Pierce™ Glycoprotein Isolation Kit, WGA
Pierce™ Glycoprotein Isolation Kit, WGA
Citations & References (3)
Thermo Scientific™

Pierce™ Glycoprotein Isolation Kit, WGA

Thermo Scientific Pierce糖タンパク質分離キット（コムギ胚芽凝集素）を使用すると、血清、組織、培養細胞ライセートなどの複雑な混合物から糖タンパク質を分離できます。この手順では、N-アセチルグルコサミン詳細を見る
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製品番号（カタログ番号）数量
898051キット
製品番号（カタログ番号） 89805
価格（JPY）
61,400
Online offer
Ends: 26-Dec-2025
102,400
割引額 41,000 (40%)
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数量:
1キット
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Thermo Scientific Pierce糖タンパク質分離キット（コムギ胚芽凝集素）を使用すると、血清、組織、培養細胞ライセートなどの複雑な混合物から糖タンパク質を分離できます。この手順では、N-アセチルグルコサミン（GlcNAc）基またはシアル酸を含む複合タンパク質サンプルから特定のクラスの糖タンパク質に結合するためのリガンドとして、小麦胚芽凝集素（WGA）を使用します。このキットは、血清から糖タンパク質を分離するために使用されており、HeLaおよびCHO細胞溶解物も約50分で分離されます。

この糖タンパク質分離キットの特長：

•高い回収率 — 他のサプライヤーのキットやレクチン樹脂と同等以上の糖タンパク質回収率
• 高速 — 1時間以内に糖タンパク質の精製が終了
• 多用途 — ヒト血清や細胞ライセートなどのさまざまなクルードサンプルに適合（ヒト血清、細胞溶解液など）
•確実 —樹脂からのレクチン浸出はほとんどなし
• 便利 —レクチン樹脂、スピンカラム、必要な試薬がセット
• Bradford法による総タンパク質定量に適合 —単離後のサンプルはタンパク質アッセイの前の透析やタンパク質沈殿処理は不要

関連製品
Pierce™糖タンパク質分離キット、ConA
研究用途にのみご使用ください。診断目的には使用できません。
仕様
カラムタイプアフィニティー、アガロースレジン
概要Pierce糖タンパク質分離キット、WGA
フォーマットKit, Microcentrifuge, Spin Column
数量1キット
固定相レクチン
対応可能対象10反応
ターゲット糖タンパク質
製品ラインPierce
タイプGlycoprotein Isolation Kit
Unit SizeEach
組成および保存条件
対応範囲：それぞれ最大640 µL（総タンパク質1〜1.5 mg）の10サンプルからWGAに強い親和性を持つ糖タンパク質を分離
• WGAレクチン樹脂、1.1 mL
• バインディング／ウォッシュバッファー液（5X）、6.5 mL
• 溶出バッファー液、5 mL
• スピンカラム、10カラム
• コレクションチューブ、20チューブ

4℃で保存してください。

よくあるご質問（FAQ）

What is the difference between your Pierce Glycoprotein Isolation Kit, ConA and WGA?

The ConA kit (Cat. No. 89804), which has concanavalin A immobilized on the resin, recognizes alpha-linked mannose, and to a lesser extent, terminal glucose residues. The WGA kit (Cat. No. 89805), which has wheat germ agglutinin immobilized on the resin, recognizes N-acetyl glucosamine (GlcNAc) groups and sialic acid.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

Can I isolate my proteins based on their post-translational modification (PTM) or active binding site?

Enrichment of specific proteins or protein complexes can most easily be accomplished by using target-specific immobilized antibody or PTM specific affinity binding. We offer several kits targeting phosphorylated proteins, alpha- linked mannose and terminal glucose residues, N-acetyl glucosamine, polyubiquinated proteins, ATP binding sites, and active serine hydrolase enzymes. Choose the right protein enrichment kit for your application using the following link (http://www.thermofisher.com/us/en/home/life-science/protein-biology/protein-purification-isolation/protein-purification/protein-enrichment.html).

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引用および参考文献 (3)

引用および参考文献
Abstract
Lectin affinity as an approach to the proteomic analysis of membrane glycoproteins.
Authors:Ghosh D, Krokhin O, Antonovici M, Ens W, Standing KG, Beavis RC, Wilkins JA
Journal:J Proteome Res
PubMed ID:15359739
The aim was to determine the proportion of membrane glycoproteins captured using concanavalin A or wheat germ agglutinin lectin affinity chromatography. Digests of the isolated proteins were separated by reversed-phase liquid chromatography and analyzed by matrix-assisted laser desorption tandem mass spectrometry. The two lectins identified different groups of proteins with ... More
Identification of Potential Glycoprotein Biomarkers in Estrogen Receptor Positive (ER+) and Negative (ER-) Human Breast Cancer Tissues by LC-LTQ/FT-ICR Mass Spectrometry.
Authors:Semaan SM, Wang X, Marshall AG, Sang QX
Journal:J Cancer
PubMed ID:22773931
Breast cancer is the second most fatal cancer in American women. To increase the life expectancy of patients with breast cancer new diagnostic and prognostic biomarkers and drug targets must be identified. A change in the glycosylation on a glycoprotein often causes a change in the function of that glycoprotein; ... More
GlycoSuiteDB: a new curated relational database of glycoprotein glycan structures and their biological sources.
Authors:Cooper CA, Harrison MJ, Wilkins MR, Packer NH
Journal:Nucleic Acids Res
PubMed ID:11125129
GlycoSuiteDB is a relational database that curates information from the scientific literature on glyco-protein derived glycan structures, their biological sources, the references in which the glycan was described and the methods used to determine the glycan structure. To date, the database includes most published O:-linked oligosaccharides from the last 50 ... More