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Invitrogen™
Oregon Green™ 488-X, Succinimidyl Ester, 6-isomer
Der aminreaktive Oregon Green™ 488-X Succinimidylester kann verwendet werden, um grün fluoreszierende Biokonjugate mit Anregungs-/Emissionsmaxima bei ∼496/524 nm zu erzeugen.Weitere Informationen
| Katalognummer | Menge |
|---|---|
| O6185 auch als O-6185 bezeichnet | 5 mg |
Katalognummer O6185
auch als O-6185 bezeichnet
Preis (EUR)
548,00
Each
Menge:
5 mg
Preis (EUR)
548,00
Each
Der aminreaktive Oregon Green™ 488-X Succinimidylester kann verwendet werden, um grün fluoreszierende Biokonjugate mit Anregungs-/Emissionsmaxima bei ∼496/524 nm zu erzeugen. Dieses fluorierte Analogon von Fluorescein überwindet einige der wichtigsten Einschränkungen von Fluorescein, einschließlich größerer Photostabilität und eines niedrigeren pKa (pKa∼4,7 gegenüber 6,4 für Fluorescein), wodurch seine Fluoreszenz im physiologischen pH-Bereich im Wesentlichen pH-unempfindlich ist. Dieser reaktive Farbstoff enthält einen zusätzlichen 7-Atom-Aminohexanoyl-Spacer ('X') zwischen dem Fluorophor und der Succinimidylestergruppe. Dieser Spacer hilft, den Fluorophor von seinem Anhaftungspunkt zu trennen und so die Interaktion des Fluorophors mit dem Biomolekül, an das er konjugiert ist, zu reduzieren.
Nur für Forschungszwecke. Nicht zur Verwendung bei diagnostischen Verfahren.
Specifications
Chemische ReaktivitätAmin
Emission524
Anregung496
Marker oder FarbstoffOregon Green™ 488
ProdukttypSuccinimidyll-Ester
Menge5 mg
Reaktiver TeilAktiv-Ester, Succinimidylester
VersandbedingungRaumtemperatur
MarkertypKlassische Farbstoffe
ProduktlinieOregon Green
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Bei -5 bis -30 °C lagern und vor Licht schützen.
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Zitierungen und Referenzen
Abstract
Evolution of peptides that modulate the spectral qualities of bound, small-molecule fluorophores.
Journal:Chem Biol
PubMed ID:9862799
'BACKGROUND: Fluorophore dyes are used extensively in biomedical research to sensitively assay cellular constituents and physiology. We have created, as proof of principle, fluorophore dye binding peptides that could have applications in fluorescent dye-based approaches in vitro and in vivo. RESULTS: A panel of Texas red, Rhodamine red, Oregon green
Incorporation of reporter molecule-labeled nucleotides by DNA polymerases. I. Chemical synthesis of various reporter group-labeled 2'-deoxyribonucleoside-5'-triphosphates.
Journal:Nucleic Acids Res
PubMed ID:12736313
Fluorescent-labeled DNA is generated through enzymatic incorporation of fluorophore-linked 2'-deoxyribonucleoside-5'-triphosphates (dNTPs) by DNA polymerases. We describe the synthesis of a variety of dye-labeled dNTPs. Amino-linker-modified 5'-triphosphates of all four naturally occurring nucleobases were used as precursors. Commercially available dyes were coupled to the amino function of the side chain. In
Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator-independent phagosomal acidification in macrophages.
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:17724021
It was reported recently that the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is required for acidification of phagosomes in alveolar macrophages (Di, A., Brown, M. E., Deriy, L. V., Li, C., Szeto, F. L., Chen, Y., Huang, P., Tong, J., Naren, A. P., Bindokas, V., Palfrey, H. C., and Nelson,
Noninvasive imaging of cell death using an Hsp90 ligand.
Journal:J Am Chem Soc
PubMed ID:21322555
Cell death plays a central role in normal physiology and in disease. Common to apoptotic and necrotic cell death is the eventual loss of plasma membrane integrity. We have produced a small organoarsenical compound, 4-(N-(S-glutathionylacetyl)amino)phenylarsonous acid, that rapidly accumulates in the cytosol of dying cells coincident with loss of plasma
Essential role of histidine 20 in the catalytic mechanism of Escherichia coli peptidyl-tRNA hydrolase.
Journal:Biochemistry
PubMed ID:15078105
The peptidyl-tRNA hydrolase (Pth) enzyme plays an essential role in recycling tRNA from peptidyl-tRNA that has prematurely dissociated from the ribosome. In this study of Escherichia coli Pth, the critical role of histidine 20 was investigated by site-directed mutagenesis, stopped-flow kinetic measurements, and chemical modification. The histidine residue at position