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NuPAGE™ 3 bis 8 %, Tris-Acetat, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gel
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NuPAGE™ 3 bis 8 %, Tris-Acetat, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gel
NuPAGE™ 3 bis 8 %, Tris-Acetat, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gel
NuPAGE™ 3 bis 8 %, Tris-Acetat, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gel
NuPAGE™ 3 bis 8 %, Tris-Acetat, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gel
Zitierungen und Referenzen (5)
Invitrogen™

NuPAGE™ 3 bis 8 %, Tris-Acetat, 1,0–1,5 mm, Mini-Protein-Gel

Invitrogen NuPAGE Tris-Acetat-Protein-Gele bieten eine hervorragende Trennung von Proteinen mit hoher Molekülmasse. Es sind leistungsstarke Polyacrylamid-Gele, die die Denaturierung oderWeitere Informationen
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KatalognummerWellsGel ThicknessMenge
EA03752BOX12-Well1,0 mm10 Gele/Karton
EA0375BOX10-Well1,0 mm10 Gele/Karton
EA0375PK210-Well1,0 mm2 Gele/Karton
EA03752PK212-Well1,0 mm2 Gele/Karton
EA03755BOX15-Well1,0 mm10 Gele/Karton
EA0378BOX10-Well1,5 mm10 Gele/Karton
EA03785BOX15-Well1,5 mm10 Gele/Karton
Katalognummer EA03752BOX
Preis (EUR)
200,65
Exklusiv online
231,00
Ersparnis 30,35 (13%)
Each
Zum Warenkorb hinzufügen
Wells:
12-Well
Gel Thickness:
1,0 mm
Menge:
10 Gele/Karton
Preis (EUR)
200,65
Exklusiv online
231,00
Ersparnis 30,35 (13%)
Each
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Invitrogen NuPAGE Tris-Acetat-Protein-Gele bieten eine hervorragende Trennung von Proteinen mit hoher Molekülmasse. Es sind leistungsstarke Polyacrylamid-Gele, die die Denaturierung oder die nativen Bedingungen des traditionellen Laemmli-Systems simulieren. Die einzigartige Pufferformulierung sorgt während der Elektrophorese für einen niedrigen pH-Wert, was im Vergleich zu herkömmlichen Tris-Glycin SDS-PAGE-Gelen zu einer besseren Auflösung von Proteinen mit hoher Molekülmasse führt.

Merkmale von NuPAGE Tris-Acetat-Gelen:
• Hohe Auflösung: Die Gele bieten eine optimale Trennung von Proteinen mit hoher Molekülmasse
• Bessere Proteinintegrität: Probenvorbereitungsprozess wurde zur besseren Erhaltung der Proteine optimiert
• Längere Haltbarkeit: Die Gele können für mindestens 8 Monate gelagert werden

Erfahren Sie mehr über unsere NuPAGE Tris-Acetat-Gele ›
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Wählen Sie das richtige NuPAGE Tris-Acetat-Gel für Ihre Proteintrennung
Erzielen Sie die optimale Trennung Ihrer Proteine durch Auswahl der richtigen Kombination aus Gel und Laufpuffer. NuPAGE Tris-Acetat Proteingele werden in einer Polyacrylamid-Konzentration von 7 % und einem Gradienten von 3 – 8 % geliefert. Gele sind in zwei Größen erhältlich: Mini (8 cm x 8 cm) oder Midi (8,7 cm x 13,3 cm) und entweder 1,0 mm (Mini- und Midi-Gele) oder 1,5 mm (nur Mini-Gel-Format) in Dicke. NuPAGE Tris-Acetat-Gele gibt es zudem in verschiedenen Well-Formaten. Mini-Gele können mit unserer XCell SureLock Mini-Cell oder mit dem Mini Gel-Tank betrieben werden. Midi-Gele können mit unserer XCell4 SureLock Midi-Cell oder bequem mit der Bio-Rad Criterion™ Zelle mit unseren Adaptern betrieben werden.

Verarbeiten Sie Ihre Proteine in nativer oder denaturierter Form
Die NuPAGE Tris-Acetat-Proteingele enthalten kein SDS und können zur Trennung von Proteinen in nativer oder denaturierter Form verwendet werden. Für denaturierte Proteine empfehlen wir NuPAGE LDS-Probenpuffer und NuPAGE Tris-Acetat-SDS-Laufpuffer. Für native Proteine empfehlen wir Novex nativen Tris-Glycin-Probenpuffer und Novex nativen Tris-Glycin-Laufpuffer.

Für die Übertragung von Proteinen auf eine Membran empfehlen wir die Verwendung des NuPAGE Transferpuffers für die herkömmliche Nassübertragung mit dem XCell II Blot-Modul oder dem Mini Blot-Modul. Alternativ kann der schnelle halbtrockene Transfer mithilfe des Invitrogen Power Blotters oder der schnelle trockene Transfer mithilfe des iBlot 2 Geltransfergerätesdurchgeführt werden.

