Trypsin, TPCK Treated

Thermo Scientific Pierce固定化TPCKトリプシンは、アミノ酸分析やタンパク質シーケンシング、マッピング、構造研究に応用できるセリンエンドプロテアーゼで、固定化された形態により、処理後のサンプル分離が可能です。Thermo Scientific詳細を見る

製品番号（カタログ番号）	数量
20233	50 mg

製品番号（カタログ番号） 20233

価格（JPY）

26,000

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50 mg

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Thermo Scientific Pierce固定化TPCKトリプシンは、アミノ酸分析やタンパク質シーケンシング、マッピング、構造研究に応用できるセリンエンドプロテアーゼで、固定化された形態により、処理後のサンプル分離が可能です。

Thermo Scientific Pierce TPCKトリプシンの特長

• アルギニンおよびリジン残基のカルボキシル側
• 消化条件：pH 7.5～9.0、37℃

トリプシンは、アミノ酸分析、タンパク質シーケンシング、マッピング、および構造研究など、幅広いアプリケーションに対応しています。トリプシンやキモトリプシンなどの酵素は、ペプチド結合の開裂において高い選択性があるため、シーケンシング研究において重要なツールとなっています。トリプシンは、鎖の長さやアミノ酸配列にかかわらず、リジンまたはアルギニン残基によってカルボキシル基が寄与されるペプチド結合のみを切断します。当社の固定化TPCKトリプシンは、多くのアプリケーションでフリートリプシンに置き換えることができます。自己消化を最小限に抑え、プロテアーゼによるサンプルの汚染を排除し、トリプシンを除去することで消化を制御できるため有利です。また、固定化トリプシンは熱誘発変性に対して安定性が高く、その結果、活性の維持が長くなります。

アプリケーション：
• 組織培養フラスコからの接着細胞の除去
• Edman分解シーケンシング用のトリプシン断片の準備
• 固定化トリプシンを使用して、大豆トリプシン阻害剤を精製できます
• 質量分析ワークフローには、当社のPierceトリプシン、MSグレード（製品コード90057）をご利用ください

トリプシンは、エンテロキナーゼによるn末端リーダー配列の酵素的除去後の、不活性な前駆体チモーゲンであるトリプシノーゲンに由来する、23.8 kDaの膵臓セリンエンドプロテアーゼです。一部のトリプシンが形成されると、より多くのトリプシノーゲンを触媒的に活性な形態に変換できます。トリプシンは、トリプシン活性に影響を与えることなく、キモトリプシン活性の汚染を防止するために、L-1-トシルアミド-2-フェニルメチルクロロメチルケトン（TPCK）で処理されます。

関連製品
固定化トリプシン、TPCK処理済み（アガロース樹脂）

研究用途にのみご使用ください。診断目的には使用できません。

概要Pierce TPCKトリプシン

形状Powder

数量50 mg

製品タイプTrypsin

Unit SizeEach

組成および保存条件

元の容器に入れ、直射日光を避け、涼しく換気の良い場所に次の温度範囲内で保存：2～8℃

よくあるご質問（FAQ）

Do you have a protocol for making stock solution of Trypsin, TPCK Treated (Cat. No. 20233)?

This product should primarily be used as a powder directly in the digestion buffer.
Materials:
Digestion Buffer
0.1 M Ammonium carbonate (NH4)HCO3, pH 8.0.

Procedure:
1. Dissolve approximately 10 mg of the protein (=substrate) in 1 ml of Digestion Buffer.
2. Add sufficient TPCK Trypsin to the protein solution to have an enzyme: substrate ratio between 1:20 and 1:100 (w/w).
3. Incubate sample for 2–18 hours at 37 degrees C.
Note: The exact incubation time and enzyme: substrate ratio will have to be determined for each protein individually.

References:
Walsh, K.A., Neurath, H. (1964). Trypsinogen and chymotrypsinogen as homologous proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 52, p. 884.
Cunningham, L.W. (1954). Molecular-kinetic properties of crystalline diisopropyl phosphoryl trypsin. J. Biol. Chem. 211, p.13.
Kostka, V., Carpenter, F. H. (1964). Inhibition of chymotrypsin activity in crystalline trypsin preparations. J. Biol. Chem. 239, 1799–1803.

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