. Para la electroforesis clásica de Tris-glicina basada en Laemmli, proporcionamos geles de Tris-glicina Novex.

Para la transferencia de proteínas a una membrana, le recomendamos utilizar el tampón de desplazamiento NuPAGE. La transferencia semiseca rápida se puede realizar con el Pierce Power Blotter o la transferencia en seco rápida con el dispositivo de transferencia de gel iBlot 2. Como alternativa, la transferencia húmeda tradicional se puede realizar utilizando el módulo blot XCell II o el módulo Mini Blot.

Enlaces relacionados
Descripción general de la electroforesis de proteínas 1D
Comparación de los geles de Tris-Bis NuPAGE frente a los geles de Tris-glicina tradicionales
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Especificaciones
Gel Thickness1,5 mm
Longitud (métrico)8 cm
Modo de separaciónPeso molecular
Línea de productosNuPAGE
Cantidad10 geles/caja
Aplicaciones recomendadasDesnaturalización
Volumen de carga de muestrasHasta 25 µl
Duración de almacenamiento12 meses
Condiciones de envíoTemperatura ambiente
Requisitos de almacenamientoAlmacenar de 4–25 °C. No la congele.
Anchura (métrico)8 cm
Para utilizar con (equipo)Depósito de minigel, Minicelda XCell SureLock
Porcentaje del gel10 %
Tamaño de gelMini
Tipo de gelBis-Tris
Intervalo de separaciónDe 3,5 a 260 kDa
Tipo de separaciónDesnaturalización
Pocillos15 pocillo
Unit SizeEach
Contenido y almacenamiento
Una caja contiene 10 geles. Almacenar entre 4–25° C. No congelar. La vida útil es de 12 meses.

Preguntas frecuentes

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

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My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

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How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

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What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

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Citations & References (5)

Citations & References
Abstract
Oligomerization of the fifth transmembrane domain from the adenosine A2A receptor.
Authors:Thévenin D, Lazarova T, Roberts MF, Robinson CR,
Journal:Protein Sci
PubMed ID:15987888
The human adenosine A2A receptor (A(2A)R) belongs to one of the largest family of membrane proteins, the G-protein coupled receptors (GPCRs), characterized by seven transmembrane (TM) helices. Little is known about the determinants of their structures, folding, assembly, activation mechanisms, and oligomeric states. Previous studies in our group showed that ... More
Molecular characterization of a metastatic neuroendocrine cell cancer arising in the prostates of transgenic mice.
Authors:Hu Y, Ippolito JE, Garabedian EM, Humphrey PA, Gordon JI,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:12228243
The features and functions of prostatic neuroendocrine (NE) cells remain ill-defined. Neuroendocrine differentiation (NED) in adenocarcinoma of the human prostate (CaP) is associated with more aggressive disease, but the underlying mediators are poorly understood. We examined these issues in transgenic mice that utilize regulatory elements from the cryptdin-2 gene (Defcr2) ... More
A regulatory light chain of ciliary outer arm dynein in Tetrahymena thermophila.
Authors:Christensen ST, Guerra C, Wada Y, Valentin T, Angeletti RH, Satir P, Hamasaki T,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11274140
Ciliary beat frequency is primarily regulated by outer arm dyneins (22 S dynein). Chilcote and Johnson (Chilcote, T. J., and Johnson, K. A. (1990) J. Biol. Chem. 256, 17257-17266) previously studied isolated Tetrahymena 22 S dynein, identifying a protein p34, which showed cAMP-dependent phosphorylation. Here, we characterize the molecular biochemistry ... More
Identification and expression of immunogenic proteins of a disease-associated marine turtle herpesvirus.
Authors:Coberley SS, Condit RC, Herbst LH, Klein PA,
Journal:J Virol
PubMed ID:12239336
Herpesviruses are associated with several diseases of marine turtles, including lung-eye-trachea disease (LETD) and fibropapillomatosis. Two approaches were used to identify immunodominant antigens of LETV, the LETD-associated herpesvirus. The first approach targeted glycoprotein B, which is known to be immunogenic and neutralizing in other species. The second strategy identified LETV ... More
Rapid exchange of actin-bound nucleotide in perfused rat heart.
Authors:Bárány M, de Tombe PP,
Journal:Am J Physiol Heart Circ Physiol
PubMed ID:15020303
In the rat heart the actin-bound nucleotide contained both ATP and ADP. The ratio of bound ATP to bound ADP depended on the functional state of the heart; it was higher in hearts stopped reversibly in diastole (low Ca(2+), high Mg(2+), or high K(+)), than in stimulated (inotropic agents or ... More