Verwandte Links
Überblick über die 1D-Proteinelektrophorese
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Specifications
Zur Verwendung mit (Geräte)XCell SureLock Mini-Zelle
Gel Thickness1,0 mm
Länge (metrisch)13 cm
TrennmodusMolekulargewicht
Menge10 Gele/Karton
Empfohlene AnwendungenDenaturierend, nativ
ProbenladevolumenBis zu 20 µl
Haltbarkeit8 Monate
VersandbedingungNasseis
LagerungsbedingungenBei 2 bis 8 °C lagern. Nicht einfrieren.
Breite (metrisch)8 cm
Gelanteil (%)3 bis 8%
GelgrößeMini
GeltypTris-Acetat
ProduktlinieNuPAGE
Trennbereich36 bis 500 kDa
TrennverfahrenDenaturierend, nativ
Wells12-Well
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Jede Packung enthält 10 Gele. Im Kühlschrank lagern (2 – 8 °C). Nicht einfrieren. Die Haltbarkeit beträgt 6 Monate.

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Can I prepare my protein sample with the reducing agent and store it for future use?

DTT is not stable, so it must be added and the reduction performed just prior to loading your samples.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

My LDS or SDS sample buffer precipitates when stored at 4 degrees C. Can I warm it up? Can I store it at room temperature?

Precipitation of the LDS or SDS at 4 degrees C is normal. Bring the buffer to room temperature and mix until the LDS/SDS goes into solution. If you do not want to wait for it to dissolve, you can store the sample buffer at room temperature.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

How are Bolt gels different than NuPAGE gels?

While they are both Bis-Tris based gels, the chemistries are very different since Bolt gels are optimized for western blotting. Another key difference is the wedge well design of the Bolt gels, which allows larger sample volumes to be loaded.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Gel 1D Electrophoresis Support Center.

What is the advantage of NuPAGE Gels over regular Tris-Glycine gels?

The neutral operating pH of the NuPAGE Gels and buffers provides following advantages over the Laemmli system:
-Longer shelf life of 8-12 months due to improved gel stability
-Improved protein stability during electrophoresis at neutral pH resulting in sharper band resolution and accurate results (Moos et al, 1998)
-Complete reduction of disulfides under mild heating conditions (70 degrees C for 10 min) and absence of cleavage of asp-pro bonds using the NuPAGE LDS Sample buffer (pH > 7.0 at 70 degrees C)
-Reduced state of the proteins maintained during electrophoresis and blotting of the proteins by the NuPAGE Antioxidant
Please refer to the following paper: Moos M Jr, Nguyen NY, Liu TY (1988) Reproducible High Yield Sequencing of Proteins Electrophoretically Separated and Transferred to an Inert Support. J Biol Chem 263:6005-6008.

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What does it mean when bands appear to be getting narrower (or "funneling") as they progress down a protein gel?

There may be too much beta-mercaptoethanol (BME), sample buffer salts, or dithiothreitol (DTT) in your samples. If the proteins are over-reduced, they can be negatively charged and actually repel each other across the lanes causing the bands to get narrower as they progress down the gel.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Electrophoresis and Western Blotting Support Center.

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Zitierungen und Referenzen (5)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Type I collagen is thermally unstable at body temperature.
Authors:Leikina E; Mertts M V; Kuznetsova N; Leikin S;
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:11830649
Measured by ultra-slow scanning calorimetry and isothermal circular dichroism, human lung collagen monomers denature at 37 degrees C within a couple of days. Their unfolding rate decreases exponentially at lower temperature, but complete unfolding is observed even below 36 degrees C. Refolding of full-length, native collagen triple helices does occur, ... More
The cytoplasmic tail of L-selectin interacts with members of the Ezrin-Radixin-Moesin (ERM) family of proteins: cell activation-dependent binding of Moesin but not Ezrin.
Authors:Ivetic A, Deka J, Ridley A, Ager A,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11706008
L-selectin regulates the recruitment of naive lymphocytes from the bloodstream to secondary lymphoid organs, mediating their initial capture and subsequent rolling along high endothelial cell surface-expressed ligands in peripheral lymph nodes. In vivo, distribution of L-selectin and cell surface levels determine the tethering efficiency and rolling velocity of leukocytes, respectively. ... More
The 'involution' of mannose-binding lectin.
Authors:Seyfarth J, Garred P, Madsen HO,
Journal:Hum Mol Genet
PubMed ID:16115813
Mannose-binding lectin (MBL) acts as a serum opsonin in innate immune defense and induces complement activation by the lectin pathway. In humans, low levels of functional serum MBL are caused by the dominant action of three single nucleotide substitutions in exon 1 that disrupt the glycine-rich backbone structure of the ... More
Tethering sigma70 to RNA polymerase reveals high in vivo activity of sigma factors and sigma70-dependent pausing at promoter-distal locations.
Authors:Mooney RA, Landick R,
Journal:Genes Dev
PubMed ID:14630944
Bacterial sigma factors compete for binding to RNA polymerase (RNAP) to control promoter selection, and in some cases interact with RNAP to regulate at least the early stages of transcript elongation. However, the effective concentration of sigmas in vivo, and the extent to which sigma can regulate transcript elongation generally, ... More
Complement factor H is a serum-binding protein for adrenomedullin, and the resulting complex modulates the bioactivities of both partners.
Authors:Pio R, Martinez A, Unsworth EJ, Kowalak JA, Bengoechea JA, Zipfel PF, Elsasser TH, Cuttitta F,
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11116141
Adrenomedullin (AM) is an important regulatory peptide involved in both physiological and pathological states. We have previously demonstrated the existence of a specific AM-binding protein (AMBP-1) in human plasma. In the present study, we developed a nonradioactive ligand blotting assay, which, together with high pressure liquid chromatography/SDS-polyacrylamide gel electrophoresis purification ... More