Pierce™ C18 Spin Tips & Columns
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Thermo Scientific™

Pierce™ C18 Spin Tips & Columns

Thermo Scientific Pierce C18 Spin Columnsは、すぐに使用可能な、多孔性C-18逆相レジンの遠心分離カラムで、質量分析やその他のメソッドで使用するペプチドサンプルの調製で優れた結合および回収特性を発揮します。Pierce詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量製品タイプ
8778496チップピペットチップ
8987025カラムスピンカラム
8987350カラムスピンカラム
8485096 Tipsスピンチップ
8778296チップピペットチップ
製品番号(カタログ番号) 87784
価格(JPY)
85,600
Each
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数量:
96チップ
製品タイプ:
ピペットチップ
一括またはカスタム形式をリクエストする
Thermo Scientific Pierce C18 Spin Columnsは、すぐに使用可能な、多孔性C-18逆相レジンの遠心分離カラムで、質量分析やその他のメソッドで使用するペプチドサンプルの調製で優れた結合および回収特性を発揮します。

Pierce C18 Spin Columnsを使用して、さまざまなアプリケーション用にペプチドサンプルを精製、および濃縮できます。各スピンカラムは、広範囲なペプチド濃縮で優れた結合および回収特性を発揮する多孔質C18逆相レジンを含有しています。このスピンカラムのフォーマットでは、複数のサンプル(各10~150 µL)を約30分で同時処理でき、手間のかかるピペッティングの繰り返し操作や特殊な装置は不要です。Pierce C18を使用して、10 ng~30 µgのタンパク質から得たペプチドを効果的に処理できます。感度および検出限界はダウンストリームアプリケーションにより異なります。

C18スピンカラムの特長:

干渉汚染物質を除去—シグナル抑圧を大幅に低減し、S/N比とシーケンスカバレッジを向上
最適化を簡潔化—処理は高品質スペクトルを提供し、さまざまな逆相適合性汚染に有効
堅牢—さまざまな充填量と濃度に対応し、アプリケーション前にサンプル量を低減する必要なし
便利—取り扱いが容易で、特殊な装置を必要とすることなく複数のサンプルを処理可能(1度に1つのサンプルしか処理できないチップ駆動システムとは異なる)
高感度—特殊なC18レジンは、少量(サブピコモル)のサンプル充填量でも優れた回収率を実現

マトリックス支援レーザー脱離イオン法(MALDI)およびエレクトロスプレーイオン化(ESI)による質量分析(MS)は、感度が高く質量が正確であることから、生体化合物の研究に不可欠です。しかし、生物学的サンプルで広く使用されている多くのバッファーや化合物はMALDI-MSとESI-MSの両方に干渉し、感度の低下と質の低いスペクトルを招きます。Pierce C-18 Spin Columnsは干渉汚染物質を除去し、MS適合溶液にペプチドを放出します。そのため、翻訳後修飾のMS測定やペプチドマッピングによるタンパク質の同定を補助する効果的なツールを提供します。
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.

マトリックス支援レーザー脱離イオン法(MALDI)およびエレクトロスプレーイオン化(ESI)による質量分析(MS)は、感度が高く質量が正確であることから、生体化合物の研究に不可欠です。しかし、生物学的サンプルで広く使用されている多くのバッファーや化合物はMALDI-MSとESI-MSの両方に干渉し、感度の低下と質の低いスペクトルを招きます。Pierce C-18 Spin Columnsは干渉汚染物質を除去し、MS適合溶液にペプチドを放出します。そのため、翻訳後修飾のMS測定やペプチドマッピングによるタンパク質の同定を補助する効果的なツールを提供します。

仕様
概要Pierce C-18チップ、ベッド容量100 uL
最終産物タイプペプチド
使用対象 (装置)微量遠心分離機、質量分析計
数量96チップ
ワークフローステップサンプルクリーンアップ
検出法質量分析
フォーマットTip
製品ラインPierce
製品タイプピペットチップ
原料ペプチド, プロテアーゼ消化タンパク質
Unit SizeEach
組成および保存条件
室温保存。

引用および参考文献 (3)

引用および参考文献
Abstract
Carboxylate-Modified Magnetic Bead (CMMB)-Based Isopropanol Gradient Peptide Fractionation (CIF) Enables Rapid and Robust Off-Line Peptide Mixture Fractionation in Bottom-Up Proteomics.
Authors:Deng W,Sha J,Plath K,Wohlschlegel JA
Journal:Molecular & cellular proteomics : MCP
PubMed ID:33476790
Deep proteome coverage in bottom-up proteomics requires peptide-level fractionation to simplify the complex peptide mixture before analysis by tandem mass spectrometry. By decreasing the number of coeluting precursor peptide ions, fractionation effectively reduces the complexity of the sample leading to higher sample coverage and reduced bias toward high-abundance precursors that ... More
Anti-inflammatory therapeutic biomarkers identified of human bone marrow mesenchymal stem cell therapy on aging mice by serum proteomics and peptidomics study.
Authors:Niu H,Wang BY,Wei XY,Wang YN,Zhu WH,Li WJ,Zhang Y,Wang JC
Journal:Journal of proteomics
PubMed ID:37524227
Aging is accompanied by deterioration in physical condition, and creates high risks of diseases. Stem cell therapy exhibited promising potential in delaying aging. However, the unelucidated therapeutic mechanism limits future clinical application. Herein, to systematically understand the response to stem cell transfusion at the molecular level, we performed quantitative serum ... More
An optimized co-immunoprecipitation protocol for the analysis of endogenous protein-protein interactions in cell lines using mass spectrometry.
Authors:Lagundžin D,Krieger KL,Law HC,Woods NT
Journal:STAR protocols
PubMed ID:35300004
This protocol represents an optimized proteomics-based protocol for the endogenous protein enrichment and protein-protein interaction analysis. This 2-step protocol consists of: 1) co-immunoprecipitation of the bait protein; 2) the bait-protein interactions analysis using LC-MS/MS. Here, we used Dynabeads® for the enrichment of the target protein (the bait) and its interactors. ... More