Pierce™ Protein L Magnetic Beads
Pierce™ Protein L Magnetic Beads
Thermo Scientific™

Pierce™ Protein L Magnetic Beads

Thermo Scientific Pierce Protein L Magnetic Beadsは、手動またはロボットによる磁性分離器を使用した抗体精製用の高容量かつハイスループットのアフィニティービーズです。Protein L詳細を見る
製品番号(カタログ番号)数量
888491 mL
888505 mL
製品番号(カタログ番号) 88849
価格(JPY)
49,200
Each
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数量:
1 mL
一括またはカスタム形式をリクエストする
Thermo Scientific Pierce Protein L Magnetic Beadsは、手動またはロボットによる磁性分離器を使用した抗体精製用の高容量かつハイスループットのアフィニティービーズです。

Protein L Magnetic Beadsの特長:

選択的—固定化Protein Lは、カッパ軽鎖を有するヒトおよびマウス抗体の選択的精製に最適
低い非特異的結合—安定したブロック済みビーズはクリーンな抗体精製を実現
柔軟—ビーズは手動および自動ワークフロー(Thermo Scientific KingFisher機器など)に対応

ブロック済み磁気ビーズ表面に共有結合した組換えProtein Lは、カッパ軽鎖によってマウスおよびヒト抗体に選択的に結合します。タンパク質LはウシIgGに結合しないため、このビーズは、ウシ血清を添加した細胞培養上清中のモノクローナル抗体を精製するの一般的に使用されます。Pierce Protein L Magnetic Beadsは、手動で磁気スタンドで使用することも、ハイスループットワークフロー用にThermo Scientific KingFisher機器などの自動プラットフォームで使用することもできます。

アプリケーション:
• Protein AやProtein G磁気ビーズと十分に結合しないモノクローナルおよびポリクローナル抗体の精製
• ウシ血清を添加した細胞培養上清からモノクローナル抗体を精製
• Protein Lの免疫沈降(IP)および共免疫沈降(Co-IP)アッセイ
• カッパ軽鎖を有するScFvおよびFabフラグメントの精製

Thermo Scientific Pierce Protein L Magnetic Beadsは通常、カッパ軽鎖を有するマウスおよびヒト抗体を血清、細胞培養上清、または腹水から精製するのに使用されます。Protein Lは、タンパク質Aまたはタンパク質Gより幅広いIgクラス(IgG、IgM、IgA、IgE、およびIgD)に結合できます。Protein Lは、ヒト(カッパI、III、およびIVのみ)、マウス(カッパIのみ)、ラット、およびブタ免疫グロブリンに強く結合します。ウサギ免疫グロブリンには弱く結合し、ウシ、ヤギ、またはヒツジ免疫グロブリンには結合しません。単鎖可変領域フラグメント(scFv)やFabフラグメントもProtein Lに結合します。Pierce Protein L beadsのプロトコルは、分離した抗体の高純度・高収量を実現するよう最適化されています。
研究用途にのみご使用ください。診断目的には使用できません。
Thermo Scientific™ Pierce™ Protein L Magnetic Beadsは通常、カッパ軽鎖を有するマウスおよびヒト抗体を血清、細胞培養上清、または腹水から精製するのに使用されます。Protein Lは、タンパク質Aまたはタンパク質Gより幅広いIgクラス(IgG、IgM、IgA、IgE、およびIgD)に結合できます。Protein Lは、ヒト(カッパI、III、およびIVのみ)、マウス(カッパIのみ)、ラット、およびブタ免疫グロブリンに強く結合します。ウサギ免疫グロブリンには弱く結合し、ウシ、ヤギ、またはヒツジ免疫グロブリンには結合しません。単鎖可変領域フラグメント(scFv)やFabフラグメントもProtein Lに結合します。Pierce Protein L beadsのプロトコルは、分離した抗体の高純度・高収量を実現するよう最適化されています。
仕様
濃度Slurry: 10mg/mL, 1% solids
リガンドタイプタンパク質L
タンパク質形態Recombinant
数量1 mL
ターゲット抗体
容量(メートル法)1 mL
形状Liquid
粒子径1 μm
製品ラインPierce
タイプ磁気ビーズ
Unit SizeEach
組成および保存条件
受け取り後4℃で保存。製品はアイスパック入りで出荷されます。

よくあるご質問(FAQ)

What are the differences between Protein A, Protein G, Protein A/G, and Protein L Ig-binding proteins?

Protein A, Protein G, and Protein A/G bind almost exclusively to the IgG class of antibodies, but their binding properties differ among species and subclasses of IgG. Protein L binds in the variable fragment of some kappa light chains and can react with any immunoglobulin, not just IgG, as long as the correct kappa light chains are present. Protein L does not bind lambda light chains and certain kappa chains of different species.

-Protein A is generally preferred for rabbit, pig, dog, and cat IgG.
-Protein G has better binding capacity for a broader range of mouse and human IgG subclasses (e.g., IgG1 vs. IgG2)
-Protein A/G is a recombinant fusion protein that includes the IgG-binding domains of both Protein A and Protein G. Therefore, Protein A/G is ideal for binding the broadest range of IgG subclasses from rabbit, mouse, human, and other mammalian samples.
-Protein L binds to certain immunoglobulin kappa light chains. Because kappa light chains occur in members of all classes of immunoglobulin (i.e., IgG, IgM, IgA, IgE and IgD), Protein L can purify these different classes of antibody. However, only those antibodies within each class that possess the appropriate kappa light chains will bind. Generally, empirical testing is required to determine if Protein L is effective for purifying a particular antibody. It binds only Vk1 in mouse and VkI, VkIII and VkIV in human.
Read more about the general characteristics of Ig-binding proteins (https://www.thermofisher.com/us/en/home/life-science/antibodies/antibody-purification-kits-reagents.html) and (https://assets.thermofisher.com/TFS-Assets/LSG/Application-Notes/TR0034-Ab-binding-proteins.pdf).

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

引用および参考文献 (2)

引用および参考文献
Abstract
Efficient Small-Scale Conjugation of DNA to Primary Antibodies for Multiplexed Cellular Targeting
Authors:Glenn A. O. Cremers, Bas J. H. M. Rosier, Roger Riera Brillas, Lorenzo Albertazzi, and Tom F. A. de Greef
Journal:Bioconjugate Chemistry (acs.org)
PubMed ID:
Genetic removal of the CH1 exon leads to the production of hypofunctional heavy chain-only IgG2a in rats
Authors:Li Z, Zhang M, Zheng S, Song Y, Cheng X, Yu D, Du L, Ren L, Han H, Zhao Y
Journal:Transgenic Res
PubMed ID: