Y-PER™ Yeast Protein Extraction Reagent
Y-PER™ Yeast Protein Extraction Reagent
Thermo Scientific™

Y-PER™ Yeast Protein Extraction Reagent

Thermo Scientific Y-PER Yeast Protein Extraction Reagentは、穏やかな界面活性剤溶解手順を利用した最初の商用酵母溶解試薬で、機能的に活性のある可溶化タンパク質を効率的に抽出します。Y-PER詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量
78990500 mL
78991200 mL
製品番号(カタログ番号) 78990
価格(JPY)
50,500
キャンペーン価格
Ends: 27-Mar-2026
84,200
割引額 33,700 (40%)
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500 mL
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Thermo Scientific Y-PER Yeast Protein Extraction Reagentは、穏やかな界面活性剤溶解手順を利用した最初の商用酵母溶解試薬で、機能的に活性のある可溶化タンパク質を効率的に抽出します。

Y-PER Yeast Protein Extraction Reagentの特長:

より多いタンパク質抽出量—ガラスビーズ法の2倍を超えるタンパク質を抽出
手間が軽減—従来のガラスビーズ法に伴う困難(静電気を帯びたビーズのまとわり付き、タンパク質/ビーズの凝集、困難なビーズ収集など)を排除
酵母用に最適化済み—サッカロマイセス・セレヴィシエ、シゾサッカロミセス・ポンベ、およびピキアパストリスでの使用が検証済み
汎用—枯草菌、グラム陽性およびグラム陰性細菌を含む多数の微生物種に効果的で、さまざまな状況での使用に適合

この界面活性剤ベースの細胞溶解バッファーは、ガラスビーズの使用や、強力な還元剤、化学薬品、極端なpHや温度が関わる機械的処理を必要とすることなく、タンパク質抽出に必要なタンパク質性細胞エンベロープの破壊が可能です。一般的なガラスビーズ溶解プロトコルでは特別な機器が必要で、4℃で実施しなければなりません。この技術によるタンパク質収率は一般的に低く、その原因はガラスビーズに非特異的に結合するタンパク質や変性です。一方Y-PER試薬は、20分で完了するシンプルな室温プロトコルを使用し、特殊な機器を必要としません。

Y-PER試薬によるタンパク質抽出は使いやすい標準的なプロトコルで、適量のY-PER試薬をペレット状の酵母細胞に添加して室温で約20分間インキュベートし、細胞片を遠心分離します。その上澄みは濃縮したタンパク質溶液で、従来のガラスビーズ破壊で得られる一般的な収量を上回ります。

酵母は単細胞の性質と、高等の真核細胞で見られるプロセスを厳密に模倣する翻訳後修飾を行える能力を持ち合わせているため、酵母は重要な研究ツールです。多数の利用可能なベクターに加えて、組換え発現システムの開発により、酵母は研究分野において代わりがきかない役割を担っています。Y-PER試薬はサッカロマイセス・セレヴィシエやその他の一般的な種に効果的で、これらのモデル微生物を使用した融合タグ付きタンパク質精製およびレポーター酵素アッセイに適用できます。この溶解試薬は、酵母からゲノムおよびプラスミドDNAを抽出するのにも使用可能です。

関連製品
Y-PER™ Plus Dialyzable Yeast Protein Extraction Reagent
研究用途にのみご使用ください。診断目的には使用できません。
仕様
フォーマット液体
数量500 mL
容量(メートル法)500 mL
製品ラインY-PER
製品タイプ酵母タンパク質抽出試薬
Unit SizeEach
組成および保存条件
製品は室温で保存。

よくあるご質問(FAQ)

Can you provide the shelf-life for the Y-PER Yeast Protein Extraction Reagent?

The Y-PER Yeast Protein Extraction Reagent is covered under our general 1-year warranty and is guaranteed to be fully functional for 12 months from the date of shipment, if stored as recommended (room temperature). Please see section 8.1 of our Terms & Conditions of Sale (https://www.thermofisher.com/content/dam/LifeTech/Documents/PDFs/Terms-and-Conditions-of-Sale.pdf) for more details.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

Does Y-PER Yeast Protein Extraction Reagent (Cat. No. 78990) yield samples that are compatible with the Pierce BCA Protein Assay Kit (Cat. No. 23225)?

Yes, Y-PER Yeast Protein Extraction Reagent is compatible with our Pierce BCA Protein Assay Kit. Please see our Protein assay compatibility table in this Tech Tip (https://assets.thermofisher.com/TFS-Assets/LSG/Application-Notes/TR0068-Protein-assay-compatibility.pdf).

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Assays and Analysis Support Center.

引用および参考文献 (3)

引用および参考文献
Abstract
The hCds1 (Chk2)-FHA domain is essential for a chain of phosphorylation events on hCds1 that is induced by ionizing radiation.
Authors:Lee CH, Chung JH
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11390408
'hCds1 (Chk2) is an evolutionarily conserved kinase that functions in DNA damage response and cell cycle checkpoint. The Cds1 family of kinases are activated by a family of large phosphatidylinositol 3-kinase-like kinases. In humans, ataxia telangiectasia-mutated (ATM) and ataxia-telangiectasia and Rad3-related kinases activate hCds1 by phosphorylating Thr(68) . hCds1 and ... More
Noncatalytic role of the FKBP52 peptidyl-prolyl isomerase domain in the regulation of steroid hormone signaling.
Authors:Riggs DL, Cox MB, Tardif HL, Hessling M, Buchner J, Smith DF
Journal:Mol Cell Biol
PubMed ID:17938211
Hormone-dependent transactivation by several of the steroid hormone receptors is potentiated by the Hsp90-associated cochaperone FKBP52, although not by the closely related FKBP51. Here we analyze the mechanisms of potentiation and the functional differences between FKBP51 and FKBP52. While both have peptidyl-prolyl isomerase activity, this is not required for potentiation, ... More
WOX1 is essential for tumor necrosis factor-, UV light-, staurosporine-, and p53-mediated cell death, and its tyrosine 33-phosphorylated form binds and stabilizes serine 46-phosphorylated p53.
Authors:Chang NS, Doherty J, Ensign A, Schultz L, Hsu LJ, Hong Q
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:16219768
WW domain-containing oxidoreductase WOX1, also named WWOX or FOR, undergoes Tyr33 phosphorylation at its first N-terminal WW domain and subsequent nuclear translocation in response to sex steroid hormones and stress stimuli. The activated WOX1 binds tumor suppressor p53, and both proteins may induce apoptosis synergistically. Functional suppression of WOX1 by ... More