Thermo Scientific™ Neutravidin Protein ist eine speziell vorbereitete Form von Avidin, die den Hintergrund bei der Biotin-Bindung verringert.

Zu den Funktionen gehören:
• Nahezu neutrales isoelektrisches Poin—TPI = 6,3, neutraler als natives Avidin
• Nahe ohne Glycosylatio—-nherabgesetzte Möglichkeit der Lektin-Bindung im Vergleich zu nativem Avidin
• Keine RYD-Erkennungs-Sequenc enc o—bekannte Off-Target-Bindungsdomänen wie Streptavidin
• Affordabl—esignantly kostengünstiger als Streptavidin

Neutravidin Protein ist deglycosyliertes natives Avidin aus Eiweiß. Die Entfernung der überschüssigen Kohlenhydrate mit einem speziellen Prozess führt zu einem Protein mit einem neutraleren isoelektrischen Punkt und weniger unspezifischen Bindungseigenschaften. Gereinigtes Neutravidin-Protein bietet eine außergewöhnliche Leistung in westlichen Blot-, ELISA- und IHC-Anwendungen, die biotinbindende Sonden erfordern. Assay-Spezifität, Empfindlichkeit und Signal-Rausch-Verhältnis mit Neutravidin Protein sind im Allgemeinen äquivalent oder besser als mit dem deutlich teureren Streptavidin.

Avidin ist ein Glykoprotein, das im Eiweiß und im Gewebe von Vögeln, Reptilien und Amphibien gefunden wird. Das Biotin-bindende Protein enthält vier identische Untereinheiten mit einer kombinierten Masse von 67.000 bis 68.000 Dalton. Entfernen der Glykosylierung bei Avidin führt zu einem NeutrAvidin Protein mit einer Masse von 60.000 Dalton. Die kohlenhydratbasierte Lectin-Bindung wird auf nicht nachweisbare Werte reduziert, die Biotin-Bindungsaffinität bleibt jedoch erhalten. NeutrAvidin Protein bietet die Vorteile eines neutralen pI zu Minimierung der unspezifischen Adsorption, zusammen mit Lysin-Resten, die für die Derivatisierung oder andere kundenspezifische Konjugation verfügbar bleiben. Das NeutrAvidin Protein erzielt die niedrigste unspezifische Bindung unter den bekannten Biotin-bindenden Proteinen. Die spezifische Aktivität für die Biotin-Bindung liegt bei etwa 14 μg/mg Protein, was nahe der theoretischen maximalen Aktivität liegt.

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