EZ-Link™ Maleimide-PEG2-Biotin, No-Weigh™ Format
EZ-Link™ Maleimide-PEG2-Biotin, No-Weigh™ Format
Thermo Scientific™

EZ-Link™ Maleimide-PEG2-Biotin, No-Weigh™ Format

Thermo Scientific EZ-Link Maleimide-PEG2-Biotinは中程度の長さのマレイミド活性化スルフヒドリル反応性ビオチン化試薬で、そのスペーサーアームに2単位エチレングリコールを含有し、水溶性が向上しています。EZ-Link Maleimide-PEG2-Biotinの特長:•タンパク質の標識—タンパク質法で使用する抗体やその他のタンパク質をビオチン化• チオール反応性—システイン(C詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量
21901BID50 mg
A3926110 x 2 mg
製品番号(カタログ番号) 21901BID
価格(JPY)
50,300
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Ends: 27-Mar-2026
71,900
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50 mg
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Thermo Scientific EZ-Link Maleimide-PEG2-Biotinは中程度の長さのマレイミド活性化スルフヒドリル反応性ビオチン化試薬で、そのスペーサーアームに2単位エチレングリコールを含有し、水溶性が向上しています。

EZ-Link Maleimide-PEG2-Biotinの特長:

タンパク質の標識—タンパク質法で使用する抗体やその他のタンパク質をビオチン化
チオール反応性—システイン(C)側鎖などのスルフヒドリル(-SH)と反応
マレイミドによる活性化—PBSなどのバッファー中でpH 6.5~7.5で反応
ペグ化済み—スペーサーアームは親水性の2単位ポリエチレングリコール(PEG)基を含有
溶解性を向上—ペグ化はビオチン化分子に水溶性を供与するため、溶液に保存されたビオチン化抗体の凝集を防止
不可逆性—永久的なチオエーテル結合を形成;スペーサーアームの開裂は不可能
溶解性—標識反応用に水性バッファーに直接溶解可能
中程度の長さ—スペーサーアームは(標的に追加される全長が)29.1オングストローム

Maleimide-PEG2-Biotinは、抗体、システイン含有ペプチド、およびその他のチオール含有分子のシンプルで高効率のビオチン化を実現します。マレイミド基は、pH 6.5~7.5で還元チオール(スルフヒドリル基、—SH)と特異的および効率的に反応し、安定したチオエーテル結合を形成します。親水性の2単位ポリエチレングリコール(PEG)スペーサーアームは、ビオチン化分子に水溶性を供与するため、溶液に保存されたビオチン化抗体の凝集を低減します。PEGセグメントはスペーサーアームを延長し、柔軟性を向上させ、アビジン分子への結合における立体構造の妨害を最小限に抑えます。

当社は、可能な限り最大限の製品の総合的完全性、一貫性、および性能を、意図した研究アプリケーションで確保するビオチン試薬を製造しています。

ビオチン化試薬には、長さ、溶解性、細胞透過性、および開裂性が異なるさまざまな種類があります。3種類のスルフヒドリル反応性化合物(マレイミド、ヨードアセチル、およびピリジルジチオール)を提供しています。マレイミド試薬は、ほぼ中性のバッファー中でスルフヒドリル基(-SH)と特異的に反応し、永久的なチオエーテル結合を形成します。

タンパク質では、システイン(C)残基がある場合にスルフヒドリルが存在します。スルフヒドリル基を標識に利用可能な状態にするには、シスチンジスルフィド結合を還元する必要があります。抗体のヒンジ部位ジスルフィドクロスリンクを選択的に還元して、標識可能な機能的半抗体を作成できます。
研究用途にのみご使用ください。診断目的には使用できません。
仕様
細胞透過性細胞非透過性
標識タイプビオチン&類似体
製品ラインEZ-Link
製品タイプマレイミド-PEG2-ビオチン
数量50 mg
反応性部分マレイミド
化学反応性チオール
標識または色素ビオチン
溶解性DMF(ジメチルホルムアミド), DMSO(ジメチルスルホキシド), 水
スペーサーロング、PEG化
Unit SizeEach
組成および保存条件
4℃で乾燥した場所に保存。室温で出荷

引用および参考文献 (13)

引用および参考文献
Abstract
Detection and quantification of free sulfhydryls in monoclonal antibodies using maleimide labeling and mass spectrometry.
Authors:Robotham AC, Kelly JF
Journal:
PubMed ID:30894096
The detection of free sulfhydryls in proteins can reveal incomplete disulfide bond formation, indicate cysteine residues available for conjugation, and offer insights into protein stability and structure. Traditional spectroscopic methods of free sulfhydryl detection, such as Ellman's reagent, generally require a relatively large amount of sample, preventing their use for ... More
Regulating G protein-coupled receptors by topological inversion.
Authors:Denard B, Han S, Kim J, Ross EM, Ye J
Journal:Elife
PubMed ID:30835201
'G protein-coupled receptors (GPCRs) are a family of proteins containing seven transmembrane helices, with the N- and C-terminus of the protein located at the extracellular space and cytosol, respectively. Here, we report that ceramide or related sphingolipids might invert the topology of many GPCRs that contain a GXXXN motif in ... More
Transducin activates cGMP phosphodiesterase by trapping inhibitory ? subunit freed reversibly from the catalytic subunit in solution.
Authors:Asano T, Kawamura S, Tachibanaki S
Journal:Sci Rep
PubMed ID:31076603
'Activation of cGMP phosphodiesterase (PDE) by activated transducin a subunit (Ta*) is a necessary step to generate a light response in vertebrate photoreceptors. PDE in rods is a heterotetramer composed of two catalytic subunits, PDEa and PDEß, and two inhibitory PDE? subunits, each binding to PDEa or PDEß. Activation of ... More
Profilin and formin constitute a pacemaker system for robust actin filament growth.
Authors:Funk J, Merino F, Venkova L, Heydenreich L, Kierfeld J, Vargas P, Raunser S, Piel M, Bieling P
Journal:Elife
PubMed ID:31647411
'The actin cytoskeleton drives many essential biological processes, from cell morphogenesis to motility. Assembly of functional actin networks requires control over the speed at which actin filaments grow. How this can be achieved at the high and variable levels of soluble actin subunits found in cells is unclear. Here we ... More
Structural and Functional Characterization of the Bacterial Type III Secretion Export Apparatus.
Authors:Dietsche T, Tesfazgi Mebrhatu M, Brunner MJ, Abrusci P, Yan J, Franz-Wachtel M, Schärfe C, Zilkenat S, Grin I, Galán JE, Kohlbacher O, Lea S, Macek B, Marlovits TC, Robinson CV, Wagner S
Journal:PLoS Pathog
PubMed ID:27977800
'Bacterial type III protein secretion systems inject effector proteins into eukaryotic host cells in order to promote survival and colonization of Gram-negative pathogens and symbionts. Secretion across the bacterial cell envelope and injection into host cells is facilitated by a so-called injectisome. Its small hydrophobic export apparatus components SpaP and ... More